钙盐对羊乳乳蛋白热稳定性及功能特性的影响研究
发布时间：2021-06-10 16:56
本课题以羊乳为试验材料,分析了pH和热处理条件下钙盐在胶束相和乳清相中的分布情况,探讨了乳钙和氯化钙的添加对羊乳乳蛋白热稳定性的变化;同时系统研究了钙盐对羊乳酪蛋白胶束稳定性的影响,并针对钙盐添加对液态乳品质和贮藏特性的变化以及钙盐脱除对羊乳乳蛋白功能特性进行了讨论。该课题优化了钙类羊乳制品的加工条件和贮藏稳定性,为钙类功能性乳品的深入研究、羊乳的扩展应用以及工业化生产提供了理论依据。（1）对不同pH和热处理条件下羊乳中钙含量的研究结果表明,在65℃及以上时,乳清相中可溶性钙含量随温度升高显著降低（P<0.05）,而pH在6.9-4.9之间时,乳清相中可溶性钙含量随pH降低显著增加（P<0.05）。钙盐的添加和脱除均使得羊乳乳蛋白的热稳定性降低。乳钙添加量为0.6 g/L和1.0 g/L以及氯化钙添加量为0.4 g/L和1.0 g/L的羊乳乳蛋白在热处理过程中由规则结构向无规则结构转变程度高于未加钙的热处理组,而钙的脱除则降低了这种转变程度。（2）采用超高速离心法分别得到不同钙盐含量的酪蛋白（casein,CN）,对羊乳酪蛋白胶束稳定性的研究发现,乳钙和氯化钙的添加均导致羊...
【文章来源】：齐鲁工业大学山东省
【文章页数】：87 页
【学位级别】：硕士
【部分图文】：
钙与酪蛋白的相互作用机制
第1章绪论6注：阴影部分表示疏水性区域，空白部分表示亲水性区域。图1.1钙与酪蛋白的相互作用机制Fig.1.1Mechanismofinteractionbetweencalciumandcasein1.3.4钙与κ-酪蛋白的相互作用κ-酪蛋白位于酪蛋白胶束外围，是酪蛋白中唯一一个被糖基化的蛋白质。与其它酪蛋白不同，κ-酪蛋白没有磷酸丝氨酸簇和苏氨酸糖苷化残基，只含有一个磷酸丝氨酸残基，不能强烈地与钙离子结合，对钙离子诱导沉淀不敏感[36]。在pH6.6时，每摩尔的κ-酪蛋白只能结合2摩尔的Ca2+。κ-酪蛋白这种特殊的化学结构，使其亲水能力较强，在Ca2+存在时，它可以抑制αs-酪蛋白和β-酪蛋白发生沉淀，具有稳定酪蛋白胶束空间结构的作用[37-38]。同时，钙离子也可通过屏蔽带负电荷的基团来减少胶束电荷，防止κ-酪蛋白在特定pH下的解离。如图1.2所示，当κ-酪蛋白中Phe105-Met106肽键被酶分解为副-κ-酪蛋白和酪蛋白糖巨肽时，前者随酪蛋白胶束一同沉淀，后者由于高负电荷和强极性存在于溶液中，导致其稳定作用丧失[39]。图1.2凝乳酶对κ-酪蛋白的分解示意图[39]Fig.1.2Schematicdiagramofthedecompositionofκ-caseinbychimosin[39]1.3.5钙与乳清蛋白的相互作用机制乳清蛋白由α-乳白蛋白、β-乳球蛋白和血清白蛋白等微量小分子蛋白构成[40]。在乳清相中，钙离子含量占牛乳中总钙的31%，主要位于α-乳白蛋白。与含有较多钙离子结合位点的αs-酪蛋白和β-酪蛋白不同，α-乳白蛋白含有一个钙活性中心，可以和钙离子结合[41]。
齐鲁工业大学硕士学位论文71.3.5.1钙与α-乳白蛋白的相互作用α-乳白蛋白是金属结合蛋白，与钙的相互作用机制在于其含有α-螺旋和β-片状两个固有结构域。该结构域由半胱氨酸（cysteine，Cys）残基Cys73和Cys91之间的二硫桥连接，形成Ca2+结合环。蛋白分子中的天门冬氨酸（asparticacid，Asp）残基Asp82、Asp87、Asp88的羧基氧配体和Asp84、赖氨酸（lysine，Lys）Lys79的羰基氧化物以及1或2个水分子可与1分子的Ca2+强烈结合，形成五角双锥结构，如图1.3所示[42]。Ca2+与α-乳白蛋白的相互作用影响其三级结构以及分子稳定性。在pH低于3.5以下时，α-乳白蛋白发生构象的酸转变，其原因在于，高浓度的H+对Ca2+结合部位进行竞争，从而减弱α-乳白蛋白与Ca2+的结合，引起构象的转变[43]。