Hsp90α维持VP16的稳定性及VP16介导的HSV-1α基因的转录
发布时间：2022-01-15 20:49
背景及研究目标:单纯疱疹病毒1型（HSV-1）是危害人类健康的重要致病病毒,目前治疗药物单一且耐药愈发严重,急需探寻抗病毒新药靶。病毒生命周期的完成常依赖于宿主,因此深入研究宿主蛋白参与病毒感染的分子机制,有助于挖掘新的抗病毒药物靶点。实验室前期发现Hsp90抑制剂在体内外具有显著的抗病毒活性,但对于其中的分子机理并未充分阐明,前期研究发现Hsp90抑制剂能抑制HSV-1的α基因的表达,但是Hsp90在HSV-1的α基因表达中扮演的角色及作用机制尚不明确。α基因作为HSV-1基因表达的起始阶段的基因,对HSV-1生命周期后续阶段的完成具有关键作用,因此本研究集中阐明Hsp90在HSV-1的α基因表达中扮演的角色及Hsp90抑制剂在其中的作用机制。本研究将集中探寻这些科学问题,为Hsp90相关通路作为新型抗HSV-1药靶提供更全面的理论基础和实验依据。研究方法及结果:本研究通过双荧光素酶报告实验和空斑减数实验,结合Hsp90抑制剂,Hsp90α和Hsp90β的基因沉默及过表达探寻在HSV-1的感染周期发挥功能的主要的Hsp90亚型及该亚型在HSV-1的α基因转录表达中的功能,并结合免疫共...
【文章来源】：暨南大学广东省 211工程院校
【文章页数】：79 页
【学位级别】：硕士
【部分图文】：
单纯疱疹病毒感染周期[13]
暨南大学硕士学位论文UL2 等。相似地，β 蛋白会反式激活 γ 基因的表达，γ 皮层蛋白、糖蛋白等[14;15;16;17;18;19]。病毒蛋白表达以基因组在一系列蛋白的帮助下包装进入衣壳，进而组装至核内膜与其融合囊膜化，并通过囊膜与核外模的融高尔基体融合发生二次囊膜化，进而形成完整的病毒，开始新的一个感染周期[14; 15; 16; 17; 18; 19]。
90（Heat shock protein 90， Hsp90）sp90 抑制剂质内最活跃的分子伴侣，是多基因编码的一类蛋白家族，包AB1，Hsp90B1和TRAP1，在细胞质中含量丰富，主要包括诱，还有定为于线粒体上的肿瘤坏死因子相关蛋白 1（TRAP关蛋白 94（GRP94）[34;35;36;37]。Hsp90 主要由 N 端结构域区域的连接区域（约 35aa），中间区域（约 344aa）以及 C成，在细胞内主要以二聚体形式存在。N 端是 ATP 的结合0 构象变化的主要驱动力量，而 Hsp90 构象变化在客户蛋白间区域负责识别其客户蛋白[38]。Hsp90 是一种 ATP 依赖型行正确的折叠，保持客户蛋白的构象，维持客户蛋白的功能
本文编号：3591297
【文章来源】：暨南大学广东省 211工程院校
【文章页数】：79 页
【学位级别】：硕士
【部分图文】：
单纯疱疹病毒感染周期[13]
暨南大学硕士学位论文UL2 等。相似地，β 蛋白会反式激活 γ 基因的表达，γ 皮层蛋白、糖蛋白等[14;15;16;17;18;19]。病毒蛋白表达以基因组在一系列蛋白的帮助下包装进入衣壳，进而组装至核内膜与其融合囊膜化，并通过囊膜与核外模的融高尔基体融合发生二次囊膜化，进而形成完整的病毒，开始新的一个感染周期[14; 15; 16; 17; 18; 19]。
90（Heat shock protein 90， Hsp90）sp90 抑制剂质内最活跃的分子伴侣，是多基因编码的一类蛋白家族，包AB1，Hsp90B1和TRAP1，在细胞质中含量丰富，主要包括诱，还有定为于线粒体上的肿瘤坏死因子相关蛋白 1（TRAP关蛋白 94（GRP94）[34;35;36;37]。Hsp90 主要由 N 端结构域区域的连接区域（约 35aa），中间区域（约 344aa）以及 C成，在细胞内主要以二聚体形式存在。N 端是 ATP 的结合0 构象变化的主要驱动力量，而 Hsp90 构象变化在客户蛋白间区域负责识别其客户蛋白[38]。Hsp90 是一种 ATP 依赖型行正确的折叠，保持客户蛋白的构象，维持客户蛋白的功能
本文编号：3591297
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