干扰素诱导蛋白Nmi与IFP35的结合区域及Nmi亚细胞定位

发布时间：2017-10-26 02:35

  本文关键词：干扰素诱导蛋白Nmi与IFP35的结合区域及Nmi亚细胞定位

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【摘要】：人源N-Myc结合蛋白(N-Myc interactor,Nmi)能在干扰素(interferon,IFN)诱导后高表达,并参与下游的JAK-STAT通路,且有抑制癌细胞增殖的功能.Nmi能够结合人干扰素结合蛋白35(interferon-induced protein 35,IFP35)并保护IFP35不被降解.本研究构建了Nmi和IFP35的全长及N端截短体克隆,通过两种蛋白的共表达和GST pull down实验确定二者能够相互作用的区域,并进一步大量共表达和纯化了重组蛋白复合物.结合实验表明,与先前报道的两者通过C端串联的NID结构域相结合不同,两者的N端结构域都足以介导复合物形成.免疫荧光观察未经干扰素刺激的RAW264.7细胞,发现Nmi与IFP35共定位于细胞核内.免疫荧光观察Nmi在293A细胞中的分布特点,发现正常细胞中Nmi分布于细胞核内.如先前研究报道,干扰素诱导24h后,Nmi在胞质内形成颗粒状聚集,此时加入低浓度过氧化氢(H2O2)会使Nmi的亚细胞定位回到细胞核内,表明Nmi的亚细胞定位受到细胞氧化环境的影响.
【作者单位】： 中国科学院生物物理研究所;中国科学院大学;
【关键词】： Nmi IFP 干扰素诱导蛋白 蛋白质相互作用 亚细胞定位
【基金】：国家重点基础研究发展计划(973)资助项目(2012CB910204)~~
【分类号】：R3416
【正文快照】： 干扰素(interferons,IFN)能够通过激活数百种干扰素诱导蛋白和干扰素刺激基因的表达来实现其抗病毒、抑制肿瘤生长及免疫调节等功能[1-2].干扰素诱导蛋白通常在细胞里低表达或不表达,当干扰素结合细胞表面干扰素受体时,通过JAK-STAT等信号通路激活效应蛋白的转录和表达[3].人

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本文编号：1096653