细粒棘球绦虫多价EgA31-EgG1Y162抗原序列优化分析

发布时间：2021-09-23 20:48

　　目的:将优化的EgA31-EgG1Y162抗原基因构建于pET30a上,诱导蛋白表达,SDS-PAGE鉴定蛋白表达效果,用生物信息学软件分析优化的EgA31-EgG1Y162抗原序列,为构建高效的疫苗奠定理论基础。方法:运用ProtParam,DNAstar,E.coli Codon Usage Analyzer等多种生物信息学软件分析优化后EgA31-EgG1Y162蛋白的理化性质,比较其优化前后序列的异同点及抗原表位分布情况等。结果:EgA31-EgG1Y162蛋白属于不稳定性蛋白且亲水性蛋白,通过网上在线软件分析,优化序列的密码子中不含利用率低的密码子。表位预测分析确定6个T细胞表位的氨基酸区域1～15、86～97、177～193、359～388、305～319、344～358和7个B细胞表位为102～112、172～204、318～334、343～353、394～409、415～431、443～458。结论:多价EgA31-EgG1y162融合抗原蛋白的优化序列中不含利用率低的密码子,且T和B细胞表位未受影响,为重组蛋白体外的有效表达奠定实验基础,对包虫病的多价表位疫苗研究具有... 

【文章来源】：中国免疫学杂志. 2020,36(01)北大核心CSCD

【文章页数】：7 页

【部分图文】：

蛋白诱导表达 SDS-PAGE 结果

SOMPA 分析蛋白质二级结构

DNAstar分析EgA31-EgG1Y162蛋白二级结构

【参考文献】：
期刊论文
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本文编号：3406383