刚地弓形虫表面抗原糖蛋白相关序列SRS47D的生物信息学分析
发布时间:2021-03-20 07:55
目的预测刚地弓形虫表面抗原糖蛋白相关序列(Toxoplasma gondii surface antigen glycoprotein 1-related sequences)SRS47D的结构、修饰位点和免疫原性。方法利用在线软件ProtParam、ProtScale、SignalP分别预测SRS47D的理化参数、亲/疏水性、信号肽;利用SOPMA、ESPriit 3.0、Bcepred预测SRS47D蛋白的二级结构及表面可极性,利用COLIS、TMHMM预测其卷曲螺旋和跨膜结构域;利用KinasePhos、NetOGlyc、NetNGlyc、NetCGlyc、和NetPhos分析其修饰位点;利用SWISS-MODEL、VAST预测其三级结构及其与SAG1三级结构的差异,利用ABCpred和Syfpeithi预测其B、T细胞表位。结果 SRS47D蛋白含有376个氨基酸残基,分子式为C1745H2797N469O587S17,相对分子质量约为40×103...
【文章来源】:中国病原生物学杂志. 2019,14(10)北大核心CSCD
【文章页数】:8 页
【部分图文】:
图1SRS47D亲、疏水性分析
位和346位氨基酸残基;有3个Aurora相关激酶(aurora-relatedkinase,Auro-ra)的磷酸激酶位点;其余20个均为共济失调症突变蛋白(ataxiatelangiectasiamutated,ATM)磷酸激酶位点。注:X轴为SRS47D蛋白序列前70个氨基酸残基;Y轴为计分(score);C值表示剪切位点的计分,用红色标示;S值为信号肽计分,用绿色显示;Y值是基于S值和C值的综合计分值,用蓝色表示。图2蛋白信号肽分析Note:TheX-axisshowedtheaminoacidsinthefirst70positionsoftheSRS47Dsequence.TheYaxispresentedthevaluescore.Cvalueindica-tedthescoresoftheshearingsite,markedinred.Svaluepresentedthesignalpeptidescores,whichweredisplayedingreen.TheYvaluewerecom-prehensivescoresbasedontheSvalueandtheCvalue,expressedinblue.Fig.2ProteinsignalpeptideanalysisO-GlcNAc糖基化位点分析,当给定阈值大于90%时,预测在173位和346位丝氨酸残基位点存在O-GlcNAc糖基化位点。当给定阈值大于90%时,预测显示无N-GlcNAc、C-GlcNAc糖基化位点。磷酸化修饰位点分析,当给定阈
基。有9个抗原倾向位点(临界值为1.8),分别位于55-58、67-68、136-137、148-153、155-156、208-209、286-292、311-318、367-372氨基酸残基。注:严格保守的氨基酸残基用红色背景白色字母表示;部分保守的氨基酸残基被框起来;形成二硫键的Cys残基在比对序列中由绿色数字表示。D1和D2结构域中的β-链用水平箭头表示。SAG1序列之上的二级结构元件来自SAG1晶体结构(PDB1KZQ)。图4SRS47D和SRS/SAG超家族其它蛋白氨基酸序列比对Note:Strictlyconservedresidueswereshowedwithwhitelettersonaredbackground.Partiallyconservedresidueswereboxed.Thedisulphidebond-formingCysresidueswererepresentedbygreennumbersunderthealignment.Theβ-strandsintheD1andD2domainswereindicatedbyhori-zontalarrows.ThesecondarystructureelementsindicatingabovetheSAG1sequencewerederivedfromtheSAG1crystalstructure(PDB1KZQ).Fig.4AminoacidsequencealignmentofSRS47DandotherproteinsofSRS47D/SAGsuperfamil
【参考文献】:
期刊论文
[1]幽门螺杆菌CagA基因编码蛋白的生物信息学分析[J]. 阿孜尔古丽·阿布都克日木,阿布都哈巴尔·阿布都克日木,刘玉梅,许海峰,孜拜旦·吐尔逊,热比亚·努力,孜来古丽·米吉提,德力夏提·依米提,于涛. 中国病原生物学杂志. 2018(03)
[2]结核分枝杆菌Rv2629基因编码蛋白的生物信息学分析[J]. 张静静,付玉荣,伊正君. 中国病原生物学杂志. 2017(08)
[3]蛋白质O-GlcNAc糖基化与肿瘤[J]. 张肖冰,师以康. 肿瘤. 2013(11)
[4]O-GlcNAc糖基化功能研究最新进展[J]. 邓瑞萍,郭书娟,陶生策. 生命科学. 2013(05)
[5]生物信息学及其在蛋白质组学中的应用[J]. 马袁君,程震龙,孙野青. 生物信息学. 2008(01)
