胰岛素在不同材料表面的聚集研究
发布时间：2021-04-08 22:52
蛋白的淀粉样纤维化聚集与多种疾病密切相关,如阿尔兹海默病等,因为蛋白聚集而成的纤维是潜在的纳米材料,引起了大量科学家的兴趣,并对此进行研究。此前大部分研究都是在液态环境中进行的。近年来,研究者们意识到生物体内的蛋白纤维化行为主要发生在细胞膜上,是一种在界面上发生的行为;另一方面,界面的性质可以调控其纤维化聚集的形貌。本文中,我们主要做了以下几个工作:（1）利用原子力显微镜观察了胰岛素蛋白在液态环境中的纤维化聚,发现胰岛素蛋白先聚集成单体,进一步形成初级纤维,初级纤维之间互相缠绕成成熟的纤维。我们还观察了温度的影响,发现温度对其纤维化过程具有促进作用。（2）利用原子力显微镜观察了高湿度时胰岛素在不同材料表面的聚集。在高湿度环境下,衬底表面会形成一层纳米级的水膜,牛胰岛素分子会在水膜中扩散、迁移、聚集。在MICA表面形成排列比较规则的纤维;在APS-MICA表面上呈现出较杂乱的聚集状态;在高温热解石墨（HOPG）表面蛋白分子主要吸附在HOPG的台阶上,堆积成高点并沿着台阶呈线状排列;在OTS-MICA表面,部分区域出现团聚,小部分聚集成纤维状。（3）为了进一步研究影响胰岛素在MICA表面聚...
【文章来源】：宁波大学浙江省
【文章页数】：41 页
【学位级别】：硕士
【图文】：
蛋白淀粉样病变的研究Fig.1.1Theresearchofamyloidfibrils
Arora 等人则研究了超过 100 ℃时胰岛素聚集的行为，发现在此情况下胰岛素纤维伴随着随机的圈状结构。图1.2 在材料表面的蛋白纤维化聚集Fig. 1.2 Self-assemly of proteins on substtrates
8图 2.4 AFM 表征的蛋白纤维Fig. 2.4 AFM image of proteins fibrils于 AFM 在观测生物大分子样品上的便利性，研究者们从各种条件（H 值、浓度、离子等）使蛋白聚集成纤维，多是用 AFM 表征[35-45]，助 TEM 等其它手段，图 2.4 是 AFM 表征的一些淀粉样蛋白纤维。
【参考文献】：
期刊论文
[1]Research on the reconstruction of fast and accurate AFM probe model[J]. YUAN Shuai1,2, DONG ZaiLi1, MIAO Lei1, XI Ning1,3 & WANG YueChao1 1 State Key Laboratory of Robotics, Shenyang Institute of Automation, Chinese Academy of Sciences, Shenyang 110016, China; 2 Graduate University of Chinese Academy of Sciences, Beijing 100049, China; 3 Department of Electrical and Computer Engineering, Michigan State University, USA. Chinese Science Bulletin. 2010(24)
[2]Application of image alignment and time averaging methods in AFM detection for single DNA molecules[J]. WANG ChunMei1,SUN JieLin1,LONG Fei1,ZHAO Jun1 & HU Jun1,2 1 School of Life Science and Biotechnology,Shanghai Jiao Tong University,Shanghai 200240,China;2 Shanghai Institute of Applied Physics,Chinese Academy of Sciences,Shanghai 201800,China. Chinese Science Bulletin. 2010(16)
[3]Nanomechanics of individual amyloid fibrils using atomic force microscopy[J]. ZHOU XingFei,CUI ChengYi,ZHANG JinHai,LIU JianHua & LIU JingSong Nanomaterials Laboratory,College of Sciences,Ningbo University,Ningbo 315211,China. Chinese Science Bulletin. 2010(16)
[4]Study on elastic modulus of individual ferritin[J]. ZHANG JinHai, CUI ChengYi & ZHOU XingFei Department of Physics, Ningbo University, Ningbo 315211, China. Chinese Science Bulletin. 2009(05)
[5]β-淀粉样蛋白在石墨表面吸附及凝聚结构的STM和AFM研究[J]. 王志刚,万立骏,周纯青,王琛,凌连生,白春礼. 科学通报. 2002(12)
本文编号：3126407
【文章来源】：宁波大学浙江省
【文章页数】：41 页
【学位级别】：硕士
【图文】：
蛋白淀粉样病变的研究Fig.1.1Theresearchofamyloidfibrils
Arora 等人则研究了超过 100 ℃时胰岛素聚集的行为，发现在此情况下胰岛素纤维伴随着随机的圈状结构。图1.2 在材料表面的蛋白纤维化聚集Fig. 1.2 Self-assemly of proteins on substtrates
8图 2.4 AFM 表征的蛋白纤维Fig. 2.4 AFM image of proteins fibrils于 AFM 在观测生物大分子样品上的便利性，研究者们从各种条件（H 值、浓度、离子等）使蛋白聚集成纤维，多是用 AFM 表征[35-45]，助 TEM 等其它手段，图 2.4 是 AFM 表征的一些淀粉样蛋白纤维。
【参考文献】：
期刊论文
[1]Research on the reconstruction of fast and accurate AFM probe model[J]. YUAN Shuai1,2, DONG ZaiLi1, MIAO Lei1, XI Ning1,3 & WANG YueChao1 1 State Key Laboratory of Robotics, Shenyang Institute of Automation, Chinese Academy of Sciences, Shenyang 110016, China; 2 Graduate University of Chinese Academy of Sciences, Beijing 100049, China; 3 Department of Electrical and Computer Engineering, Michigan State University, USA. Chinese Science Bulletin. 2010(24)
[2]Application of image alignment and time averaging methods in AFM detection for single DNA molecules[J]. WANG ChunMei1,SUN JieLin1,LONG Fei1,ZHAO Jun1 & HU Jun1,2 1 School of Life Science and Biotechnology,Shanghai Jiao Tong University,Shanghai 200240,China;2 Shanghai Institute of Applied Physics,Chinese Academy of Sciences,Shanghai 201800,China. Chinese Science Bulletin. 2010(16)
[3]Nanomechanics of individual amyloid fibrils using atomic force microscopy[J]. ZHOU XingFei,CUI ChengYi,ZHANG JinHai,LIU JianHua & LIU JingSong Nanomaterials Laboratory,College of Sciences,Ningbo University,Ningbo 315211,China. Chinese Science Bulletin. 2010(16)
[4]Study on elastic modulus of individual ferritin[J]. ZHANG JinHai, CUI ChengYi & ZHOU XingFei Department of Physics, Ningbo University, Ningbo 315211, China. Chinese Science Bulletin. 2009(05)
[5]β-淀粉样蛋白在石墨表面吸附及凝聚结构的STM和AFM研究[J]. 王志刚,万立骏,周纯青,王琛,凌连生,白春礼. 科学通报. 2002(12)
本文编号：3126407
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