NMR在ɑ-synuclein的结构及相互作用研究中的应用

发布时间：2017-10-20 08:13

  本文关键词：NMR在ɑ-synuclein的结构及相互作用研究中的应用

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【摘要】：α-synuclein(AS)是一种和帕金森病(PD)密切相关的天然无结构蛋白,是PD标志物路易小体(LB)的主要成分.AS异常聚集和纤维化被认为是引起PD的主要原因之一,因而针对其结构、聚集和功能的研究一直是国际上的热点.核磁共振(NMR)技术能获得具有原子分辨率的蛋白质结构和动态信息,尤其适合研究其它生物物理方法难以研究的天然无结构蛋白.该综述主要讨论NMR技术结合其他技术手段在AS的结构、聚集机制、以及与生物膜、金属离子和其它蛋白质相互作用研究中的应用.这些研究结果为探索PD的发病机制提供了有益的线索.
【作者单位】： 中国科学院生物磁共振分析重点实验室 波谱与原子分子物理国家重点实验室 武汉磁共振中心(中国科学院武汉物理与数学研究所);中国科学院大学;
【关键词】： 核磁共振(NMR) α-synuclein 蛋白质结构 蛋白质纤维化 蛋白质相互作用
【基金】：国家自然科学基金资助项目(21203243;21173258)
【分类号】：R742.5
【正文快照】： 引言α-synuclein(AS)是由Maroteaux等人[1]首次在突触前神经末梢中发现,因而被命名为突触核蛋白(synuclein),但它具体的生理功能一直不清楚.1997年,研究者在帕金森病人大脑内患病标志物—路易小体中分离出了AS的一个突变体,AS与帕金森病的相关性由此得到确认[2 5].路易小体

【共引文献】

中国期刊全文数据库 前1条

1 杨海强;;β淀粉样蛋白聚集-解聚机制研究进展[J];生物技术世界;2014年03期

中国博士学位论文全文数据库 前3条

1 高峰;鱼藤酮对小胶质细胞激活的机制研究[D];中国科学技术大学;2013年

2 刘锐;蛋白质聚集的多酚抑制调控机制及其材料应用研究[D];天津大学;2013年

3 刘燕燕;脉冲电场对氨基酸的极化影响及其制备蛋白质纳米管研究[D];华南理工大学;2014年

中国硕士学位论文全文数据库 前1条

1 戴晨晔;不同环境下天然无结构蛋白α-Synuclein的核磁共振研究[D];中国科学院研究生院（武汉物理与数学研究所）;2014年

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本文编号：1066189