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去端肽胶原蛋白生物材料结构设计、制备及应用

发布时间:2021-08-27 22:39
  胶原蛋白是一种三股螺旋结构的细长纤维,胶原分子的N和C端具有一个氨基酸序列,称为端肽,这种肽决定了胶原的抗原性。去除端肽区域肽链序列的胶原蛋白,称为去端肽胶原蛋白。该材料具备优异的免疫原性、生物相容性和生物可降解性,可以通过不同的方法制备成不同结构和功能的生物材料,用于各种医疗用途。本文以去端肽胶原蛋白的制备和表征为基础,通过对材料结构的设计、制备,研究多种去端肽胶原蛋白生物医用材料的理化性能、生物相容性及其应用。首先通过酶解法制备去端肽I型胶原蛋白凝胶,通过电泳法、氨基酸分析法、ELISA检测试剂盒检测法等表征去端肽胶原蛋白的性能,结果表明,去端肽胶原蛋白的纯度达99.8%,胶原蛋白的C端肽和N端肽已经被去除。率先通过α-Gal抗原检测,证明去端肽I型胶原蛋白中α-Gal抗原含量降低到检测限以下,通过去端肽方法可以有效去除天然胶原蛋白的免疫原性。其次,以胶原凝胶为基础制备了去端肽胶原蛋白多孔材料,通过傅里叶变换红外分析、扫描电镜、拉伸强度和吸水力等手段表征了去端肽胶原蛋白在加工过程中的变化情况。结果表明,热处理和灭菌过程对胶原蛋白的三螺旋结构的影响在可接受的范围内,并且在溶液中能够较... 

【文章来源】:中国地质大学(北京)北京市 211工程院校 教育部直属院校

【文章页数】:171 页

【学位级别】:博士

【部分图文】:

去端肽胶原蛋白生物材料结构设计、制备及应用


胶原蛋白三螺旋结构示意图(Nimni,1988)

示意图,循环结构,示意图,胶原蛋白


图 1-2 I 型胶原三螺旋及循环结构示意图如图 1-2 所示,非螺旋区域为 N 端残基和 C 端残基,为氨基酸的不规则列序列,也称之为胶原蛋白的端肽,N 端端肽和 C 端端肽。由于组成胶原蛋白分子的氨基酸种类繁多,组合的方式也不尽相同,所以原蛋白分子的结构不尽相同,但是这些结构都是由三条肽链相互缠绕形成稳定螺旋结构,在形态上保持一致,每种胶原蛋白至少含有一段三螺旋结构区域(国英, 2002; 朱亮, 2009)。

一级结构,胶原蛋白,残基,氨基酸


图 1-2 I 型胶原三螺旋及循环结构示意图如图 1-2 所示,非螺旋区域为 N 端残基和 C 端残基,为氨基酸的不规则排列序列,也称之为胶原蛋白的端肽,N 端端肽和 C 端端肽。由于组成胶原蛋白分子的氨基酸种类繁多,组合的方式也不尽相同,所以胶原蛋白分子的结构不尽相同,但是这些结构都是由三条肽链相互缠绕形成稳定三螺旋结构,在形态上保持一致,每种胶原蛋白至少含有一段三螺旋结构区域(李国英, 2002; 朱亮, 2009)。

【参考文献】:
期刊论文
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[2]引导组织再生生物膜应用于拔牙术后牙槽骨缺损修复的临床研究[J]. 罗正文,刘济远,李佳,潘剑.  口腔医学研究. 2017(07)
[3]聚乳酸生物可吸收膜在甲状腺手术中的应用[J]. 张进军,杨志芳,李兴睿.  临床外科杂志. 2016 (12)
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[5]从牛软骨中提取Ⅱ型胶原蛋白及初步构建软骨支架[J]. 刘志勤,刘浩,冯成宝,徐乐,周晓辉,仇燕,常亚南.  黑龙江大学自然科学学报. 2016(03)
[6]腰椎后外侧纳米晶胶原基骨材料植骨融合:疼痛评分及植骨融合效果的评价[J]. 李黛,杨明敏,孙扬.  中国组织工程研究. 2015(43)
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[8]应用胶原骨材料进行引导性骨再生手术治疗前、后骨密度变化的临床研究[J]. 刘硕,葛子铭,宋佳,耿奉雪,苗磊,赵戬,潘亚萍.  口腔医学. 2015(04)
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博士论文
[1]基于聚乙烯醇制备仿生软骨组织工程支架[D]. 张亚彬.天津大学 2016
[2]类骨结构胶原纤维基多孔磷酸三钙/胶原复合材料的制备及其生物学评价[D]. 官丙刚.浙江大学 2008
[3]制革废弃物提取的胶原特性及与多糖共混生物膜材料的研究[D]. 王碧.四川大学 2003

硕士论文
[1]胶原蛋白的提取及其多孔材料的制备与性能研究[D]. 乔恩楠.武汉纺织大学 2016
[2]生物引导膜、无机牛骨骨粉联合髂松质骨移植修复牙槽突裂临床观察[D]. 慈江波.山东大学 2014
[3]胶原蛋白止血海绵的研制[D]. 叶真铭.哈尔滨工业大学 2013
[4]胶原蛋白基薄膜材料的制备及研究[D]. 朱亮.苏州大学 2009



本文编号:3367237

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