分子植物育种,分子植物育种期刊发表,中国学术期刊网

  本文关键词：分子植物育种期刊，由笔耕文化传播整理发布。

　　
　　《分子植物育种》是由新闻出版总署认可关于植树类的学术期刊，是由海南省科学技术会主管，海南省生物工程协会主办。是一本为植物转基因育种、常规育种、分子标记育种交流创见一个学术平台。创刊于2003年，双月刊，每期为单月的28日出版，大16开本，国内外公开发行，国内统一刊号：46-1068/S，国际标准刊号：1672-416X，邮发代号：84-23。国内发行：由海南报刊发行，国内各地邮局均可订阅。国外发行是由：中国国际贸易总公司发行。也可通过联合征订：征订代码为6512.
　　《分子植物育种》影响因子、收录及荣誉
　　复合影响因子：1.440，综合影响因子：0.785
　　2011年被北京大学图书馆《中文核心期刊目录总览》收录
　　中国科学信息研究所的中国科技论文统计源期刊
　　中国科学院文献情报中心的中国科学引文数据库（CSCD）来源期刊
　　被中国期刊全文数据库（CJFD）中国知网收录
　　被维普中文科技期刊网收录
　　万方中国核心期刊（遴选）数据库收录
　　中国生物文献数据库（CBA）收录
　　美国化学文摘（CA）收录
　　国际农业与生物科学研究文摘（CABI）收录
　　台湾花艺数数据库（TEPS）收录
　　《分子植物育种》主要征集围绕植物分子遗传育种理论、分子育种方法、分子育种研究动态及科学报道等论文。包括了：林业、棉麻、大豆、薯类、蔬菜、水果、花卉、茶、水稻等相关方向的学术论文。
　　《分子植物育种》2014年01期部分文章目录：
　　利用高世代回交群体定位水稻抽穗期和株高QTL
　　................................冯玉涛；蒋海潮；高冠军；张庆路；何予卿
　　水稻MYB转录因子冷胁迫表达谱分析
　　..................................刘晓月；张婷；黄立钰；王文生；傅彬英
　　应用分子标记辅助选择培育兼抗稻瘟病和白叶枯病的水稻恢复系
　　................................朱玉君；樊叶杨；王惠梅；吴建利；庄杰云
　　抗草甘膦基因GR79Mt表达载体的构建及拟南芥和苜蓿的遗传转化
　　............................................孙展；郑兴卫；李聪；苗丽宏
　　高原藜米(ChenopodiumquinoaWilld.)单基因性状
　　......................................贡布扎西；吉万泉；昌西白；玛曲宗
　　水稻无叶枕突变体oslg-h鉴定及基因定位
　　..........................................张所兵；张云辉；林静；方先文
　　水稻柱头外露率QTL定位
