蛋白质在羟基磷灰石界面吸附的研究

发布时间：2019-10-29 14:43

【摘要】：考察了酪蛋白酸钠(sodium caseinate,SC)和乳清分离蛋白(whey protein isolate,WPI)在表面性质不同的3种羟基磷灰石(hydroxyapatite,HA)颗粒上的界面吸附,分析了蛋白质的分子构型和HA颗粒的表面性质等因素对蛋白质在HA界面吸附的影响,重点讨论了SC和WPI肽链上磷酸化丝氨酸基团(phosphorylated serine residues,Ser-P)的数量和分布对吸附差异的影响.通过傅里叶变换红外光谱和表面电位分析发现SC和WPI无法被比表面积较小的HA颗粒有效吸附,但是在有效吸附面积较高的球状纳米HA和棒状微米HA上能够被吸附.Ser-P的存在使得SC在HA界面的吸附量更高、吸附能力更强.Ser-P数量和分布的不同则导致了SC中不同的蛋白组分在HA界面的竞争性吸附:β-酪蛋白在2μmHA界面始终存在优先吸附性;当纳米HA的浓度低于15 mg/mL时,纳米HA界面会优先吸附αs-酪蛋白.
【图文】：

0nm长和10nm宽，呈多层叠合状，多数形成不规则的聚集体.TEM图像无法完整呈现较大的微米HA(μmHA-2)的颗粒形貌，但可观察到颗粒边缘比较粗糙.经由BET法测定的纳米HA、μmHA-1和μmHA-2的比表面积分别为44.08、88.60和4.58m2/g.Fig.1Sizedistributionofthreedifferenthydroxyapatite(HA)particles:(a)nmHA,(b)μmHA-1and(c)μmHA-22.2蛋白在HA表面吸附的讨论红外图谱已被广泛用于材料与蛋白质相互作用的研究中，可定性分析材料表面蛋白质特征酰胺带的变化，提供蛋白质吸附的动力学信息和吸附位点等[29~31].由图3可见，，纳米HA和μmHA-1吸附不同蛋白质之后在1575cm1处都出现了明显的吸收峰，这是由C N和C C对称收缩导致的N H平面变角振动所对应的特征吸收

0nm长和10nm宽，呈多层叠合状，多数形成不规则的聚集体.TEM图像无法完整呈现较大的微米HA(μmHA-2)的颗粒形貌，但可观察到颗粒边缘比较粗糙.经由BET法测定的纳米HA、μmHA-1和μmHA-2的比表面积分别为44.08、88.60和4.58m2/g.Fig.1Sizedistributionofthreedifferenthydroxyapatite(HA)particles:(a)nmHA,(b)μmHA-1and(c)μmHA-22.2蛋白在HA表面吸附的讨论红外图谱已被广泛用于材料与蛋白质相互作用的研究中，可定性分析材料表面蛋白质特征酰胺带的变化，提供蛋白质吸附的动力学信息和吸附位点等[29~31].由图3可见，纳米HA和μmHA-1吸附不同蛋白质之后在1575cm1处都出现了明显的吸收峰，这是由C N和C C对称收缩导致的N H平面变角振动所对应的特征吸收
【作者单位】： 江南大学食品科学与技术国家重点实验室;江南大学食品学院;江苏省食品安全与质量控制协同创新中心;
【基金】：江苏省自然科学基金青年基金(基金号BK20150150) 江南大学食品科学与技术国家重点实验室自由探索课题(项目号SKLF-ZZB-201602) “江苏省食品安全与质量控制协同创新中心” 教育部留学回国人员科研启动基金(基金号1024130201150130) 聚合物分子工程国家重点实验室(复旦大学)开放课题基金(基金号K2015-20)资助项目
【分类号】：O629.73;O647.3

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本文编号：2553565