紫外光诱导氧合型肌红蛋白氧化反应及机理

发布时间：2017-12-21 15:11

  本文关键词：紫外光诱导氧合型肌红蛋白氧化反应及机理　出处：《物理化学学报》2016年04期 　论文类型：期刊论文

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【摘要】：肌红蛋白通常在无光条件下可进行输氧、储氧等重要功能,实验中我们发现紫外光照射可促进氧合肌红蛋白(MbO_2)的氧化反应,证实其在光照时部分生理功能会发生变化。紫外-可见(UV-Vis)吸收光谱数据显示,光照射时MbO_2的Soret带最大吸收波长蓝移、Q吸收带544和580 nm处还原峰强度下降,说明紫外光光照促进O_2解离,Mb Fe(Ⅱ)可被氧化至Mb Fe(Ⅲ)。四种波长光对光照氧化的影响程度为254 nm280 nm430 nm409 nm;通入CO气体时氧合肌红蛋白较难发生光照氧化反应,即Fe的第六配位强度影响反应程度;溶液中的H~+或OH~-对光照氧化反应有促进作用;254、280 nm波长光照射时,苯丙氨酸(Phe)、酪氨酸(Tyr)、色氨酸(Trp)三种游离氨基酸均促进光照氧化反应的进行,而409、430 nm波长光照射时三种游离氨基酸对光照氧化反应的影响较小。以上数据表明体内光诱导MbO_2氧化反应过程中蛋白质内的Fe(Ⅱ)能否被光照激发形成未成对电子处于激发态是O_2离去和二价铁被氧化的关键。
【作者单位】： 大连大学生命科学与技术学院;大连大学辽宁省生物有机化学重点实验室;大连大学环境与化学工程学院;
【基金】：国家自然科学基金(21571025,21271036) 辽宁省教育厅科学技术研究项目(L2013470,L2013471)资助~~
【分类号】：O629.73
【正文快照】： 1引言生物进程中,血红素蛋白具有输氧、储氧或电子传递等重要的功能1,2,其结构及配体结合动力学过程成为当前研究重点3-6。血红素辅基具有特殊的共轭和金属配位结构,可吸收特定波长的光,改变血红素电子激发态,并进一步影响蛋白功能,目前光照射血红素类蛋白的研究也逐渐受到关

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本文编号：1316157