聚丙烯酰胺凝胶电泳分离恶性疟原虫pfs25膜蛋白的免疫原性研究
[Abstract]:Objective: to study the immunogenicity of pfs25 protein purified by polyacrylamide gel electrophoresis. Methods: Plasmodium falciparum pfs25 membrane protein expressed by Pichia pastoris was isolated by polyacrylamide gel electrophoresis (SDS-PAGE). The isolated pfs25 membrane protein was immunized by routine procedure to verify its immunogenicity. The changes of immunogenicity of pfs25 protein during polyacrylamide gel electrophoresis were analyzed by fluorescence spectrum analysis and enzyme-linked immunosorbent assay (Elisa). Results: the pfs25 protein was isolated successfully by SDS-PAGE method, and the specific antibody could not be produced after immunizing mice. Compared with pfs25 standard, the fluorescence spectrum of purified pfs25 protein changed, but the results of ELISA were all positive. Conclusion: pfs25 protein purified by polyacrylamide gel electrophoresis retains its immunoreactivity and loses its immunogenicity.
【作者单位】: 国药集团兰州生物制品研究所有限责任公司;
【分类号】:R392.1
【参考文献】
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本文编号:2362424
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