苹果类泛素修饰因子MdSUMO2在非生物胁迫中的功能与分子机制
发布时间：2021-09-29 00:38
中国是世界上最大的苹果生产国。然而在苹果主产区—黄土高原,干旱、高温、低温等不利的外界环境严重制约了苹果产业发展。挖掘苹果中抗逆相关基因并阐明其分子机制可以为果树抗逆育种提供基因资源并奠定理论基础。类泛素化修饰因子small ubiquitin-like modifier（SUMO）广泛参与了生物各个生长发育进程,并在植物抵御逆境胁迫过程中发挥重要作用。本研究对苹果类泛素化修饰因子MdSUMO2的生物学功能进行了深入剖析,试图探究其在非生物逆境下的分子机制,主要结果如下:1.MdSUMO2s在苹果各个组织中表达并响应各种非生物胁迫MdSUMO2在苹果中有六个同源基因,两两序列一致,并分布于3对同源染色体上,命名为MdSUMO2A（MdSUMO2A-chr3,MdSUMO2A-chr11）,MdSUMO2B（MdSUMO2B-chr9,MdSUMO2B-chr17）和MdSUMO2C（MdSUMO2C-chr5,MdSUMO2C-chr10）。所有MdSUMO2均定位于细胞核、细胞膜和细胞质中。组织特异性表达分析显示MdSUMO2s在根、茎、叶、花、果中都有不同程度表达,其中MdSUMO...
【文章来源】：西北农林科技大学陕西省 211工程院校 985工程院校 教育部直属院校
【文章页数】：142 页
【学位级别】：博士
【部分图文】：
真核生物蛋白质翻译后修饰的主要形式（Jensen2006）
于番茄中（Hanania et al. 1999），它的生物合成和细胞凋亡。拟南芥基因AtSUMO）。其中只有四个发生了转 AtSUMO5（Saracco et al. 2007）。A纯合单突变体表现出野生型的表型饰对于植物早期的发育很重要（van SUMO2 和 SUMO5 分布于不同的 SUMO的功能多样性。素存在一定相似性。它们在一级结构惊人地相似。核磁共振的结果显一个 β-折叠（β-sheet）缠绕一个 -双 Gly残基位置也十分相似。不同的韧延伸，而泛素并没有；并且二者电荷，而泛素相应区域为正电荷，这y 2005）。
西北农林科技大学博士学位论文SUMO 从前体合成、水解活化到共价结合底物蛋白的过程和泛素化过程类似，涉及一系列酶的级联反应，但是参与的酶则完全不同。基因组中所有的 SUMO都以非活性的前体形式存在，作用时需通过水解作用切除 C 端的几个氨基酸以暴露双甘氨酸残基，成为成熟的SUMO。与泛素化修饰类似，成熟态的SUMO先被活化酶AE1活化，其 C 端的甘氨酸基团发生腺苷酸化，提供 ATP 能量。随后，SUMO 的 C 端和 AE2 的丝氨酸基团形成一个硫酯键，释放出 AMP。在这个酯基反应过程中，SUMO 被转移到 CE2 结合酶上。CE2 结合酶和 SUMO 的硫酯结合促进 SUMO 的 C 端和底物蛋白的赖氨酸形成一个牢固的异肽键。有的 SUMO 底物蛋白还需要 E3 连接酶来促其 SUMO化。一般 E3 酶不直接与 SUMO 结合，而是结合 E2 和底物蛋白，从而促进 SUMO 与底物蛋白结合，完成SUMO化修饰过程。SUMO化修饰完成后，SUMO特异蛋白酶可以将 SUMO 小分子从 SUMO 化底物上解离下来，从而实现 SUMO 的循环利用（Augustine et al. 2016; Chosed et al. 2006; Elrouby 2015; Miura et al. 2007）。
本文编号：3412855
【文章来源】：西北农林科技大学陕西省 211工程院校 985工程院校 教育部直属院校
【文章页数】：142 页
【学位级别】：博士
【部分图文】：
真核生物蛋白质翻译后修饰的主要形式（Jensen2006）
于番茄中（Hanania et al. 1999），它的生物合成和细胞凋亡。拟南芥基因AtSUMO）。其中只有四个发生了转 AtSUMO5（Saracco et al. 2007）。A纯合单突变体表现出野生型的表型饰对于植物早期的发育很重要（van SUMO2 和 SUMO5 分布于不同的 SUMO的功能多样性。素存在一定相似性。它们在一级结构惊人地相似。核磁共振的结果显一个 β-折叠（β-sheet）缠绕一个 -双 Gly残基位置也十分相似。不同的韧延伸，而泛素并没有；并且二者电荷，而泛素相应区域为正电荷，这y 2005）。
西北农林科技大学博士学位论文SUMO 从前体合成、水解活化到共价结合底物蛋白的过程和泛素化过程类似，涉及一系列酶的级联反应，但是参与的酶则完全不同。基因组中所有的 SUMO都以非活性的前体形式存在，作用时需通过水解作用切除 C 端的几个氨基酸以暴露双甘氨酸残基，成为成熟的SUMO。与泛素化修饰类似，成熟态的SUMO先被活化酶AE1活化，其 C 端的甘氨酸基团发生腺苷酸化，提供 ATP 能量。随后，SUMO 的 C 端和 AE2 的丝氨酸基团形成一个硫酯键，释放出 AMP。在这个酯基反应过程中，SUMO 被转移到 CE2 结合酶上。CE2 结合酶和 SUMO 的硫酯结合促进 SUMO 的 C 端和底物蛋白的赖氨酸形成一个牢固的异肽键。有的 SUMO 底物蛋白还需要 E3 连接酶来促其 SUMO化。一般 E3 酶不直接与 SUMO 结合，而是结合 E2 和底物蛋白，从而促进 SUMO 与底物蛋白结合，完成SUMO化修饰过程。SUMO化修饰完成后，SUMO特异蛋白酶可以将 SUMO 小分子从 SUMO 化底物上解离下来，从而实现 SUMO 的循环利用（Augustine et al. 2016; Chosed et al. 2006; Elrouby 2015; Miura et al. 2007）。
本文编号：3412855
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