另外，Ca2+与α-乳白蛋白结合在抵抗热变性方面具有稳定性：在Ca2+存在下，α-乳白蛋白与钙发生聚合，其自然态和变性态的热转变温度超过40℃以上，热稳定性提高，即使在低温下变性后仍可复性。但当pH低于5时，α-乳白蛋白由于温度和浓度的变化发生构象的改变，Asp残基质子化，减弱甚至失去结合Ca2+的能力[44]，热稳定性降低，低温下发生变性，变性后不再复性。由于α-乳白蛋白具有良好的Ca2+亲合力，当Ca2+重新与α-乳白蛋白结合时，在低温下可恢复其天然结构[30]。图1.3钙与α-乳白蛋白的相互作用Fig.1.3Interactionbetweencalciumandα-lactalbumin1.3.5.2钙对β-乳球蛋白和κ-酪蛋白相互作用的影响乳清蛋白与酪蛋白胶束在经过高温处理时，两者通过巯基-二硫键反应发生相互作用，而钙离子的存在促进了β-乳球蛋白的热变性以及其与κ-酪蛋白间的相互作用，使得胶束表面κ-酪蛋白C-末端的“毛发”部分变得僵直，从而降低胶束?
【参考文献】：
期刊论文
[1]羊乳组成及功能特性研究进展[J]. 高婧昕,毛学英. 中国乳业. 2019(08)
[2]十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳技术及国内外蜂蜜掺伪检测技术研究进展[J]. 孙潇慧,李新玲,霍胜楠,翟清燕,王骏. 食品安全质量检测学报. 2019(16)
[3]差示扫描量热法在食品中的应用[J]. 李琪,吕珍珍,张娴. 食品安全导刊. 2019(12)
[4]羊乳作为婴幼儿配方乳粉乳源的研究进展[J]. 马玉琴,宋礼,崔广智,苏德亮,李亚萍,张兰威. 乳业科学与技术. 2019(02)
[5]魔芋寡糖对酸奶品质及贮藏期间乳酸菌数量的影响[J]. 宋蓉,谭莎莎,李斌,王凌. 食品与发酵工业. 2019(08)
[6]羊乳特性研究进展及行业发展趋势[J]. 赵洪一,林少华,罗红霞,赵良忠,陈历水. 中国乳业. 2019(02)
[7]基于红外光谱分析巴氏杀菌乳贮藏期间蛋白质二级结构的变化[J]. 王一然,丁瑞雪,耿丽娟,刘显琦,毛晋春,杨梅,陈旭,武俊瑞. 沈阳农业大学学报. 2019(01)
[8]钙与乳蛋白的相互作用机制及对其功能特性的影响研究进展[J]. 李向莹,赵烜,秦于思,陈笛,王存芳. 食品科学. 2019(19)
[9]微波加热对不同钙源强化牛乳的影响[J]. 唐晓姝,范大明,胡博,陈雪梅,闫博文,赵建新,张灏. 食品与发酵工业. 2018(12)
[10]母乳、牛乳及山羊乳脂肪酸组成的差异分析[J]. 张宇,王立娜,张宏达,李晓东,冷友斌,巩燕妮,蒋士龙. 食品工业科技. 2019(04)
博士论文
[1]基于pH调控的脱钙处理对酪蛋白胶束结构及浓缩乳蛋白功能性的影响[D]. 刘大松.江南大学 2017
[2]乳成分和乳蛋白的多态性对牦牛乳热稳定性的作用[D]. 李启明.哈尔滨工业大学 2015
硕士论文
[1]pH-热诱导羊乳的热稳定性及乳蛋白的结构和功能特性研究[D]. 李晶.齐鲁工业大学 2018
[2]乳清浓缩蛋白的热聚合改性及其在凝固型酸奶中应用的研究[D]. 蒋姗姗.东北农业大学 2017
[3]混合蛋白体系的稳定性研究[D]. 韩越.东北农业大学 2016
[4]离子交换脱钙对浓缩乳蛋白溶解性和功能性的影响[D]. 徐雨婷.江南大学 2016
[5]大豆蛋白—葡聚糖共价复合物的分级分离及性能研究[D]. 翁静宜.华南理工大学 2016
[6]脱脂乳中乳清蛋白热变性及其动力学研究[D]. 王媛媛.天津科技大学 2016
[7]难溶性钙与乳蛋白相互作用及对稳定性的影响[D]. 文丽杰.江南大学 2015
[8]崂山奶山羊不同泌乳期乳的理化性质及热稳定性的研究[D]. 刘畅.齐鲁工业大学 2014
