鼠伤寒沙门菌超氧化物歧化酶SodA基因的表达及其酶活性的测定

发布时间：2018-05-29 10:07

  本文选题：鼠伤寒沙门菌 + 超氧化物歧化酶　； 参考：《中国兽医科学》2017年08期

【摘要】：为了了解鼠伤寒沙门菌超氧化物歧化酶SodA的生物学功能,本试验经过克隆后表达、纯化而获得了重组SodA蛋白,克隆的SodA基因的序列长度为621 bp,重组SodA蛋白的分子质量为23.7 ku。通过邻苯三酚自氧化法测定了SodA酶比活性。测定结果显示,SodA的最适温度为40℃,最适pH为7.0;Mn~(2+)、Zn~(2+)、Cu~(2+)可以提升SodA酶活性,SDS、氯仿-乙醇、Fe~(3+)能抑制SodA催化效率,H_2O_2、Mg~(2+)、Ca~(2+)、Ba~(2+)、Na~+、K~+对蛋白活性无影响;SodA催化邻苯三酚的νmax为2.03 U/min,κm为0.801 mmol/L。过氧化氢酶CAT对SodA活性的影响研究结果显示,在CAT存在条件下,SodA的耐酸碱、抗乙醇能力得到增强,温度稳定性无明显变化,说明CAT可以增强SodA活性。上述研究结果为深入研究鼠伤寒沙门菌超氧化物歧化酶SodA的功能奠定了基础。
[Abstract]:In order to understand the biological function of the SOD of Salmonella typhimurium superoxide dismutase ( SOD ) , this experiment was cloned and purified to obtain the recombinant SoA protein . The results showed that the optimum temperature was 40 鈩，

本文编号：1950474