乌骨鸡金属螯合肽的分离纯化及其金属螯合、抗氧化活性研究
发布时间：2022-01-11 06:12
泰和乌骨鸡是我国传统滋补鸡种,其药用价值已经被前人所证实,如人们熟知的“乌鸡白凤丸”就是以乌骨鸡作为主要成分。乌骨鸡有补血、益阴的功效,作为食品安全性高,易被人们接受。目前乌骨鸡大多用于日常简单烹食,其工业化产品较单一,其营养和补益价值有待更进一步地研究和开发。矿物元素在自然界机体中的过载与缺乏均对机体有较大的影响。Fe2+是人体合成血红蛋白必不可少的矿物元素;Cu2+作为生物体中重要微量元素之一,是许多活性酶的组成成分。金属螯合肽是一类可以与金属离子发生螯合反应的多肽物质,金属螯合肽在肠道内可借助多肽吸收转运途径,起到促进矿物元素吸收的作用,还有调节免疫、抗氧化、抑菌性、降血糖、血脂等多种生物活性。本文综合应用现代食品分离技术、现代仪器分析等方法,以Fe2+螯合活性为导向对乌骨鸡多肽FBP35进行分离、纯化研究,优化分离条件,并对各分离组分的基本理化性质及其体外金属螯合、抗氧化活性进行研究,为乌骨鸡深度开发提供理论基础和科学依据,有助于促进乌骨鸡产业的发展,提高乌骨鸡产品附加值。本文主要研究结果概括如下:1.通过树脂静态吸附实验,考察了 5种型号树脂对乌骨鸡多肽FBP35吸附能力、解...
【文章来源】：南昌大学江西省 211工程院校
【文章页数】：87 页
【学位级别】：硕士
【部分图文】：
图１．２肽－金属螯合物化学结构式??Ｆｉｇ?１．２?Ｃｈｅｍｉｃａｌ?ｓｔｒｕｃｔｕｒｅ?ｆｏｒｍｕＬａ?ｏｆ?ｍｅｔａｌ?ｃｈｅｌａｔｉｎｇ?ｐｅｐｔｉｄｅ??
?＜?７．０Ｉ１Ａ２Ｉ；?ｍ??７．７：ＷＫ：？ｌ?１?ｙ??ＩＶ．ＩＩ?ＭＶ．＇５?０．咖Ｍ，??２．?〇?｜＜ｆ?〇（（ＵＤ）?ｕ．?ｙｔＷＭＨ?，??＾??Ｉ?Ｗ??＾?■?ｚ??＜１．５－??４ｍ］??ｉ．?〇?－??／??０？?５?？??■??ｏ．ｏ?－?■’??■?Ｉ?，?Ｉ?■?Ｉ?■?Ｉ?■?Ｉ?．?Ｉ?．?Ｉ?■?Ｉ?■?Ｉ?．?Ｉ?．??－２?０?２?４?６?８?１０?１２?１４?１６?１８??Ｆｅ２＋含量（ｕｇ／ｒａＬ）??图２．２亚铁离子标准曲线??Ｆｉｇ２．２?Ｆｅｒｒｏｕｓ?ｉｏｎ?ｓｔａｎｄａｒｄ?ｃｕｒｖｅ??１５??
〇）?Ｆｅ２＋螯合活性??组另ｉｊ??（ｇ）?（％）?（ｍｇ／ｍＬ）?＊?得率??１００％?（１?号溶剂洗脱）?０．６７?６７．３０?４．０３?２．７０??２５。／。（２?号溶剂洗脱）?０．２１?２０．８０?５．３９?１．１２??５０％?（２?号溶剂洗脱）?０．１丨?１０．５０?５．９６?０．６２??７５％?（２?号溶剂洗脱）?０．０１?１．４０?６．０６?０．０８??２．４．６动态洗脱各组分亚铁离子螯合能力??四个洗脱组分对Ｆｅ２＋均有螯合作用，如图２．４所示，且呈现一定的量效关系。??其中ＦＢＰ３５８的Ｆｅ２＋整合能力最佳，其半数螯合浓度（ＩＣ５０）为４．０２?ｍｇ／ｍＬ，显著??强于另外３个组分，可以初步推测乌骨鸡多肽ＦＢＰ３５中Ｆｅ２＋螯合能力强的组分主??要分布在ＦＢＰ３５８中。??ｒ￣ｎ?ｉ〇〇％ｉ号溶剂洗脱ｉ??５０＂?ＩＩ?Ｉ?２５％?２号溶剂洗脱?＾??５０％?２号溶剂洗脱??７５％?２号溶剂洗脱??ｇ４〇￣??ｉｆ?．??ｉ３°－?ｎ??￡?．?Ｌ??添?２０－??０．?２５?０？?５?１?２?４??图２．４不同洗脱组分亚铁离子螯合能力??Ｆｉｇ２．４?ＦｅｉＴｏｕｓ?ｉｏｎ?ｃｈｅｌａｔｉｏｎ?ｃａｐａｃｉｔｉｅｓ?ｏｆ?ｄｉｆｆｅｒｅｎｔ?ｅｌｕｔｉｏｎ?ｃｏｍｐｏｎｅｎｔｓ??２．４．７乌骨鸡金属螯合肽分级沉淀结果??ＦＢＰ３５８经分级沉淀获得了?７个多肽组分，结果如表２．６所示各分离组分含??量占比分别为?ＦＢＰ３５８４?（?２．０３％）、ＦＢＰ３５８５?（?１９．０８％）、ＦＢＰ３５８６?（?２４．５１％）、??ＦＢＰ