[9]羊乳热稳定性及凝胶特性的研究[D]. 赵丽丽.中国农业科学院 2014
[10]牦牛乳酪蛋白胶束理化性质的研究[D]. 王鹏杰.甘肃农业大学 2013
本文编号：3222768
【文章来源】：齐鲁工业大学山东省
【文章页数】：87 页
【学位级别】：硕士
【部分图文】：
钙与酪蛋白的相互作用机制
第1章绪论6注：阴影部分表示疏水性区域，空白部分表示亲水性区域。图1.1钙与酪蛋白的相互作用机制Fig.1.1Mechanismofinteractionbetweencalciumandcasein1.3.4钙与κ-酪蛋白的相互作用κ-酪蛋白位于酪蛋白胶束外围，是酪蛋白中唯一一个被糖基化的蛋白质。与其它酪蛋白不同，κ-酪蛋白没有磷酸丝氨酸簇和苏氨酸糖苷化残基，只含有一个磷酸丝氨酸残基，不能强烈地与钙离子结合，对钙离子诱导沉淀不敏感[36]。在pH6.6时，每摩尔的κ-酪蛋白只能结合2摩尔的Ca2+。κ-酪蛋白这种特殊的化学结构，使其亲水能力较强，在Ca2+存在时，它可以抑制αs-酪蛋白和β-酪蛋白发生沉淀，具有稳定酪蛋白胶束空间结构的作用[37-38]。同时，钙离子也可通过屏蔽带负电荷的基团来减少胶束电荷，防止κ-酪蛋白在特定pH下的解离。如图1.2所示，当κ-酪蛋白中Phe105-Met106肽键被酶分解为副-κ-酪蛋白和酪蛋白糖巨肽时，前者随酪蛋白胶束一同沉淀，后者由于高负电荷和强极性存在于溶液中，导致其稳定作用丧失[39]。图1.2凝乳酶对κ-酪蛋白的分解示意图[39]Fig.1.2Schematicdiagramofthedecompositionofκ-caseinbychimosin[39]1.3.5钙与乳清蛋白的相互作用机制乳清蛋白由α-乳白蛋白、β-乳球蛋白和血清白蛋白等微量小分子蛋白构成[40]。在乳清相中，钙离子含量占牛乳中总钙的31%，主要位于α-乳白蛋白。与含有较多钙离子结合位点的αs-酪蛋白和β-酪蛋白不同，α-乳白蛋白含有一个钙活性中心，可以和钙离子结合[41]。
齐鲁工业大学硕士学位论文71.3.5.1钙与α-乳白蛋白的相互作用α-乳白蛋白是金属结合蛋白，与钙的相互作用机制在于其含有α-螺旋和β-片状两个固有结构域。该结构域由半胱氨酸（cysteine，Cys）残基Cys73和Cys91之间的二硫桥连接，形成Ca2+结合环。蛋白分子中的天门冬氨酸（asparticacid，Asp）残基Asp82、Asp87、Asp88的羧基氧配体和Asp84、赖氨酸（lysine，Lys）Lys79的羰基氧化物以及1或2个水分子可与1分子的Ca2+强烈结合，形成五角双锥结构，如图1.3所示[42]。Ca2+与α-乳白蛋白的相互作用影响其三级结构以及分子稳定性。在pH低于3.5以下时，α-乳白蛋白发生构象的酸转变，其原因在于，高浓度的H+对Ca2+结合部位进行竞争，从而减弱α-乳白蛋白与Ca2+的结合，引起构象的转变[43]。另外，Ca2+与α-乳白蛋白结合在抵抗热变性方面具有稳定性：在Ca2+存在下，α-乳白蛋白与钙发生聚合，其自然态和变性态的热转变温度超过40℃以上，热稳定性提高，即使在低温下变性后仍可复性。但当pH低于5时，α-乳白蛋白由于温度和浓度的变化发生构象的改变，Asp残基质子化，减弱甚至失去结合Ca2+的能力[44]，热稳定性降低，低温下发生变性，变性后不再复性。由于α-乳白蛋白具有良好的Ca2+亲合力，当Ca2+重新与α-乳白蛋白结合时，在低温下可恢复其天然结构[30]。图1.3钙与α-乳白蛋白的相互作用Fig.1.3Interactionbetweencalciumandα-lactalbumin1.3.5.2钙对β-乳球蛋白和κ-酪蛋白相互作用的影响乳清蛋白与酪蛋白胶束在经过高温处理时，两者通过巯基-二硫键反应发生相互作用，而钙离子的存在促进了β-乳球蛋白的热变性以及其与κ-酪蛋白间的相互作用，使得胶束表面κ-酪蛋白C-末端的“毛发”部分变得僵直，从而降低胶束?
