蛋白质分子结合折叠与构象转变的分子动力学模拟研究

发布时间：2021-08-25 11:27

　　生物分子的结构与功能有着十分密切的联系,而蛋白质分子具有更复杂的多级结构,导致其在功能上具有多样性。一方面蛋白质静态的结晶结构无法反映其生理环境的结构变化,而另一方面测量溶液中分子时,或者基于系综平均量,或者通过单分子手段对于局部的标记位点进行较片面的判断,当前这些方法仍然无法得到全面准确蛋白质结构动力学信息。分子动力学模拟能够连续追踪分子的运动及结构变化规律。蛋白质在生物体内的功能主要与其折叠过程、与配体分子的结合过程、以及自身构象转变过程相联系。近年来研究发现,某些蛋白质在完全无规则的状态也具备相应的生物功能,这类柔性蛋白质被称为天然无规则蛋白。研究表明,天然无规则蛋白往往在结合过程中具有更高的效率。在本文中,我们针对三个不同的蛋白质体系进行了深入研究,对蛋白质（特别是天然无规则蛋白）的结合折叠问题、柔性蛋白质与有序蛋白结合机制与结合效率问题、以及蛋白质构象转变问题进行了深度探究和讨论。1.在第一部分,我们首先对天然无规则蛋白质Chz.core与组蛋白配体H2A.z-H2B结合的机制进行了深入研究。在实验数据对照下,我们给出了原子水平SBM的模拟数据,探讨了Chz.core与H2A... 

【文章来源】：吉林大学吉林省 211工程院校 985工程院校 教育部直属院校

【文章页数】：133 页

【学位级别】：博士

【部分图文】：

能量地貌势能曲面在构象空间中的分布图

蛋白质从完全的非折叠态到完全折叠态的过程

蛋白质二级结构在Ramachandran图上的分布实例[47]


本文编号：3362031