耐碱性蛋白A色谱配基的构建及性能评价

发布时间：2018-05-01 10:29

  本文选题：抗体 + 吸附　； 参考：《化工学报》2017年09期

【摘要】：提出了优化分子内作用力提高蛋白A(SpA)的结构域Z分子稳定性的方法,构建了突变结构域Z'和Z''。圆二色光谱分析结果表明,突变结构域具有与结构域Z一致的特征峰,但突变结构域Z'中α-螺旋含量明显高于突变结构域Z''。在pH 6.0下,突变结构域Z'的热转变温度(T_m)较结构域Z提高了3.9℃,而突变结构域Z''的Tm值仅提高了1.6℃。这表明,突变结构域Z'中第12位引入疏水性更大的Ile残基提高了结构域分子的稳定性。色谱介质耐碱性实验结果表明,突变结构域Z'具有更好的耐碱性,其耐碱性在突变结构域Z'四串联体融合蛋白中得到了进一步提升。研究工作为Sp A色谱配基的分子改造提供了新思路。
[Abstract]:The method of optimizing the intramolecular interaction force to improve the stability of Z domain of protein Agni Spa was proposed, and the mutant domains Z 'and Z' were constructed. The results of circular dichroism analysis show that the mutant domain has the same characteristic peak as the domain Z, but the 伪 -helix content in the mutant domain Z' is obviously higher than that in the mutant domain Z'. At pH 6.0, the thermal transition temperature of the mutant domain Z' was 3.9 鈩，

本文编号：1828958