不同pH、CaCl 2 浓度下玉米醇溶蛋白-阿魏酸相互作用、结构表征及理化特性研究
发布时间：2021-09-29 00:15
玉米是一种高产量的粮食作物,其主要蛋白为玉米醇溶蛋白（zein）,zein具有独特的溶解性（亲水/亲油性）,常基于这种两亲性制备自组装胶体颗粒,并广泛应用于药物控释、包埋生物活性物质、递送功能因子、稳定Pickering乳液等领域。阿魏酸（Ferulic acid,FA）是白色、黄色和紫色玉米种子中主要的酚酸,具有良好的抗氧化活性。由于zein和FA分别是玉米中含量最多的蛋白和酚酸,可能在食品加工、贮藏、人体消化吸收过程发生相互作用,影响蛋白/多酚的结构和性质、食品的感官品质和营养等。研究表明,基于蛋白-多酚的相互作用可以调控食品品质,增强食品的营养价值,这一潜在方法已成为食品领域和生物医药领域的研究热点。目前zein胶体材料的研究主要聚焦在生物活性物质的保护和包埋、药物的递送和控释等方面,对zein/FA相互作用的相关研究较少,关于pH和CaCl2浓度这两种因素对相互作用的影响也少有报道。因此,本文研究了两种化学条件（pH、CaCl2）下,zein和FA的相互作用情况,了解其复合物的结构特性与理化性质改变。这对把控食品品质具有实际意义,同时...
【文章来源】：西南大学重庆市 211工程院校 教育部直属院校
【文章页数】：95 页
【学位级别】：硕士
【部分图文】：
阿魏酸的分子结构式Fig.1-1Molecularstructureofferulicacid
第1章文献综述3选择性的强作用力。例如蛋白质-多酚相互作用使啤酒、葡萄酒、茶饮料、果蔬汁等在销售和贮藏期间形成沉淀和混浊，对产品的品质和口感产生影响[23]。蛋白质-多酚非共价结合机制如图1-2所示。多酚作为氢供体与蛋白质的羧基形成氢键；蛋白质的疏水基团（如脯氨酰残基的吡咯环）与酚类的芳香环发生疏水相互作用；静电相互作用则发生在蛋白质的正电基团与多酚的负电基团之间[24]。蛋白质-多酚共价相互作用是不可逆的。在食品工业中，制备蛋白-多酚共价复合物的方法主要包括自由基接枝、碱处理和酶法等。自由基接枝法的原理是通过氧化还原对体系（如过氧化氢/抗坏血酸）反应生成羟基自由基，攻击聚合物（蛋白质）中的某些基团，然后与多酚形成共价键；碱处理主要是通过多酚在碱性溶液中被氧化生成醌，与蛋白质的赖氨酸、半胱氨酸等反应；酶法主要是基于特定的具有交联作用的酶（如多酚氧化酶），将多酚催化氧化形成醌，与蛋白质的官能团进一步结合[19]。许多研究证实多酚与生物聚合物的共价结合可以提高其物理稳定性、抗氧化活性和生物利用度[25,26]。在食品体系中，共价和非共价相互作用可能同时发生。但是，蛋白与多酚之间具体的的作用类型不仅取决于蛋白和多酚的种类和数量，还受环境因素（如：光照、pH、紫外线、热、其它化合物等）的影响。图1-2蛋白质与多酚的非共价作用分子机制[17]Fig.1-2Mechanismsofnon-covalentinteractionsbetweenpolyphenolsandproteins[17]
西南大学硕士学位论文6是固定的，当蛋白质（或多酚）浓度恒定时，反应体系的浊度随多酚（或蛋白）浓度增加，达到最大值后又下降。图1-3的模型可以解释这种现象：当蛋白与多酚的结合点数大致相同时，分子间交联加强，形成网络结构，络合物的形成量最大[23,44]。例如，在单宁酸-BSA体系中，逐渐增加BSA的含量，浑浊先出现后溶解[45]。图1-3蛋白质与多酚相对浓度对其相互作用的影响[23,44]Fig.1-3Effectofrelativeconcentrationofproteintopolyphenolsontheirinteraction[23,44]（4）pHpH值对蛋白质的表面静电荷、分子构象、溶解度及多酚的结构都存在影响，因此，pH会影响蛋白-多酚相互作用。研究表明蛋白质与多酚在中性及酸性条件下形成非共价复合物，在碱性环境下易形成共价复合物[46]。低pH值时，蛋白质暴露更多的结合位点与多酚结合。当pH≦7时，α-乳清蛋白、BSA和溶菌酶能够与绿原酸发生非共价结合；在pH﹥7时绿原酸易被氧化成自由基或醌类化合物，与蛋白质发生共价结合[23]。亦有研究称，原花青素与牛血清蛋白在等电点附近结合程度最大。这是由于静电斥力在蛋白等电点附近最小，此时蛋白质与多酚间亲和力较强，络合强度最大[44]。蛋白-多酚复合物的功能特性也与pH有关。例如pH低于蛋白等电点0.3~3.1时，蓝莓果实和叶子的多酚提取物与牛血清蛋白的复合物溶解性最低[47]。（5）温度温度的高低不仅对氢键和疏水键造成影响，还会改变蛋白质及多酚的分子结构，从而影响蛋白-多酚相互作用[23]。绿原酸与牛血清白蛋白的亲和力在一定温度范围内随温度的升高而降低，但在60℃下多酚被氧化成醌类物质，两者间发生共价结合。当温度高于牛血清蛋白变性温度时，牛血清蛋白易与植酸相互作用，但不易于结合单宁酸，可能是?