　　..........................尹成；李平波；高冠军；张庆路；罗利军；何予卿
　　细胞分裂素受体基因TaCRE1变异对小麦次生根及分蘖的影响
　　............甘剑峰；刘胜男；王玉叶；常成；张海萍；司红起；卢杰；马传喜
　　分子标记辅助选择育成的玉米自交系京24单抗丝黑穗病和茎腐病改良材料性
　　....................................余辉；宋伟；赵久然；王凤格；吴金凤
　　大豆籽粒异黄酮含量与IFS1基因相对表达量的关系
　　....................练云；魏荷；雷晨芳；武永康；李海朝；王金社；卢为国
　　大豆百粒重相关分子标记的实用性分析与验证
　　........................................任海红；刘学义；朱保葛；林汉明
　　花生及其野生种质溶血磷脂酸酰基转移酶基因(LPAAT)的克隆及序列分............................................华方静；刘风珍；万勇善；张昆
　　转MvNHX1基因棉花抗旱性研究和株系变异分析
　　..............................钱进；杨云尧；任燕萍；朱超；陈全家；张桦
　　荔枝两个F1杂交群体的EST-SSR鉴定及多样性分析
　　....................孙清明；马帅鹏；马文朝；赵俊生；方静；杨晓燕；向旭
　　苹果三倍体杂种后代基因组DNA甲基化水平和模式的MSAP分析
　　...................................王玉霞；何平；张丽杰；李林光；董文轩
　　

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分子植物育种论文模板范文

摘要：采用分子动力学分别模拟了ＦｏｘＯ１和两个不同的ＤＮＡ序列ＩＲＥ－ＤＮＡ、ＤＢＥ－ＤＮＡ结合形成的复合物结构。６ｎｓ的分子动力学模拟结果表明，ＦｏｘＯ１／ＤＢＥ－ＤＮＡ系统较ＦｏｘＯ１／ＩＲＥ－ＤＮＡ系统更稳定，和试验中活性测试结果一致。两个系统的氢键计算显示，ＤＢＥ－ＤＮＡ在碱基Ｔｈｙ２、Ｇｕａ３和Ｔｈｙ７′上和ＦｏｘＯ１形成了更多的高占有率的氢键，使得ＤＢＥ－ＤＮＡ和ＦｏｘＯ１结合得更加紧密。通过比较ＤＮＡ构象参数，揭示了ＤＮＡ序列在５′端小沟的压缩以及３′端大沟的扩张是有利于和ＦｏｘＯ１结合的优势构象。为从原子水平上理解ＦｏｘＯ１的调控机理提供了一定的理论依据。
　　关键词：ＦｏｘＯ１；ＤＮＡ；分子动力学模拟；大沟；小沟
