基于流动注射-化学发光法的BSA构象变化研究

发布时间：2018-02-21 15:31

  本文关键词： 构象表征 化学发光 牛血清白蛋白 L-色氨酸　出处：《光谱学与光谱分析》2016年S1期 　论文类型：期刊论文

【摘要】：功能蛋白质与药物的相互作用诱导的蛋白质构象研究对于理解蛋白质的生物学功能和药物的体内作用机制具有重要意义。本研究发现,碱性条件下,牛血清白蛋白(BSA)可显著增加鲁米诺(luminol)化学发光强度,而L-色氨酸(L-Trp)能浓度依赖性地抑制鲁米诺/BSA体系的发光强度,据此,建立了一种基于鲁米诺/BSA·L-1-色氨酸的蛋白构象表征化学发光新方法。结果表明,L-色氨酸对鲁米诺/BSA体系的发光强度的抑制作用与其浓度在100~5 000pmol·L-1范围内呈良好的线性关系,回归方程为lg[(I0-Is)/Is]=0.62lgc+4.71,相关系数为0.990 6。进一步通过该方程计算获得BSA与L-色氨酸相互作用的结合常数为5.13×104 L/M,结合位点数约为1。该研究可为功能蛋白构象表征研究提供方法学借鉴。
[Abstract]:The study of protein conformation induced by the interaction of functional proteins with drugs is of great significance in understanding the biological functions of proteins and the mechanism of drug action in vivo. Bovine serum albumin (BSA) can significantly increase the luminol intensity, while L-Trp can inhibit luminol / BSA luminescence intensity in a concentration-dependent manner. A novel chemiluminescence method based on Luminol / BSA 路L -1 tryptophan was developed. The results showed that the inhibitory effect of L- tryptophan on luminol / BSA system showed a good linear relationship with its concentration in the range of 100 ~ 5 000 pmol 路L ~ (-1). The regression equation is LG 0.62 lgc 4.71, and the correlation coefficient is 0.990 6. The binding constant of the interaction between BSA and L-tryptophan is 5.13 脳 10 4 L / M and the binding site number is about 1. This study can be used as a methodological reference for the study of conformation characterization of functional proteins.
【作者单位】： 西安石油大学化学化工学院;
【分类号】：O657.3;O629.73

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