本文编号：3412816
【文章来源】：西南大学重庆市 211工程院校 教育部直属院校
【文章页数】：95 页
【学位级别】：硕士
【部分图文】：
阿魏酸的分子结构式Fig.1-1Molecularstructureofferulicacid
第1章文献综述3选择性的强作用力。例如蛋白质-多酚相互作用使啤酒、葡萄酒、茶饮料、果蔬汁等在销售和贮藏期间形成沉淀和混浊，对产品的品质和口感产生影响[23]。蛋白质-多酚非共价结合机制如图1-2所示。多酚作为氢供体与蛋白质的羧基形成氢键；蛋白质的疏水基团（如脯氨酰残基的吡咯环）与酚类的芳香环发生疏水相互作用；静电相互作用则发生在蛋白质的正电基团与多酚的负电基团之间[24]。蛋白质-多酚共价相互作用是不可逆的。在食品工业中，制备蛋白-多酚共价复合物的方法主要包括自由基接枝、碱处理和酶法等。自由基接枝法的原理是通过氧化还原对体系（如过氧化氢/抗坏血酸）反应生成羟基自由基，攻击聚合物（蛋白质）中的某些基团，然后与多酚形成共价键；碱处理主要是通过多酚在碱性溶液中被氧化生成醌，与蛋白质的赖氨酸、半胱氨酸等反应；酶法主要是基于特定的具有交联作用的酶（如多酚氧化酶），将多酚催化氧化形成醌，与蛋白质的官能团进一步结合[19]。许多研究证实多酚与生物聚合物的共价结合可以提高其物理稳定性、抗氧化活性和生物利用度[25,26]。在食品体系中，共价和非共价相互作用可能同时发生。但是，蛋白与多酚之间具体的的作用类型不仅取决于蛋白和多酚的种类和数量，还受环境因素（如：光照、pH、紫外线、热、其它化合物等）的影响。图1-2蛋白质与多酚的非共价作用分子机制[17]Fig.1-2Mechanismsofnon-covalentinteractionsbetweenpolyphenolsandproteins[17]
西南大学硕士学位论文6是固定的，当蛋白质（或多酚）浓度恒定时，反应体系的浊度随多酚（或蛋白）浓度增加，达到最大值后又下降。图1-3的模型可以解释这种现象：当蛋白与多酚的结合点数大致相同时，分子间交联加强，形成网络结构，络合物的形成量最大[23,44]。例如，在单宁酸-BSA体系中，逐渐增加BSA的含量，浑浊先出现后溶解[45]。图1-3蛋白质与多酚相对浓度对其相互作用的影响[23,44]Fig.1-3Effectofrelativeconcentrationofproteintopolyphenolsontheirinteraction[23,44]（4）pHpH值对蛋白质的表面静电荷、分子构象、溶解度及多酚的结构都存在影响，因此，pH会影响蛋白-多酚相互作用。研究表明蛋白质与多酚在中性及酸性条件下形成非共价复合物，在碱性环境下易形成共价复合物[46]。低pH值时，蛋白质暴露更多的结合位点与多酚结合。当pH≦7时，α-乳清蛋白、BSA和溶菌酶能够与绿原酸发生非共价结合；在pH﹥7时绿原酸易被氧化成自由基或醌类化合物，与蛋白质发生共价结合[23]。亦有研究称，原花青素与牛血清蛋白在等电点附近结合程度最大。这是由于静电斥力在蛋白等电点附近最小，此时蛋白质与多酚间亲和力较强，络合强度最大[44]。蛋白-多酚复合物的功能特性也与pH有关。例如pH低于蛋白等电点0.3~3.1时，蓝莓果实和叶子的多酚提取物与牛血清蛋白的复合物溶解性最低[47]。（5）温度温度的高低不仅对氢键和疏水键造成影响，还会改变蛋白质及多酚的分子结构，从而影响蛋白-多酚相互作用[23]。绿原酸与牛血清白蛋白的亲和力在一定温度范围内随温度的升高而降低，但在60℃下多酚被氧化成醌类物质，两者间发生共价结合。当温度高于牛血清蛋白变性温度时，牛血清蛋白易与植酸相互作用，但不易于结合单宁酸，可能是?
本文编号：3412816
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