T细胞活化连接蛋白脂筏定位功能缺失影响T细胞内CD59信号转导的功能
本文关键词：T细胞活化连接蛋白脂筏定位功能缺失影响T细胞内CD59信号转导的功能
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【摘要】：目的用前期构建好的T细胞活化连接蛋白(LAT)-EGFP质粒,基因点突变技术使LAT-EGFP的棕榈酰化位点突变,使LAT-EGFP-M(棕榈酰化位点突变的LAT-EGFP)的细胞膜定位功能缺失,抗体交联CD59后观察T细胞信号活化状态的改变。方法采用电转染的方法转染Jurkat细胞,抗体交联CD59后,共聚焦荧光显微镜下观察LAT分布情况的变化;用噻唑蓝(MTT)比色法检测抗体交联前后各组Jurkat细胞增殖情况差别;应用ELISA检测各组细胞上清中IL-2的变化水平;用Western blot技术检测抗体交联后LAT-EGFP和LAT-EGFP-M的磷酸化程度。结果抗体交联CD59之后,LAT-EGFP-M较LAT-EGFP相比不能定位聚集于CD59所在的脂筏区域,并且转染了突变LAT-EGFP-M质粒的Jurkat细胞增殖速度和IL-2分泌能力低于转染LAT-EGFP质粒、转染空载体EGFP-N3及未转染的细胞。LAT-EGFP-M的磷酸化程度远低于LAT-EGFP。结论棕榈酰化位点缺失的LAT会减弱CD59在T细胞中的信号转导功能。
【作者单位】： 青岛大学医学院免疫学教研室;
【关键词】： CD T细胞活化连接蛋白 棕榈酰化 T淋巴细胞
【基金】：国家自然科学基金(81273206)
【分类号】：R392.1
【正文快照】： CD59为相对分子质量(Mr)为18 000~20 000大小的糖蛋白,其主要作用是在攻膜复合物(membraneattack complex,MAC)装配过程中,与C8和C9结合抑制补体的活化[1]。CD59除了可以调节补体活性外,脂筏内的糖基磷脂酰肌醇(glycosyl phosphatidylinositol,GPI)锚固蛋白能够发挥信号转导
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6 董e，
本文编号：556994
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