【参考文献】：
期刊论文
[1]挤压和发酵对小米多肽ACE抑制活性及抗氧化作用的影响[J]. 侯殿志,陈静,沈群. 中国食品学报. 2020(05)
[2]文蛤多肽的制备及抗氧化活性的研究[J]. 袁尔东,沈佳奇,任娇艳. 食品研究与开发. 2019(23)
[3]生物活性肽功能分类及研究进展[J]. 马文领,秦铁军,孙永华. 中华损伤与修复杂志(电子版). 2019(02)
[4]蛋清抗氧化肽分离纯化及结构鉴定[J]. 曹壮,李文钊,王强,王兆燃,张莎莎,冯艺飞. 食品工业科技. 2019(04)
[5]乌骨鸡蛋与普通鸡蛋品质特征和氨基酸组成比较[J]. 田颖刚,李慧,杨亚杰,胡清清,陈露露,赵茹. 南昌大学学报(理科版). 2018(03)
[6]多酚氧化酶抑制剂高良姜素抗黑色素瘤机制研究[J]. 杨镓宁,邓菲,潘宁. 中国免疫学杂志. 2017(07)
[7]凝胶过滤色谱分离纯化玉米蛋白酶解产物研究[J]. 胡二坤,郭兴凤,刘洁. 粮食与油脂. 2017(07)
[8]酪蛋白铁螯合肽的分离纯化及结构解析[J]. 纪晓雯,王志耕,阚文翰,梅林,薛秀恒. 食品科学. 2018(06)
[9]离子交换层析分离纯化甘薯β-淀粉酶[J]. 张万利,梁新红,孙俊良,冉军舰,莫海珍. 河南科技学院学报(自然科学版). 2017(02)
[10]金属螯合肽分离纯化及其抗氧化活性的研究进展[J]. 李雪芬,杜斌,丁轲,韩涛. 中国食物与营养. 2016(03)
硕士论文
[1]转基因猪血中重组人血清白蛋白分离纯化方法研究[D]. 余谦.安徽医科大学 2019
[2]乌鳢短肽螯合物的结构分析及其生物活性的研究[D]. 汪婧瑜.广东海洋大学 2016
[3]谷氨酸亚铁螯合物的合成与表征[D]. 黄杰.仲恺农业工程学院 2015
[4]核桃粕蛋白提取工艺研究[D]. 李婷.新疆农业大学 2015
[5]小麦胚芽蛋白源锌螯合肽的分离纯化、表征及生物活性研究[D]. 王晓萍.江南大学 2014
[6]乳清蛋白钙螯合肽的制备、分离与表征[D]. 黄顺丽.福州大学 2014
[7]泰和乌骨鸡多肽若干功能活性研究[D]. 王勇.南昌大学 2011
本文编号：3582252
【文章来源】：南昌大学江西省 211工程院校
【文章页数】：87 页
【学位级别】：硕士
【部分图文】：
图１．２肽－金属螯合物化学结构式??Ｆｉｇ?１．２?Ｃｈｅｍｉｃａｌ?ｓｔｒｕｃｔｕｒｅ?ｆｏｒｍｕＬａ?ｏｆ?ｍｅｔａｌ?ｃｈｅｌａｔｉｎｇ?ｐｅｐｔｉｄｅ??
?＜?７．０Ｉ１Ａ２Ｉ；?ｍ??７．７：ＷＫ：？ｌ?１?ｙ??ＩＶ．ＩＩ?ＭＶ．＇５?０．咖Ｍ，??２．?〇?｜＜ｆ?〇（（ＵＤ）?ｕ．?ｙｔＷＭＨ?，??＾??Ｉ?Ｗ??＾?■?ｚ??＜１．５－??４ｍ］??ｉ．?〇?－??／??０？?５?？??■??ｏ．ｏ?－?■’??■?Ｉ?，?Ｉ?■?Ｉ?■?Ｉ?■?Ｉ?．?Ｉ?．?Ｉ?■?Ｉ?■?Ｉ?．?Ｉ?．??－２?０?２?４?６?８?１０?１２?１４?１６?１８??Ｆｅ２＋含量（ｕｇ／ｒａＬ）??图２．２亚铁离子标准曲线??Ｆｉｇ２．２?Ｆｅｒｒｏｕｓ?ｉｏｎ?ｓｔａｎｄａｒｄ?ｃｕｒｖｅ??１５??
