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基于红外光谱分析热处理对牛乳蛋白质二级结构的影响

发布时间:2019-10-13 08:44
【摘要】:运用傅里叶变换红外光谱技术对乳蛋白及其酰胺Ⅰ带进行解析,进一步用红外解谱法对其二级结构进行表征。以原料乳为对照,研究65℃/30 min(低温长时巴氏杀菌)、80℃/15 s(高温短时巴氏杀菌)、95℃/5 min(酸乳热处理)、137℃/5 s(超高温灭菌)等不同热处理条件对乳中蛋白质二级结构的影响。结果表明,热处理会导致乳蛋白间发生相互作用,乳蛋白原空间结构受到破坏,导致分子内氢键被破坏。不同热处理程度的乳蛋白酰胺Ⅰ带均向低波数方向发生了不同程度的红移,表明乳蛋白变性过程中疏水氨基酸残基暴露形成分子间氢键。同时热处理后乳蛋白各二级结构比例发生明显改变。α-螺旋含量显著降低(P0.05),无规卷曲含量显著升高(P0.05),β-转角及β-折叠含量在加热过程均呈先增加后减少变化趋势,表明热处理程度增强导致部分有序结构向无规卷曲结构转化,蛋白质热变性后会发生热聚集现象,且β-折叠、β-转角结构在热聚集体的形成过程中具有重要作用。
【作者单位】: 大连工业大学食品学院;东北农业大学食品安全与营养协同创新中心;
【基金】:辽宁省自然科学基金面上项目(201602053) “十二五”国家科技支撑计划项目(2013BAD18B04) 国家自然科学基金青年科学基金项目(31501513);国家自然科学基金面上项目(31571813)
【分类号】:O657.33;TS252.1

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本文编号:2548588

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