【摘要】： 第一部分：首次采用共振散射光谱并结合平衡透析法研究了I~-与人血清白蛋白(human serum albumin，简称HSA)或牛血清白蛋白(Bovine Serum A1bumin.简称BSA)结合平衡。首次观测到I~-对HSA和BSA的共振散射、倍频散射有增强效应，却导致荧光淬灭。结果表明：I~-与HSA或BSA的结合平衡不适合用Scatchard模型处理，却能较好地符合相分配平衡规律，表现相分配常数受pH影响，其数量级为10~4。CI~-很可能是通过改变容液的离子强度影响I~-的结合。根据不同的pH条件下的实验结果，推测I~-是与白蛋白上质子化的碱性氨基酸残基结合。 第二部分：用平衡透析法研究了生理pH(7.43)及pH(5.0)条件下Ni(Ⅱ)与HSA或BSA的结合平衡。Scatchard图分析表明，生理pH条件下，Ni(Ⅱ)在HSA或BSA中均有2个强结合部位，而在pH(5.0)条件下，只有1个强结合部位。Hill图分析表明Ni(Ⅱ)与HSA或BSA的结合均产生较强的正协同效应。通过不同pH对Ni(Ⅱ)与HSA或BSA结合的影响及Ni(Ⅱ)与Cu(Ⅱ)和Ca(Ⅱ)的竞争结合的结果，推测了两个强结合部位可能的结合位点和配位原子。竞争结果还表明Cu(Ⅱ)对Ni(Ⅱ)的结合有明显有拮抗作用，而Ca(Ⅱ)对Ni(Ⅱ)的结合影响很小。 广酉师死大学项士论文：血要白蛋白的有 玩 第三部分：用平衡透析法研究了生理出（．仍）条件下叫D）与＊SA 或 BSA的结合平衡。Scatchard图分折表明，生理 pH条件下，Pd（11） 在HSA或BSA中均只有1个强结合部位，它可能位于白蛋白分子的 N－端三肽段上。为全面反映叫 11）与 HSA或 BSA结合情况．用非线 性最，J、＝乘法拟合日。方程，首次报道 T Pd（11）－HSA和＊（11）－ BSA的逐级稳定常数值，其 K；的数量级为 10’。并对 1与w I I）、 PdO）等金属离子结合白蛋白的不同机理作了探讨． 第四部分：共振散射光谱及荧先光谱研究人血清白蛋白（HSA）和牛 血清白蛋白（BSA）的光化学反应。首次用共振散射先谱枝术，发现 紫外辐射后的HSA和BSA有光致交联自缔合效应。首次报道了 HSA，BSA在296——、592——、888＿及700一附近出现的倍频散 射峰和倍频荧光峰．结果表明切－残基是光化学的活性位点之一，并 由此推测了HSA、BSA光化学的反应机理。
【学位授予单位】：广西师范大学
【学位级别】：硕士
【学位授予年份】：2000
【分类号】：R341
【参考文献】
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2723152
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