光谱法结合原子力显微镜研究呋喃唑酮与牛血清白蛋白的作用机理

发布时间：2018-05-01 21:10

  本文选题：呋喃唑酮 + 牛血清白蛋白　； 参考：《分析科学学报》2017年06期

【摘要】：在人体生理(pH=7.4)条件下,应用荧光光谱和紫外光谱法研究药物呋喃唑酮与牛血清白蛋白(BSA)相互作用的机理,确定了呋喃唑酮对BSA的荧光猝灭机制。采用Stern-Volmer方程求出其相互作用的猝灭常数,并由双对数方程求出结合常数Ka和结合位点数n,采用热力学方法判别作用力类型。实验结果指出两者之间相互作用引起的荧光猝灭属静态方式,298K下结合常数Ka为6.50×106 L·mol~(-1),结合位点数n约为1,而作用力类型是氢键和范德华力。另外,还采用红外(IR)光谱、圆二色谱(CD)和原子力显微镜(AFM)研究了呋喃唑酮对BSA构象的影响。
[Abstract]:The mechanism of the interaction between furazolidone and bovine serum albumin (BSA) was studied by fluorescence and UV spectra under the condition of human physiological pH = 7.4). The fluorescence quenching mechanism of furazolidone on BSA was determined. The quenching constant of the interaction is obtained by using Stern-Volmer equation, and the binding constant Ka and the number of binding sites n are obtained by double logarithmic equation. The type of force is determined by thermodynamic method. The experimental results show that the fluorescence quenching caused by the interaction between the two is a static mode of 298K with a binding constant of 6.50 脳 10 ~ 6 L mol / L ~ (-1) and a binding point of about 1, while the type of interaction force is hydrogen bond and van der Waals force. In addition, the effects of furazolidone on the conformation of BSA were studied by IR, CD) and AFM.
【作者单位】： 南昌大学食品科学与技术国家重点实验室;南昌大学化学学院;
【基金】：国家自然科学基金(No.21665017) 南昌大学食品科学与技术国家重点实验室基金(No.SKLF-KF-201606)
【分类号】：O657;S859.7

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