TGase对大豆分离蛋白酶解物功能特性及营养特性的影响

发布时间：2021-02-17 05:07

　　为改善现有大豆蛋白的功能性质,开发具有不同功能特性的大豆蛋白,课题以大豆分离蛋白（SPI）为原料,先利用木瓜蛋白酶将其酶解,再利用转谷氨酰胺酶（TGase）对其酶解物进行交联,分别以吸油性、保水性、发泡性及泡沫稳定性为指标,确定各自最佳交联条件,并获得吸油性、保水性、发泡性及泡沫稳定性优良的大豆蛋白。通过测定改性前后大豆蛋白的粒径、Zeta电位、疏水性指数和自由氨基含量,进一步探讨了理化性质与功能性质之间的相关关系。通过氨基酸组成分析、动物生长与代谢实验对改性前后的大豆蛋白进行了营养价值评价,结果显示,在改性过程中,大豆蛋白的营养价值并未受损。利用木瓜蛋白酶制备SPI酶解物,控制水解度为6%,然后采用TGase催化SPI酶解物的交联反应,研究加酶量、pH、交联温度和交联时间对其吸油性、保水性、发泡性及泡沫稳定性的影响,最终确定:吸油性最佳时的交联条件是TGase添加量21.2 U/g、pH 7.1、交联温度53.0℃、交联时间1.2 h,此时吸油性为5.41 g/g,分别比SPI酶解物及SPI提高了35.93%、45.04%。保水性最佳时的交联条件是TGase添加量20.0 U/g、p... 

【文章来源】：哈尔滨商业大学黑龙江省

【文章页数】：62 页

【学位级别】：硕士

【部分图文】：

加酶量对TGase交联SPI酶解物吸油性、保水性的影响

2TGase改善大豆分离蛋白酶解物功能性质的研究--12添加量为20U/g时均达到最大，分别为5.38g/g和13.83g/g，而后呈现下降趋势。原因可能是TGase的加入使蛋白分子之间发生交联作用，当加酶量达到20U/g时，SPI酶解物中存在的小分子几乎全部被交联成大分子并形成网状结构，有利于对油和水的束缚，所以吸油性和保水性提高。但TGase的过度加入使反应体系中SPI酶解物的纯度下降，限制蛋白分子之间网状结构的形成，不利于持油与持水。研究表明，随着TGase用量的增加，蛋白会有所膨胀，持油性减小[66]。因此酶添加量为20U/g较为适宜。（2）pH对TGase改善SPI酶解物吸油性、保水性的影响图2-2pH对TGase交联SPI酶解物吸油性、保水性的影响图2-2所示，交联样品的吸油性和保水性均先升高后降低，当pH为7时达到最大，分别为5.39g/g和13.86g/g。由此可分析出，pH对TGase交联SPI酶解物的吸油性和保水性均有影响。pH影响转谷氨酰胺酶的活性和稳定性，过酸或过碱会降低转谷氨酰胺酶的活性，不适宜交联作用的发生，中性环境是转谷氨酰胺酶交联作用的最佳条件[67]，因而pH越接近于7，其吸油性和保水性越好。另外，pH影响蛋白的溶解性，会改变其网状结构[68]，酸碱条件下交联样品的网状结构空隙变大，从而导致其吸油性和保水性的变化[69]。因此交联反应的较优pH值为7。（3）交联温度对TGase改善SPI酶解物吸油性、保水性的影响图2-3温度对TGase交联SPI酶解物吸油性、保水性的影响

2TGase改善大豆分离蛋白酶解物功能性质的研究--12添加量为20U/g时均达到最大，分别为5.38g/g和13.83g/g，而后呈现下降趋势。原因可能是TGase的加入使蛋白分子之间发生交联作用，当加酶量达到20U/g时，SPI酶解物中存在的小分子几乎全部被交联成大分子并形成网状结构，有利于对油和水的束缚，所以吸油性和保水性提高。但TGase的过度加入使反应体系中SPI酶解物的纯度下降，限制蛋白分子之间网状结构的形成，不利于持油与持水。研究表明，随着TGase用量的增加，蛋白会有所膨胀，持油性减小[66]。因此酶添加量为20U/g较为适宜。（2）pH对TGase改善SPI酶解物吸油性、保水性的影响图2-2pH对TGase交联SPI酶解物吸油性、保水性的影响图2-2所示，交联样品的吸油性和保水性均先升高后降低，当pH为7时达到最大，分别为5.39g/g和13.86g/g。由此可分析出，pH对TGase交联SPI酶解物的吸油性和保水性均有影响。pH影响转谷氨酰胺酶的活性和稳定性，过酸或过碱会降低转谷氨酰胺酶的活性，不适宜交联作用的发生，中性环境是转谷氨酰胺酶交联作用的最佳条件[67]，因而pH越接近于7，其吸油性和保水性越好。另外，pH影响蛋白的溶解性，会改变其网状结构[68]，酸碱条件下交联样品的网状结构空隙变大，从而导致其吸油性和保水性的变化[69]。因此交联反应的较优pH值为7。（3）交联温度对TGase改善SPI酶解物吸油性、保水性的影响图2-3温度对TGase交联SPI酶解物吸油性、保水性的影响

【参考文献】：
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本文编号：3037477