圆二色谱研究胶原模拟多肽三螺旋结构及其热稳定性
[Abstract]:Collagen is a widely studied and applied biomaterial, which has a unique triple helix structure, which is closely related to its biological properties. Collagen mimic polypeptide (collagen mimetic peptide,CMP) was used as the model molecule of collagen. The trihelix structure and thermal stability of CMP were studied by circular dichroism. Five kinds of CMP, with different sequences or lengths were designed according to the repeated sequence (POG) n of collagen trihelical structure and the 伪 s 2 尾 1 integrin recognition site GFOGER on collagen. The trihelix structure of CMP was characterized by circular dichroism. The thermal denaturation process, chain dissociation temperature and renaturation process of CMP trihelical structure were studied by detecting the changes of circular dichroism during the programmed denaturation and programmed renaturation of CMP. The experimental results show that the thermal stability of five kinds of CMP in the form of trihelical structure increases with the increase of POG number at room temperature, and the thermal denaturation of POG is reversible. In the process of heating, three helix depolymerization (denaturation), cooling process can be reassembled (renaturation), renaturation process has obvious "hysteresis" phenomenon. The results can provide a basis for the further study of the formation of the trihelix structure of collagen and CMP molecules and the study of artificial collagen biomaterials based on CMP.
【作者单位】: 中国医学科学院北京协和医学院生物医学工程研究所天津市生物医学材料重点实验室;福州大学生物和医药技术研究院;
【基金】:国家自然科学基金项目(31170917) 国家科技支撑计划项目(2012BAI7B03)资助
【分类号】:R318.08
【共引文献】
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,本文编号:2251444
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