〇）?Ｆｅ２＋螯合活性??组另ｉｊ??（ｇ）?（％）?（ｍｇ／ｍＬ）?＊?得率??１００％?（１?号溶剂洗脱）?０．６７?６７．３０?４．０３?２．７０??２５。／。（２?号溶剂洗脱）?０．２１?２０．８０?５．３９?１．１２??５０％?（２?号溶剂洗脱）?０．１丨?１０．５０?５．９６?０．６２??７５％?（２?号溶剂洗脱）?０．０１?１．４０?６．０６?０．０８??２．４．６动态洗脱各组分亚铁离子螯合能力??四个洗脱组分对Ｆｅ２＋均有螯合作用，如图２．４所示，且呈现一定的量效关系。??其中ＦＢＰ３５８的Ｆｅ２＋整合能力最佳，其半数螯合浓度（ＩＣ５０）为４．０２?ｍｇ／ｍＬ，显著??强于另外３个组分，可以初步推测乌骨鸡多肽ＦＢＰ３５中Ｆｅ２＋螯合能力强的组分主??要分布在ＦＢＰ３５８中。??ｒ￣ｎ?ｉ〇〇％ｉ号溶剂洗脱ｉ??５０＂?ＩＩ?Ｉ?２５％?２号溶剂洗脱?＾??５０％?２号溶剂洗脱??７５％?２号溶剂洗脱??ｇ４〇￣??ｉｆ?．??ｉ３°－?ｎ??￡?．?Ｌ??添?２０－??０．?２５?０？?５?１?２?４??图２．４不同洗脱组分亚铁离子螯合能力??Ｆｉｇ２．４?ＦｅｉＴｏｕｓ?ｉｏｎ?ｃｈｅｌａｔｉｏｎ?ｃａｐａｃｉｔｉｅｓ?ｏｆ?ｄｉｆｆｅｒｅｎｔ?ｅｌｕｔｉｏｎ?ｃｏｍｐｏｎｅｎｔｓ??２．４．７乌骨鸡金属螯合肽分级沉淀结果??ＦＢＰ３５８经分级沉淀获得了?７个多肽组分，结果如表２．６所示各分离组分含??量占比分别为?ＦＢＰ３５８４?（?２．０３％）、ＦＢＰ３５８５?（?１９．０８％）、ＦＢＰ３５８６?（?２４．５１％）、??ＦＢＰ
【参考文献】：
期刊论文
[1]挤压和发酵对小米多肽ACE抑制活性及抗氧化作用的影响[J]. 侯殿志,陈静,沈群. 中国食品学报. 2020(05)
[2]文蛤多肽的制备及抗氧化活性的研究[J]. 袁尔东,沈佳奇,任娇艳. 食品研究与开发. 2019(23)
[3]生物活性肽功能分类及研究进展[J]. 马文领,秦铁军,孙永华. 中华损伤与修复杂志(电子版). 2019(02)
[4]蛋清抗氧化肽分离纯化及结构鉴定[J]. 曹壮,李文钊,王强,王兆燃,张莎莎,冯艺飞. 食品工业科技. 2019(04)
[5]乌骨鸡蛋与普通鸡蛋品质特征和氨基酸组成比较[J]. 田颖刚,李慧,杨亚杰,胡清清,陈露露,赵茹. 南昌大学学报(理科版). 2018(03)
[6]多酚氧化酶抑制剂高良姜素抗黑色素瘤机制研究[J]. 杨镓宁,邓菲,潘宁. 中国免疫学杂志. 2017(07)
[7]凝胶过滤色谱分离纯化玉米蛋白酶解产物研究[J]. 胡二坤,郭兴凤,刘洁. 粮食与油脂. 2017(07)
[8]酪蛋白铁螯合肽的分离纯化及结构解析[J]. 纪晓雯,王志耕,阚文翰,梅林,薛秀恒. 食品科学. 2018(06)
[9]离子交换层析分离纯化甘薯β-淀粉酶[J]. 张万利,梁新红,孙俊良,冉军舰,莫海珍. 河南科技学院学报(自然科学版). 2017(02)
[10]金属螯合肽分离纯化及其抗氧化活性的研究进展[J]. 李雪芬,杜斌,丁轲,韩涛. 中国食物与营养. 2016(03)
硕士论文
[1]转基因猪血中重组人血清白蛋白分离纯化方法研究[D]. 余谦.安徽医科大学 2019
[2]乌鳢短肽螯合物的结构分析及其生物活性的研究[D]. 汪婧瑜.广东海洋大学 2016
[3]谷氨酸亚铁螯合物的合成与表征[D]. 黄杰.仲恺农业工程学院 2015
[4]核桃粕蛋白提取工艺研究[D]. 李婷.新疆农业大学 2015
[5]小麦胚芽蛋白源锌螯合肽的分离纯化、表征及生物活性研究[D]. 王晓萍.江南大学 2014
[6]乳清蛋白钙螯合肽的制备、分离与表征[D]. 黄顺丽.福州大学 2014
[7]泰和乌骨鸡多肽若干功能活性研究[D]. 王勇.南昌大学 2011
本文编号：3582252
本文链接：https://www.wllwen.com/projectlw/qgylw/3582252.html