　　ＦｏｘＯ蛋白是Ｆｏｘ家族的一个亚群，它们在哺乳动物细胞的凋亡、应激、细胞周期阻滞、ＤＮＡ损伤／修复以及糖代谢调节中起着重要作用［１］。另外，小鼠基因敲除研究证明ＦｏｘＯｓ也是肿瘤抑制因子［２］。作为ＦｏｘＯ蛋白家族的主要成员，ＦｏｘＯ１转录调节因子在动物的生长和肉品质方面发挥着重要的作用，并可能是糖尿病等疾病的重要治疗靶点［３，４］。ＦｏｘＯ１含有一段约１００个氨基酸残基组成的ＤＮＡ结合域，此区域称为ＦｏｘＯ１保守叉头（ｆｏｒｋｈｅａｄ）盒序列，也叫做带翼螺旋（Wｉｎｇｅｄｈｅｌｉｘ）。ＦｏｘＯ１保守叉头和不同ＤＮＡ的复合物晶体结构研究［５］揭示了ＦｏｘＯ１与不同ＤＮＡ序列结合调节着ＦｏｘＯ１的活性。如图１所示，ＦｏｘＯ１保守叉头可以分别和ＩＲＥ－ＤＮＡ识别序列（５′－ＴＴＧＴＴＴＴＧ－３′）以及ＤＢＥ－ＤＮＡ识别序列（５′－ＴＴＧＴＴＴＡＣ－３′）形成稳定的复合物结构ＦｏｘＯ１／ＩＲＥ－ＤＮＡ和ＦｏｘＯ１／ＤＢＥ－ＤＮＡ。比较ＩＲＥ－ＤＮＡ和ＤＢＥ－ＤＮＡ，这两个序列在第７和８号位点的碱基对不同，这导致了ＦｏｘＯ１对ＤＢＥ－ＤＮＡ的结合活性是对ＩＲＥ－ＤＮＡ结合活性的两倍［５］。那么，ＦｏｘＯ１和不同的ＤＮＡ序列结合导致活性差别的原因是什么，ＦｏｘＯ１保守叉头和ＤＮＡ之间具体形成了哪些稳定的相互作用，ＤＮＡ在结合位点上的构象如何影响着与ＦｏｘＯ１蛋白的结合等问题有待进一步阐明。为探讨以上问题，本研究对ＦｏｘＯ１和ＩＲＥ－ＤＮＡ、ＤＢＥ－ＤＮＡ结合的复合物结构进行分子动力学模拟研究，以深入理清ＦｏｘＯ１和ＤＮＡ的相互作用机制。
　　１模拟方法
　　分别以ＦｏｘＯ１和ＤＮＡ复合物的两个晶体结构（ＰＤＢ代码：３ＣＯＡ和３ＣＯ６）为初始结构［５］，采用ＶＭＤ１．９［6］软件搭建两个分子动力学模拟（Ｍｏｌｅｃｕｌａｒｄｙｎａｍｉｃｓ，ＭＤ）体系：ＦｏｘＯ１／ＩＲＥ－ＤＮＡ系统和ＦｏｘＯ１／ＤＢＥ－ＤＮＡ系统。每个初始结构被放置在填充了ＴＩＰ３Ｐ水分子的周期性立方盒子中心，距离水盒子边界的最小距离大约１０?魡。２５Ｎａ＋和２４Ｎａ＋分别被加到ＦｏｘＯ１／ＩＲＥ－ＤＮＡ和ＦｏｘＯ１／ＤＢＥ－ＤＮＡ系统中进行电性中和。然后，使用ＮＡＭＤ２．６软件包［７］和ＣＨＡＲＭＭ２７［８］对核酸的全原子力场，对两个体系进行ＭＤ模拟。ＳＨＡＫＥ算法［９］用于约束键长，ＰＭＥ方法［１０］用于计算静电相互作用，非键相互作用的截断距离设为１２?魡。每个模拟过程均包含３个步骤：①对体系进行２００００步的能量最小化；②约束溶质分子进行０．５ｎｓ的预平衡ＭＤ模拟，约束力常数为０．１ｋｃａｌ／（ｍｏｌ·?魡２），这个阶段对体系进行缓慢升温，温度从０Ｋ逐步升到３１０Ｋ；③放开约束，进行６ｎｓ的恒温（３１０Ｋ）恒压（１ａｔｍ）平衡ＭＤ模拟，其中温度和压强采用Ｌａｎｇｅｖｉｎｐｉｓｔｏｎ［１１］的方法控制。平衡ＭＤ模拟的积分步长为２ｆｓ，蛋白质和ＤＮＡ结构坐标每２．０ｐｓ采样１次，因此每个体系均收集了３０００个构象用于分析。
　　２结果与分析
　　２．１整体结构变化
