37）生物学活性及几丁质
本文关键词：胰高血糖素样肽-1（1-37）生物学活性及几丁质-PGA包裹tGLP-1作为口服药物的研究，由笔耕文化传播整理发布。
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胰高血糖素样肽-1（1-37）生物学活性及几丁质-PGA包裹tGLP-1作为口服药物的研究
论文目录
摘要第1-9页
ABSTRACT第9-15页
第一章 胰高血糖素样肽-1的研究进展第15-30页
前言第15页
1. GLP-1概况第15-23页
·GLP-1的来源第15-18页
·GLP-1在体内的降解后的产物及功能第18-19页
·GLP-1的生理功能第19-23页
2 糖尿病的治疗第23-28页
·目前已研发的糖尿病药物及临床应用面临的问题第23-25页
·治疗糖尿病的给药方式第25-28页
3. 本课题研究目的和意义第28-30页
第二章 胰高血糖素样肽-1(1-37)的克隆、表达及分离纯化第30-56页
前言第30页
1. 材料第30-32页
·质粒和菌种第30-31页
·药品和试剂第31页
·主要仪器及设备第31页
·分析软件第31-32页
2. 方法第32-44页
·GLP-1(1-37)在大肠杆菌DH5α中的克隆第32-38页
·融合蛋白Trx-GLP-1(1-37)的诱导表达及可溶性鉴定第38-41页
·融合蛋白Trx-GLP-1(7-37)的诱导表达第41页
·融合蛋白Trx-GLP-1(1-37)的分离纯化第41-43页
·蛋白GLP-1(1-37)的分离纯化第43-44页
·融合蛋白Trx-GLP-1(7-37)的分离纯化第44页
·蛋白GLP-1(7-37)的分离纯化第44页
·SDS-PAGE小分子胶检测蛋白第44页
3. 结果第44-54页
·GLP-1(1-37)在大肠杆菌DH5α中的克隆第44-48页
·GLP-1(1-37)融合蛋白的表达及可溶性鉴定第48-50页
·融合蛋白Trx-GLP-1(1-37)的分离纯化第50-51页
·目的多肽GLP-1(1-37)的分离纯化第51-53页
·GLP-1(7-37)的分离纯化第53页
·小分子胶对蛋白的鉴定第53-54页
4. 讨论与分析第54-56页
第三章 GLP-1(1-37)性质的研究第56-67页
前言第56页
1. 材料第56-57页
·试剂和药品第56页
·主要仪器及设备第56-57页
·实验动物第57页
·分析软件第57页
2. 方法第57-60页
·GLP-1(1-37)的生物学活性研究第57-58页
·体外GLP-1受体的激活实验第58-59页
·GLP-1受体拮抗剂对GLP-1(1-37)活性的影响第59页
·GLP-1(1-37)在血清中的稳定性分析第59-60页
3 实验结果第60-65页
·GLP-1(1-37)在动物体内的降血糖活性第60-62页
·GLP-1受体激动剂第62-63页
·Exendin(9-39)对GLP-1(1-37)降糖活性的影响第63-64页
·GLP-1(1-37)与GLP-1(7-37)的稳定性比较第64-65页
4 讨论与分析第65-67页
第四章 tGLP-1串联体的克隆、表达第67-77页
前言第67页
1. 材料第67-68页
·质粒和菌种第67页
·药品和试剂第67页
·主要仪器及设备第67-68页
·分析软件第68页
2. 方法第68-70页
·GLP-1突变体的蹄选第68页
·高效表达tGLP-1基因工程菌的构建第68-69页
·tGLP-1衍生物融合蛋白的诱导表达与鉴定第69页
·重组质粒的稳定性分析第69-70页
3 结果第70-75页
·GLP-1突变体活性比较第70页
·tGLP-1串联重组体质粒的构建第70-71页
·tGLP-1串联体融合蛋白的表达第71-74页
·重组质粒的稳定性第74-75页
4 讨论与分析第75-77页
第五章 tGLP-1-C4融合蛋白的表达优化及分离纯化第77-88页
前言第77页
1 材料第77-78页
·菌种第77页
·药品和试剂第77页
·主要仪器和设备第77-78页
·分析软件第78页
2. 方法第78-80页
·活化菌种第78页
·菌种生长曲线的绘制第78页
·IPTG诱导表达优化第78-79页
·tGLP-1-C4蛋白的分离纯化第79-80页
3 结果第80-86页
·菌种生长曲线的绘制第80页
·装瓶量对IPTG诱导表达的影响第80-81页
·诱导时间对IPTG诱导表达的影响第81-82页
·诱导剂浓度对IPTG诱导表达的影响第82-83页
·培养温度对IPTG诱导表达的影响第83-84页
·优化前后蛋白表达比较第84-85页
·tGLP-1-C4蛋白的纯化第85-86页
4. 讨论与分析第86-88页
第六章 几丁质-PGA包裹tGLP-1微粒的制备及性质研究第88-98页
前言第88页
1 材料第88-89页
·试剂第88-89页
·主要仪器及设备第89页
·实验动物第89页
2. 方法第89-91页
·胰酶酶切包涵体第89页
·包涵体被胰酶作用前后口服活性的比较第89页
·包涵体tGLP-1-C4与天然GLP-1腹腔给药时的活性比较第89-90页
·包涵体tGLP-1-C4与天然GLP-1口服给药时的活性比较第90页
·Chitin-PGA包裹蛋白的微粒制备第90页
·Chitin-PGA-tGLP-1-C4在体内的口服活性第90页
·酪蛋白包裹Chitin-PGA-tGLP-1-C4在体内的活性第90-91页
3. 结果第91-96页
·胰酶切开包涵体第91-92页
·tGLP-1-C4被胰酶作用前后的口服活性第92页
·腹腔给药时tGLP-1-C4与天然GLP-1的活性比较第92-93页
·口服给药时tGLP-1-C4与天然GLP-1的活性比较第93页
·Chintin-PGA微粒形态第93-94页
·蛋白微粒的制备及包裹率的分析第94页
·Chitin-PGA包裹蛋白在体内的口服活性第94-95页
·酪蛋白包裹Chitin-PGA的性质第95-96页
4. 讨论与分析第96-98页
附录第98-99页
参考文献第99-107页
致谢第107页
论文编号BS25161，这篇论文共107页
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