基于镍的异核双金属配合物Ni-M的合成及反应活性研究

发布时间：2020-12-06 12:28

　　自然界通过光合作用获取太阳能,将水分解成O₂,同时释放出质子（H+）和电子（e-）。氢化酶能够在温和条件下快速催化H+还原生成H₂,从而实现能量（e-）的储存。更为重要的是,氢化酶还能够催化H₂的氧化或裂解,释放出质子和电子,为有机体的生长提供能量。按照金属中心的种类,氢化酶包括单核[Fe]-氢化酶、双核[FeFe]-氢化酶和异核[NiFe]-氢化酶。其中,[FeFe]-氢化酶催化H+还原生成H₂的效率最高（TOF = 6000～9000 s-1）,而[NiFe]-氢化酶催化H₂氧化的效率最高（TOF = 700 s-1）。模拟氢化酶活性中心的结构和功能,实现质子的还原和H₂的裂解,对于发展基于廉价金属催化的能量转换、储存体系具有重要意义。文献报道多数集中于模拟[FeFe]-氢化酶活性中心催化质子还原制氢的研究,而有关模拟[NiFe]-氢化酶活性中心裂解H₂的报道甚少。从合成化学的角度,异核双金属Ni-Fe配合物比同核Fe-Fe配合物... 

【文章来源】：山东大学山东省 211工程院校 985工程院校 教育部直属院校

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【学位级别】：博士

【部分图文】：

图１单核Ｆｅ氢化酶，双核［ＦｅＦｅ］氢化酶，异核［ＮｉＦｅ］氢化酶活性中心的结构??

Ｆｉｇ．?２?Ａｃｔｉｖｅ?ｓｉｔｅ?ｏｆ?［ＮｉＦｅ］－Ｈ＾ａｓｅ??［ＮｉＦｅ］氢化酶是数量最广泛，且最早被发现的氢化酶。早在１９９５年，??ＦｏｎｔｅｃｉＵａ－Ｃａｍｐｓ课题组首次报道了［ＮｉＦｅ］氢化酶的晶体结构［１３］（图２），随后在??１９９６年，Ｖｏｌｂｅｄａ等人报道了从Ａ?似菌中得到高分辨率的［ＮｉＦｅ］氢化酶晶体??结构［１４］。之后在?￡）．?ｖｗ／ｇａｒｚｉ?和?Ｚ）．?ｏｆｅｗ诉ｏｃｅａｎｓ?等菌类中陆续??分离到多种氢化酶的晶体结构［１５＿１７］。研宄发现，［ＮｉＦｅ］氢化酶的活性结构主要包??括催化活性中心和电子传递中心两部分。催化活性中心由Ｎｉ和Ｆｅ两种金属中心??组成，桥连两个半胱氨酸配体的Ｓ原子，Ｆｅ中心周围配位两个ＣＮ匍一个ＣＯ基??团，形成扭曲八面体几何构型［１８］；除此之外，Ｎｉ中心周围与另外两个半胱氨酸??配体连接，其中一个半胱氨酸残基的Ｓ原子与［Ｆｅ４Ｓ４］簇的Ｓ原子存在弱的相互作??２??

?，在催化反应中起到电子传递的作用［１９’２（）］。当［Ｆｅ４Ｓ４］簇为催化中心提供电子时ＮｉＦｅ］氢化酶的活性中心处于还原态，Ｎｉ与Ｆｅ中心之间存在桥连ＨＴ或Ｎｉ－Ｆｅ键（Ｎｉ－Ｆｅ之间的距离为２＿５－２．６?Ａ）［２１，２２］；而当［Ｆｅ４Ｓ４］簇向外输出电子时，［ＮｉＦｅ化酶的活性中心处于氧化态，此时Ｆｅ－Ｍ之间距离增大（２．８－２．９Ａ），金属键，同时桥连第三个配体，比如〇２＿，〇；Ｔ，〇Ｈ？和Ｓ配体［２３］？??．３丨ＭＦｅ］氢化酶活性中心的催化机理??为更好的了解氢化酶的催化产氢和氢气氧化可逆循环，首先对［ＦｅＦｅ］氢化催化产氢机理作简单介绍［２４］。第一步，氧化态的［Ｆｅｔｅ１１］得到一个电子，生原态的［ＦｅＶｅ１］，此时Ｆｅ中心存在空配位点，可与质子结合，得到端氢配位ＦｅｎＦｅｕ］中间体，随后［Ｆｅ４Ｓ４］簇为催化中心提供一个电子，同时与另一质子结合，??成Ｈ２配位的结构，释放Ｈ２，完成产氢的催化循环［２５］。??


本文编号：2901368