　　首先检查ＦｏｘＯ１／ＩＲＥ－ＤＮＡ和ＦｏｘＯ１／ＤＢＥ－ＤＮＡ两个系统在６ｎｓ动力学模拟中势能随时间的变化，两个体系的势能分别为－３１２１１ｋＪ／ｍｏｌ和-３４０１３ｋＪ／ｍｏｌ，对应的标准差约为８６ｋＪ／ｍｏｌ和９２ｋＪ／ｍｏｌ，势能波动范围均在０．２７％左右，反映两个体系的动力学模拟是平稳可靠的。被模拟结构的稳定性一般用方均根偏差（Ｒｏｏｔｍｅａｎｓｑｕａｒｅｄｅｖｉａｔｉｏｎ，ＲＭＳＤ）来测量。两个系统中ＦｏｘＯ１蛋白和ＤＮＡ的骨架原子相对于初始结构的ＲＭＳＤ随时间的变化见图２。由图２可以看出，两个体系的ＲＭＳＤ均在３ｎｓ以后保持稳定，因此３～６ｎｓ部分被作为平衡轨迹。计算平衡轨迹的ＲＭＳＤ，ＦｏｘＯ１／ＩＲＥ－ＤＮＡ系统中的ＦｏｘＯ１和ＩＲＥ－ＤＮＡ的ＲＭＳＤ分别收敛于２．３?魡和２．０?魡；ＦｏｘＯ１／ＤＢＥ－ＤＮＡ系统中的ＦｏｘＯ１和ＤＢＥ－ＤＮＡ的ＲＭＳＤ分别收敛于２．１?魡和１．８?魡。因此，ＦｏｘＯ１／ＤＢＥ－ＤＮＡ系统比ＦｏｘＯ１／ＩＲＥ－ＤＮＡ系统结合得更稳定。ＦｏｘＯ１／ＩＲＥ－ＤＮＡ晶体结构分辨率为２．２?魡，ＦｏｘＯ１／ＤＢＥ－ＤＮＡ晶体结构分辨率为２．１?魡，同时试验结果表明ＦｏｘＯ１对ＤＢＥ－ＤＮＡ的结合活性大约是ＩＲＥ－ＤＮＡ的两倍［５］。由此可见，本研究的模拟结果和试验结果一致，故本研究的模拟结果是可靠的。
　　被模拟结构的柔性一般用方均根涨落（Ｒｏｏｔｍｅａｎｓｑｕａｒｅｆｌｕｃｔｕａｔｉｏｎ，ＲＭＳＦ）来表示，它反映体系在模拟过程中相对于平均结构所发生的构象变化，残基的ＲＭＳＦ越高则柔性越大。两个体系平衡轨迹中蛋白ＦｏｘＯ１的Ｃα原子ＲＭＳＦ的分布和相关性见图３。从图３Ａ可知，两个体系中ＲＭＳＦ分布比较相似。ＲＭＳＦ相对较低的位置在Ｔｙｒ１６５（Ｎ端）、Ｓｅｒ１８４~Ｔｙｒ１８７（α２螺旋）、Ａｓｎ２１１~Ｓｅｒ２１８（α３螺旋）、Ｓｅｒ２３５~Ｔｒｐ２３７（ｗｉｎｇ１）这几个区域上，这可能是因为在这几个区域ＦｏｘＯ１蛋白和ＤＮＡ形成了稳定的相互作用，从而导致运动幅度降低。两个体系中ＲＭＳＦ相对较高的位置基本分布在Ｓｅｒ１７５~Ｌｙｓ１７９（连接α１和α２螺旋的ｌｏｏｐ区）、Ｌｙｓ１９８~Ａｓｎ２０４（连接α３和α４螺旋的ｌｏｏｐ区）、Ｇｌｕ２２９~Ｔｈｒ２３１（ｗｉｎｇ１）这几个区域。值得注意是，和ＤＢＥ－ＤＮＡ结合的ＦｏｘＯ１的稳定性比和ＩＲＥ－ＤＮＡ结合的要高（图２Ａ），同时和ＤＢＥ－ＤＮＡ结合的ＦｏｘＯ１的柔性比和ＩＲＥ－ＤＮＡ结合的也相对偏高（图３Ａ）。这可能是因为蛋白ＦｏｘＯ１在以上ｌｏｏｐ区和ｗｉｎｇ１区的高柔性有利于帮助调整其ＤＮＡ结合域上残基的方位，从而更好地和ＤＮＡ形成相互作用。两个体系中蛋白ＦｏｘＯ１的ＲＭＳＦ的相关性比较见图３Ｂ，其相关系数（Ｒ）达到０．８，表明两个体系虽然在ＤＮＡ识别序列的最后两个碱基对的类型上有所不同（图１），但蛋白ＦｏｘＯ１的运动性质没有发生根本性变化。
　　２．２氢键分析
