假肠膜明串珠菌甘露醇脱氢酶基因的克隆及表达

发布时间：2019-04-30 09:19

【摘要】：利用聚合酶链式反应从假肠膜明串珠菌中扩增出甘露醇脱氢酶(mannitol dehydrogenase,MDA)基因的结构基因,克隆入表达载体p ETDuet-1,构建了甘露醇脱氢酶表达质粒p ETDuet-1-mdh,将其转化进入大肠杆菌BL21(DE3),经异丙基-β-D-硫代半乳糖苷诱导表达。假肠膜明串珠菌甘露醇脱氢酶结构基因长度为1 017 bp,重组甘露醇脱氢酶基因在大肠杆菌内成功表达,其蛋白质分子质量为36.0 k D;重组甘露醇脱氢酶活力为0.15 U/mg pro,高于假肠膜明串珠菌中甘露醇脱氢酶活力0.03 U/mg pro。
[Abstract]:The structure gene of mannitol dehydrogenase (mannitol dehydrogenase,MDA) gene was amplified by polymerase chain reaction (PCR) from C. pseudoalbicans. The mannitol dehydrogenase (mannitol dehydrogenase,MDA) gene was cloned into expression vector p ETDuet-1, to construct the mannitol dehydrogenase expression plasmid p ETDuet-1-mdh,. It was transformed into E. coli BL21 (DE3) and induced by isopropyl-尾-D-thiogalactoside. The structure gene length of mannitol dehydrogenase was 1 017 bp,. The recombinant mannitol dehydrogenase gene was successfully expressed in E. coli, and its protein molecular weight was 36.0 KD. The mannitol dehydrogenase activity of recombinant mannitol dehydrogenase was 0.15 U/mg pro, higher than that of C. pseudoalbicans. The activity of mannitol dehydrogenase was 0.03 U/mg pro..
【作者单位】： 延边大学农学院;延边大学附属医院西区;
【基金】：国家自然科学基金地区科学基金项目(31260362) 吉林省教育厅“十二五”科学技术研究项目(吉教科合字[2015第40号])
【分类号】：TS201.3

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本文编号：2468667