β-淀粉样蛋白 1-42 促进α-突触核蛋白聚集的机制研究

发布时间：2021-08-12 05:45

　　第一部分Aβ1-42对细胞内α-syn表达、聚集、降解的影响及与Calpain-1的关系目的：通过转染人α-突触核蛋白（α-synuclein, α-syn）A53T突变基因的PC12细胞（A53T-PC12细胞）模型,探讨β-淀粉样蛋白1-42片段（Amyloid-β1-42,Aβ1-42）对细胞内α-syn表达、聚集、降解的影响,及可能的机制。方法：予Aβ1-42干预A53T-PC12细胞,采用MTT法检测细胞活性改变,观察细胞内活性氧自由基（Reactive oxygen species, ROS）水平变化；并予Aβ1-42和常用抗氧化剂维生素C（Vitamin C, VitC）同时干预（Aβ1-42+VitC）细胞,观察VitC对Aβ1-42介导的损伤是否有拮抗作用。特异性α-syn抗体及硫磺素S（Thioflavin S,ThS）双重免疫荧光染色直接观察Aβ1-42、Aβ1-42+VitC干预后细胞内a-syn聚集情况。通过Western blot半定量检测不同干预后细胞内a-syn表达及聚集的改变,同时观察细胞内Calpain-1水平变化,并分析a-syn聚集体量与Calp... 

【文章来源】：复旦大学上海市 211工程院校 985工程院校 教育部直属院校

【文章页数】：52 页

【学位级别】：硕士

【文章目录】：
中文摘要
Abstract
前言
第一部分 Aβ_(1-42)对细胞内α-syn表达、聚集、降解的影响及与Calpain-1的关系
    材料和方法
    实验结果
    讨论
第二部分 Aβ_(1-42)对细胞内α-syn磷酸化的影响及与CK2的关系
    材料与方法
    实验结果
    讨论
全文结论
参考文献
综述
    参考文献
致谢



本文编号：3337708