　　分析蛋白ＦｏｘＯ１和ＤＮＡ副链上形成的氢键对于在原子层面上理解ＦｏｘＯ１和ＤＮＡ的相互作用非常重要。本研究中氢键计算的几何判据为截断距离３．５?魡和截断角度３５°［１２］，ＦｏｘＯ１／ＩＲＥ－ＤＮＡ和ＦｏｘＯ１／ＤＢＥ－ＤＮＡ两个体系中氢键占有率在５０％以上的成键情况见表１。两个复合物体系中的氢键信息基本一致，蛋白ＦｏｘＯ１以下几个残基都和ＤＮＡ相同位置上的碱基的磷酸基团形成稳定氢键：Ｔｙｒ１６５（Ｎ端）、Ｔｙｒ１８７（α２螺旋）、Ｓｅｒ２１８（α３螺旋）、Ｓｅｒ２３５／Ｔｒｐ２３７（ｗｉｎｇ１）。因为蛋白ＦｏｘＯ１在这几个位点和ＤＮＡ形成了稳定的相互作用，因此在残基ＲＭＳＦ分布图中（图２Ａ），这几个位置的ＲＭＳＦ基本都处于局部较小值。在ＦｏｘＯ１／ＩＲＥ－ＤＮＡ系统中，残基Ａｓｎ２１１和碱基Ａｄｅ５′形成碱基特异性识别氢键；在ＦｏｘＯ１／ＤＢＥ－ＤＮＡ系统中，残基Ｈｉｓ２１５和碱基Ｔｈｙ６形成碱基特异性识别氢键。以上证实了ＦｏｘＯ１蛋白的残基Ａｓｎ２１１和Ｈｉｓ２１５负责与ＤＮＡ形成特异性识别相互作用。
　　值得注意的是，ＦｏｘＯ１／ＩＲＥ－ＤＮＡ系统仅形成了６个稳定氢键，而ＦｏｘＯ１／ＤＢＥ－ＤＮＡ系统形成了９个稳定氢键。通过氢键数量对比，很好地解释了ＦｏｘＯ１／ＤＢＥ－ＤＮＡ系统相对ＦｏｘＯ１／ＩＲＥ－ＤＮＡ系统有较高的稳定性。具体来讲，和ＦｏｘＯ１／ＩＲＥ－ＤＮＡ比较，ＦｏｘＯ１／ＤＢＥ－ＤＮＡ的蛋白ＦｏｘＯ１和ＤＮＡ序列的第２、３和７′号碱基上的磷酸骨架形成的氢键数目分别多出一个。在这３个碱基中，两个系统仅在第７′号位点的碱基类型不同（ＦｏｘＯ１／ＤＢＥ－ＤＮＡ：Ｔｈｙ７′；ＦｏｘＯ１／ＩＲＥ－ＤＮＡ：Ａｄｅ７′），因此，笔者认为这两个系统的稳定性差异可能和第７＇号的碱基类型改变是相关的，由此引起ＤＮＡ骨架和蛋白ＦｏｘＯ１之间的结合紧密程度有所改变。
　　２．３ＤＮＡ结合位点的构象分析
　　ＤＮＡ的构象变化对于蛋白质与ＤＮＡ的识别和结合是非常关键的，而沟参数的变化经常和蛋白质与ＤＮＡ之间的相互作用联系在一起［１３，１４］。ＦｏｘＯ１－ＤＮＡ复合物晶体研究［５］表明，蛋白ＦｏｘＯ１和ＤＮＡ的１～４号碱基对的小沟发生相互作用，且和ＤＮＡ的５～８号碱基对的大沟发生相互作用。因此，有必要分析ＤＮＡ识别序列（１～８号碱基对）在碱基层上的小沟和大沟的变化对与蛋白ＦｏｘＯ１结合的影响。本研究从ＦｏｘＯ１／ＩＲＥ－ＤＮＡ和ＦｏｘＯ１／ＤＢＥ－ＤＮＡ两个系统的３～６ｎｓ的平衡轨迹中每隔１０ｐｓ采样一次，各抽取了３００个ＤＮＡ的结构快照，然后分别计算每个系统中这３００个ＤＮＡ结构在碱基上的大、小沟参数的平均值，结果见图４。从图４Ａ、Ｂ可以看出，ＤＢＥ－ＤＮＡ相对ＩＲＥ－ＤＮＡ在５′端（１～４号碱基对）的小沟深度变化不大，但小沟宽度明显下降。