[6]蛋白质O-GlcNAc糖基化及其细胞生物学功能[J]. 杨新颖,李静,耿美玉. 细胞生物学杂志. 2007(05)
[7]O-GlcNAc修饰研究进展[J]. 蒯学章,张令强,贺福初. 军事医学科学院院刊. 2006(01)
[8]SARS病毒基因组所编码的E蛋白的二级结构和B细胞表位预测[J]. 吕燕波,万瑛,吴玉章. 免疫学杂志. 2003(06)
本文编号:3090636
【文章来源】:中国病原生物学杂志. 2019,14(10)北大核心CSCD
【文章页数】:8 页
【部分图文】:
图1SRS47D亲、疏水性分析
位和346位氨基酸残基;有3个Aurora相关激酶(aurora-relatedkinase,Auro-ra)的磷酸激酶位点;其余20个均为共济失调症突变蛋白(ataxiatelangiectasiamutated,ATM)磷酸激酶位点。注:X轴为SRS47D蛋白序列前70个氨基酸残基;Y轴为计分(score);C值表示剪切位点的计分,用红色标示;S值为信号肽计分,用绿色显示;Y值是基于S值和C值的综合计分值,用蓝色表示。图2蛋白信号肽分析Note:TheX-axisshowedtheaminoacidsinthefirst70positionsoftheSRS47Dsequence.TheYaxispresentedthevaluescore.Cvalueindica-tedthescoresoftheshearingsite,markedinred.Svaluepresentedthesignalpeptidescores,whichweredisplayedingreen.TheYvaluewerecom-prehensivescoresbasedontheSvalueandtheCvalue,expressedinblue.Fig.2ProteinsignalpeptideanalysisO-GlcNAc糖基化位点分析,当给定阈值大于90%时,预测在173位和346位丝氨酸残基位点存在O-GlcNAc糖基化位点。当给定阈值大于90%时,预测显示无N-GlcNAc、C-GlcNAc糖基化位点。磷酸化修饰位点分析,当给定阈
基。有9个抗原倾向位点(临界值为1.8),分别位于55-58、67-68、136-137、148-153、155-156、208-209、286-292、311-318、367-372氨基酸残基。注:严格保守的氨基酸残基用红色背景白色字母表示;部分保守的氨基酸残基被框起来;形成二硫键的Cys残基在比对序列中由绿色数字表示。D1和D2结构域中的β-链用水平箭头表示。SAG1序列之上的二级结构元件来自SAG1晶体结构(PDB1KZQ)。图4SRS47D和SRS/SAG超家族其它蛋白氨基酸序列比对Note:Strictlyconservedresidueswereshowedwithwhitelettersonaredbackground.Partiallyconservedresidueswereboxed.Thedisulphidebond-formingCysresidueswererepresentedbygreennumbersunderthealignment.Theβ-strandsintheD1andD2domainswereindicatedbyhori-zontalarrows.ThesecondarystructureelementsindicatingabovetheSAG1sequencewerederivedfromtheSAG1crystalstructure(PDB1KZQ).Fig.4AminoacidsequencealignmentofSRS47DandotherproteinsofSRS47D/SAGsuperfamil
【参考文献】:
期刊论文
[1]幽门螺杆菌CagA基因编码蛋白的生物信息学分析[J]. 阿孜尔古丽·阿布都克日木,阿布都哈巴尔·阿布都克日木,刘玉梅,许海峰,孜拜旦·吐尔逊,热比亚·努力,孜来古丽·米吉提,德力夏提·依米提,于涛. 中国病原生物学杂志. 2018(03)
[2]结核分枝杆菌Rv2629基因编码蛋白的生物信息学分析[J]. 张静静,付玉荣,伊正君. 中国病原生物学杂志. 2017(08)
[3]蛋白质O-GlcNAc糖基化与肿瘤[J]. 张肖冰,师以康. 肿瘤. 2013(11)
[4]O-GlcNAc糖基化功能研究最新进展[J]. 邓瑞萍,郭书娟,陶生策. 生命科学. 2013(05)
[5]生物信息学及其在蛋白质组学中的应用[J]. 马袁君,程震龙,孙野青. 生物信息学. 2008(01)
[6]蛋白质O-GlcNAc糖基化及其细胞生物学功能[J]. 杨新颖,李静,耿美玉. 细胞生物学杂志. 2007(05)
[7]O-GlcNAc修饰研究进展[J]. 蒯学章,张令强,贺福初. 军事医学科学院院刊. 2006(01)
[8]SARS病毒基因组所编码的E蛋白的二级结构和B细胞表位预测[J]. 吕燕波,万瑛,吴玉章. 免疫学杂志. 2003(06)
本文编号:3090636
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