结核分枝杆菌pepA蛋白的生物信息学分析

发布时间：2021-10-11 09:30

　　目的通过生物信息学方法分析结核分枝杆菌（Mycobacterium tuberculosis, Mtb） pepA蛋白的结构和功能。方法采用Protparam、ProtScaleon Expasy、TMHMM、SingalP5.0、PSORT、NetPHOS3.1、BLAST、SOPMA、SWISS-MODEL、ABCpred、SYFPEITHI等生物信息学软件分析Mtb H37Rv菌株pepA蛋白的生物学特性。结果 pepA蛋白的编码基因Rv0125全长1 068 bp,该蛋白由355个氨基酸组成,等电点5.04,为疏水性蛋白,有1个的信号肽和1个丝氨酸蛋白酶结构域,含有19个磷酸丝氨酸位点;蛋白二级结构中无规则卷曲占44.79%,为稳定蛋白;该蛋白预测含多个B细胞和T细胞表位,其中MHC-I型和MHC-II型表位集中在蛋白N端的前60个氨基酸区域。结论该蛋白预测含多个B细胞和T细胞表位,其中MHC-I型和MHC-II型表位集中在蛋白N端的前60个氨基酸区域,该区域可激活Mtb特异性CTL和Th免疫应答,可作为抗结核肽疫苗的候选。 

【文章来源】：中国病原生物学杂志. 2020,15(06)北大核心CSCD

【文章页数】：7 页

【部分图文】：

pepA蛋白亲疏水性分析

经TMHMM Server v.2.0预测(图2),pepA蛋白跨膜螺旋数为1,跨膜螺旋氨基酸数为21.565 11(该指标>18提示很有可能为跨膜蛋白或信号肽),N端前60个氨基酸中跨膜氨基酸数为21.390 74,(该指标大于几个,表示N端很可能为跨膜蛋白或信号肽),N端位于膜胞质侧的总概率为0.985 78。SignalP4.1在线预测发现N端有一个标准的信号肽,其裂解位点位于33-34位氨基酸之间(图3)。PSORT软件分析该蛋白其亚细胞定位于细胞外(包括细胞壁)。综合分析表明pepA蛋白极可能为分泌蛋白,且是一个膜外蛋白。图3 SingalP 4.1预测pepA蛋白信号肽

SingalP 4.1预测pepA蛋白信号肽


本文编号：3430246