【参考文献】：
期刊论文
[1]羊乳组成及功能特性研究进展[J]. 高婧昕,毛学英. 中国乳业. 2019(08)
[2]十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳技术及国内外蜂蜜掺伪检测技术研究进展[J]. 孙潇慧,李新玲,霍胜楠,翟清燕,王骏. 食品安全质量检测学报. 2019(16)
[3]差示扫描量热法在食品中的应用[J]. 李琪,吕珍珍,张娴. 食品安全导刊. 2019(12)
[4]羊乳作为婴幼儿配方乳粉乳源的研究进展[J]. 马玉琴,宋礼,崔广智,苏德亮,李亚萍,张兰威. 乳业科学与技术. 2019(02)
[5]魔芋寡糖对酸奶品质及贮藏期间乳酸菌数量的影响[J]. 宋蓉,谭莎莎,李斌,王凌. 食品与发酵工业. 2019(08)
[6]羊乳特性研究进展及行业发展趋势[J]. 赵洪一,林少华,罗红霞,赵良忠,陈历水. 中国乳业. 2019(02)
[7]基于红外光谱分析巴氏杀菌乳贮藏期间蛋白质二级结构的变化[J]. 王一然,丁瑞雪,耿丽娟,刘显琦,毛晋春,杨梅,陈旭,武俊瑞. 沈阳农业大学学报. 2019(01)
[8]钙与乳蛋白的相互作用机制及对其功能特性的影响研究进展[J]. 李向莹,赵烜,秦于思,陈笛,王存芳. 食品科学. 2019(19)
[9]微波加热对不同钙源强化牛乳的影响[J]. 唐晓姝,范大明,胡博,陈雪梅,闫博文,赵建新,张灏. 食品与发酵工业. 2018(12)
[10]母乳、牛乳及山羊乳脂肪酸组成的差异分析[J]. 张宇,王立娜,张宏达,李晓东,冷友斌,巩燕妮,蒋士龙. 食品工业科技. 2019(04)
博士论文
[1]基于pH调控的脱钙处理对酪蛋白胶束结构及浓缩乳蛋白功能性的影响[D]. 刘大松.江南大学 2017
[2]乳成分和乳蛋白的多态性对牦牛乳热稳定性的作用[D]. 李启明.哈尔滨工业大学 2015
硕士论文
[1]pH-热诱导羊乳的热稳定性及乳蛋白的结构和功能特性研究[D]. 李晶.齐鲁工业大学 2018
[2]乳清浓缩蛋白的热聚合改性及其在凝固型酸奶中应用的研究[D]. 蒋姗姗.东北农业大学 2017
[3]混合蛋白体系的稳定性研究[D]. 韩越.东北农业大学 2016
[4]离子交换脱钙对浓缩乳蛋白溶解性和功能性的影响[D]. 徐雨婷.江南大学 2016
[5]大豆蛋白—葡聚糖共价复合物的分级分离及性能研究[D]. 翁静宜.华南理工大学 2016
[6]脱脂乳中乳清蛋白热变性及其动力学研究[D]. 王媛媛.天津科技大学 2016
[7]难溶性钙与乳蛋白相互作用及对稳定性的影响[D]. 文丽杰.江南大学 2015
[8]崂山奶山羊不同泌乳期乳的理化性质及热稳定性的研究[D]. 刘畅.齐鲁工业大学 2014
[9]羊乳热稳定性及凝胶特性的研究[D]. 赵丽丽.中国农业科学院 2014
[10]牦牛乳酪蛋白胶束理化性质的研究[D]. 王鹏杰.甘肃农业大学 2013
本文编号：3222768
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