有研究表明，，蛋白质与ＤＮＡ带负电的磷酸骨架发生中和作用可以帮助ＤＮＡ小沟的压缩［１５］，这对于蛋白质－ＤＮＡ的相互结合非常重要。相对ＩＲＥ－ＤＮＡ，ＤＢＥ－ＤＮＡ在２、３号碱基的磷酸基团和蛋白ＦｏｘＯ１上分别多形成了一个氢键，且都是和带有正电的精氨酸（Ａｒｇ）发生相互作用（表１）。这显然更好地中和了ＤＮＡ磷酸骨架的负电效应，所以ＤＢＥ－ＤＮＡ在５′端的小沟被压缩是和蛋白ＦｏｘＯ１的骨架形成紧密结合的优势构象。另外，由于ＤＮＡ的３′端（５～８号碱基对）是在大沟内和蛋白ＦｏｘＯ１结合，因此研究ＤＮＡ序列３′端的大沟变化显得尤为重要。ＤＢＥ－ＤＮＡ在７、８号碱基对附近的大沟深度明显小于ＩＲＥ－ＤＮＡ，且大沟宽度明显大于ＩＲＥ－ＤＮＡ（图４Ｃ、Ｄ）。从图４Ｄ上可以发现，这两个系统均在５～６号碱基对上有最高的大沟宽度值。原因是ＩＲＥ－ＤＮＡ的５′号碱基和蛋白ＦｏｘＯ１形成了一个特异性识别氢键，ＤＢＥ－ＤＮＡ的６号碱基和蛋白ＦｏｘＯ１形成了特异性识别氢键。相应的，ＩＲＥ－ＤＮＡ和ＤＢＥ－ＤＮＡ体系在５、６号碱基对上大沟宽度达到峰值。因而，相比ＩＲＥ－ＤＮＡ的构象，ＤＢＥ－ＤＮＡ在３′端的大沟显得更宽更浅，提供了更大的和蛋白ＦｏｘＯ１相互接触的面积。这一点也可以从氢键分析中得到证实，即ＦｏｘＯ１／ＤＢＥ－ＤＮＡ系统比ＦｏｘＯ１／ＩＲＥ－ＤＮＡ系统在７＇位置上的碱基的磷酸骨架多形成了一个氢键。所以，ＤＢＥ－ＤＮＡ在３′端的大沟的扩张更有利于和蛋白ＦｏｘＯ１结合。总的来说，和ＩＲＥ－ＤＮＡ沟参数相比，ＤＢＥ－ＤＮＡ的沟参数在结合区域上显示出更加有利于和蛋白ＦｏｘＯ１结合的ＤＮＡ构象。
　　３小结与讨论
　　本研究采用分子动力学模拟方法研究了ＦｏｘＯ１和ＤＮＡ之间的相互作用机制。ＦｏｘＯ１／ＩＲＥ－ＤＮＡ和ＦｏｘＯ１／ＤＢＥ－ＤＮＡ两个系统的ＲＭＳＤ比较表明，ＦｏｘＯ１／ＤＢＥ－ＤＮＡ系统更加稳定，与试验中这两个结构的活性比较的结论是一致的，这表明本研究的模拟结果是可靠的。同时，两个系统的ＲＭＳＦ相比较，揭示了蛋白ＦｏｘＯ１的两个ｌｏｏｐ区和ｗｉｎｇ１区的柔性对于和ＤＮＡ的结合是有利的。氢键分析表明，ＦｏｘＯ１蛋白的残基Ａｓｎ２１１和Ｈｉｓ２１５可以和ＤＮＡ形成特异性识别相互作用。与ＦｏｘＯ１／ＩＲＥ－ＤＮＡ比较，ＦｏｘＯ１／ＤＢＥ－ＤＮＡ系统中蛋白ＦｏｘＯ１和碱基Ｔｈｙ２、Ｇｕａ３和Ｔｈｙ７＇的磷酸骨架可以形成更多的相互作用，使得ＦｏｘＯ１和ＤＢＥ－ＤＮＡ序列更好地结合。此外，对比ＩＲＥ－ＤＮＡ序列，ＤＢＥ－ＤＮＡ在３＇端的大沟更宽、更浅，且在５＇端的小沟更窄，这种构象更有利于ＤＮＡ和ＦｏｘＯ１蛋白形成更多的相互作用。本研究的模拟对于进一步探讨ＦｏｘＯ１的调控机理以及和ＤＮＡ分子的相互作用机制，对以后开展动物生产服务及为糖尿病等疾病的治疗具有一定意义。
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