β淀粉样蛋白的脱膜机制研究

发布时间：2018-04-23 08:14

  本文选题：β淀粉样蛋白 + 单层膜　； 参考：《兰州大学》2013年硕士论文

【摘要】：阿尔茨海默病(Alzheimer Disease, AD)是老年性痴呆症中最常见的形式,而氨基酸长度为39-42的β淀粉样蛋白(Amyloid beta peptide,Aβ)则是AD的主要致病因素。Ap由其前体蛋白APP经序列酶切加工而生成。APP是Ⅰ型膜蛋白,Ap位于APP跨膜区域。分泌出胞或进入胞质的Aβ会通过各种机制产生神经毒性,但对上述事件的前提——产生于膜上的Aβ的脱膜(shedding)却所知甚少。我们利用单层膜及脂质体,构建了研究Aβ脱膜过程的模型膜实验体系,并比较了不同长度Aβ加工产物的脱膜行为。结果表明,脂质组分、微环境条件及疏水区长度是调控Ap脱膜的关键因素。我们的发现表明脂筏微区内的靶向加工和快速内吞分选有助于Ap的脱膜分泌。
[Abstract]:Alzheimer disease is the most common form of Alzheimer's disease. Amyloid beta peptideA 尾, with amino acid length of 39-42, was the main pathogenic factor of AD. AP was produced by APP, its precursor protein, which was digested by sequence. App was a type I membrane protein located in the transmembrane region of APP. Secreting or entering the cytoplasm A 尾 can produce neurotoxicity through various mechanisms, but little is known about the premise of the above events-the demembrane shedding of A 尾 produced on the membrane. Using monolayer membrane and liposome, we constructed a model membrane experimental system to study the process of A 尾 demembrane removal, and compared the delamination behavior of A 尾 processing products with different lengths. The results showed that lipid composition, microenvironmental conditions and hydrophobic region length were the key factors to regulate the demembrane of AP. Our findings suggest that targeted processing and rapid endocytosis in lipid raft microregions contribute to the demembrane secretion of AP.
【学位授予单位】：兰州大学
【学位级别】：硕士
【学位授予年份】：2013
【分类号】：R749.16

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本文编号：1791149