Tau蛋白O-GlcNAc糖基化修饰与阿尔茨海默病相关性研究进展

发布时间：2018-03-26 01:58

  本文选题：tau蛋白　切入点：磷酸化　出处：《中国老年学杂志》2014年22期

【摘要】：正阿尔茨海默病(AD)是一种中枢神经进行性退变的疾病,其组织病理学典型改变为β淀粉样肽沉积而成的老年斑、神经元纤维缠结、神经元缺失和胶质增生〔1〕。早在1986年就已发现神经元纤维缠结(NFT)是由过度异常磷酸化的Tau蛋白在神经元内高度螺旋化形成〔2〕。近年来Tau蛋白与AD之间的研究成为热点,大量证据表明:Tau蛋白异常磷酸化在神经退行性变中起着关键作用。同时,0位N-乙酰葡萄糖胺(O-GlcNAc)
[Abstract]:Alzheimer's disease (AD) is a progressive degeneration of the central nervous system. Its histopathological changes are typically senile plaques caused by 尾 -amyloid peptide deposition, neuronal fibrillary tangles. Neuronal deletion and glial hyperplasia. As early as 1986, neurofibrillary tangles (NFTs) were found to be formed by hyperphosphorylation of Tau proteins in neurons. In recent years, the research on the relationship between Tau protein and AD has become a hot topic. A great deal of evidence has shown that abnormal phosphorylation of the 1: Tau protein plays a key role in neurodegenerative degeneration. At the same time, N-acetylglucosamine O-GlcNAc)
【作者单位】： 南昌大学第二附属医院消化内科;
【基金】：国家自然科学基金资助项目(No.81360074)
【分类号】：R749.16

【参考文献】

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【共引文献】

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7 王晓e，

本文编号：1665833