Salinivibrio sp.YH4胞外蛋白酶EYHⅠ的分离纯化、酶学性质及基因克隆

发布时间：2018-01-03 14:29

  本文关键词：Salinivibrio sp.YH4胞外蛋白酶EYHⅠ的分离纯化、酶学性质及基因克隆　出处：《山东大学学报(理学版)》2016年05期 　论文类型：期刊论文

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【摘要】：从中度嗜盐菌Salinivibrio sp.YH4发酵的粗酶液中分离纯化出蛋白酶EYHⅠ,对其进行酶学性质分析、串联质谱鉴定及全基因克隆。结果表明,EYHⅠ属于金属蛋白酶,最适温度55℃,热稳定性较好。最适p H为9.0,碱性条件下较稳定;在4 mol/L的Na Cl溶液中EYHⅠ仍保持较高活性,EYHⅠ全基因序列共1 836 bp,蛋白序列共611个氨基酸。比对发现EYHⅠ氨基酸序列与Salinivibrio sp.AF-2004所产Zn金属蛋白酶前体(ABI93183)同源性最高(96%)。结构分析表明,EYHⅠ由一个FTP结构域,一个Pep SY结构域,一个M4中性蛋白酶和一个PPC结构域组成。本研究为嗜盐菌及其胞外蛋白酶的生产和应用奠定了理论基础。
[Abstract]:The protease EYH 鈪，

本文编号：1374294