凡纳滨对虾血蓝蛋白与人红细胞的作用靶位

发布时间：2018-08-12 20:52

【摘要】：采用亲和层析、SDS-PAGE、Far-Western-blotting、MALDI-TOF/MS等亲和蛋白质组学方法,发现凡纳滨对虾(Litopenaeus vannamei)血蓝蛋白可与人红细胞膜上一种分子量为27 kD的膜蛋白发生特异性结合,经Mascot搜索引擎检索该蛋白与人红细胞膜蛋白——硫氧还蛋白过氧化物酶(thioredoxin peroxidase)具有高度同源性。继而运用生物信息学技术对其相互作用进行分析,结果显示,硫氧还蛋白过氧化物酶与血蓝蛋白在三维结构水平可发生特异性的对接,且其结合位点呈现"锁钥模型"。由此推测,硫氧还蛋白过氧化物酶可能为对虾血蓝蛋白与人红细胞结合靶位之一,所获研究结果为进一步揭示血蓝蛋白的凝血、溶血作用机制等奠定了良好的基础。
[Abstract]:Affinity proteomics methods, such as MALDI-TOF / MS, were used to study the affinity chromatography of SDS-PAGEG Far-Western-blotting. it was found that (Litopenaeus vannamei) hemocyanin of Penaeus vannamei could specifically bind to a membrane protein with a molecular weight of 27 KD on human erythrocyte membrane. The protein was highly homologous to human erythrocyte membrane protein thioredoxin peroxidase (thioredoxin peroxidase) by Mascot search engine. Then the interaction between thioredoxin peroxidase and hemocyanin was analyzed by bioinformatics. The results showed that thioredoxin peroxidase and hemocyanin could be docked specifically at three dimensional structure level, and the binding sites of thioredoxin peroxidase and hemocyanin showed a "key locking model". It is inferred that thioredoxin peroxidase may be one of the targets of human erythrocyte binding to hemocyanin of Penaeus penaeus. The results laid a good foundation for further revealing the coagulation and hemolysis mechanism of hemocyanin.
【作者单位】： 汕头大学理学院生物学系海洋生物研究所;
【基金】：国家自然科学基金资助项目(30871939;31072237) 广东省自然科学基金资助项目(9151064001000001;10251503101000002) 广东省科技计划项目(2009B020309006) 汕头市科技计划项目(2011-19)
【分类号】：S917.4

【参考文献】

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本文编号：2180334