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聚丙烯酰胺凝胶电泳分离恶性疟原虫pfs25膜蛋白的免疫原性研究

发布时间:2018-11-28 09:11
【摘要】:目的:研究聚丙烯酰胺凝胶电泳法纯化的pfs25蛋白的免疫原性变化。方法:利用聚丙烯酰胺凝胶电泳法(SDS-PAGE)分离了毕赤酵母表达的恶性疟原虫pfs25膜蛋白,按照常规程序将分离的pfs25膜蛋白免疫小鼠,以验证其免疫原性。通过荧光光谱分析、酶联免疫吸附实验,分析了聚丙烯酰胺凝胶电泳过程中pfs25蛋白质免疫原性的变化情况。结果:SDS-PAGE方法成功分离了pfs25蛋白,免疫小鼠后不能产生特异性抗体;与pfs25标准品相比,纯化的pfs25蛋白的荧光光谱发生了改变,但是ELISA结果均为阳性。结论:聚丙烯酰胺凝胶电泳法纯化的pfs25蛋白保留了其免疫反应性,丧失了免疫原性。
[Abstract]:Objective: to study the immunogenicity of pfs25 protein purified by polyacrylamide gel electrophoresis. Methods: Plasmodium falciparum pfs25 membrane protein expressed by Pichia pastoris was isolated by polyacrylamide gel electrophoresis (SDS-PAGE). The isolated pfs25 membrane protein was immunized by routine procedure to verify its immunogenicity. The changes of immunogenicity of pfs25 protein during polyacrylamide gel electrophoresis were analyzed by fluorescence spectrum analysis and enzyme-linked immunosorbent assay (Elisa). Results: the pfs25 protein was isolated successfully by SDS-PAGE method, and the specific antibody could not be produced after immunizing mice. Compared with pfs25 standard, the fluorescence spectrum of purified pfs25 protein changed, but the results of ELISA were all positive. Conclusion: pfs25 protein purified by polyacrylamide gel electrophoresis retains its immunoreactivity and loses its immunogenicity.
【作者单位】: 国药集团兰州生物制品研究所有限责任公司;
【分类号】:R392.1

【参考文献】

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本文编号:2362424

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