小麦条锈菌吸器关键效应蛋白三维结构的研究
发布时间：2021-08-04 23:52
小麦条锈病是一种严重危害我国小麦产量的一类真菌性病害。这种病主要是由条锈菌侵染小麦细胞导致的。在侵染过程中该病原菌主要通过菌丝特化的营养吸收器官-吸器分泌大量的效应蛋白进入小麦宿主细胞,调节宿主细胞的免疫反应。这类分泌型小分子蛋白对病原菌的侵染至关重要。本文通过克隆小麦条锈菌吸器分泌的效应蛋白PST-1178、PST-8713和PST-1374三个基因,利用大肠杆菌原核表达系统表达和纯化得到效应蛋白PST-1178、PST-8713和PST-1374,进而使用圆二色谱等方法研究溶液结构的特点。最后,通过核磁共振技术（NMR）解析效应蛋白的溶液结构。1通过构建原核表达载体和分离纯化目的蛋白,得到纯的效应蛋白。之后,通过质谱（MS）和免疫印迹反应（Western blotting）表明目的蛋白表达正确。并且通过SDS-PAGE检测,目的蛋白纯度已经达到95%,可以进行之后的结构实验。2利用圆二色谱和激光粒度仪实验来研究在溶液状态下效应蛋白PST-1178和PST-8713的二级结构,结果发现效应蛋白PST-1178和PST-8713具有小部分二级结构,PST-1178可能是以多聚体形式存在...
【文章来源】：西北农林科技大学陕西省 211工程院校 985工程院校 教育部直属院校
【文章页数】：72 页
【学位级别】：硕士
【部分图文】：
植物与病菌免疫互作中植物免疫的Z字模型（JonesandDangl2006）
图 1-1 植物与病菌免疫互作中植物免疫的 Z 字模型（Jones and Dangl 2006）Fig.1-1 Z model illustrates the quantitative output of plant immune system（Jones and Dangl 2006）应蛋白的研究进展丝状真核微生物包括卵菌、稻瘟菌、白粉菌、番茄叶霉菌和亚麻锈菌泌效应蛋白，来修饰和影响宿主的代谢反应，使宿主的甚至丧失免疫宿主体内生长、繁殖，从而达到促进侵染。效应蛋白主要通过与它互强病原菌的毒性。目前一般把效应蛋白划分为两大类（Koeck et al. 201于宿主细胞间隙的非原质体效应蛋白，其与胞外的靶标蛋白和受体结于细胞内的细胞质效应蛋白，能够与细胞内靶标互作。
图 1-3 功能蛋白结合靶标蛋白前后的结构对比图（Dyson and Wright 2005）Fig.1-3 Functional protein binding target protein before andafter the structure of the comparison chart（Dyson and Wright 2005）白质溶液二级构象的研究进展进行蛋白质三维结构测定前，需要得到蛋白质是否存在稳定的二级结构其他的几种方法进行检测，例如：圆二色谱（CD）、动态光散射(DLS)等（Du et al. 2015; Kelly et al. 2005; Rayleigh 1912; 刘春静 et al. 2011）。二色谱和动态光散射二色谱（CD）是最常见探究蛋白质构象的方法，在圆二色谱光谱中蛋 240 nm 一下，主要是肽键和芳香性氨基酸的侧链的吸收峰。其中 主要而 在 190nm 附近。而不同的二级结构也有其圆二色谱谱图的特点。C同盐浓度、pH、温度下，蛋白二级结构的变化（Kelly et al. 2005; Zou et a
本文编号：3322637
【文章来源】：西北农林科技大学陕西省 211工程院校 985工程院校 教育部直属院校
【文章页数】：72 页
【学位级别】：硕士
【部分图文】：
植物与病菌免疫互作中植物免疫的Z字模型（JonesandDangl2006）
图 1-1 植物与病菌免疫互作中植物免疫的 Z 字模型（Jones and Dangl 2006）Fig.1-1 Z model illustrates the quantitative output of plant immune system（Jones and Dangl 2006）应蛋白的研究进展丝状真核微生物包括卵菌、稻瘟菌、白粉菌、番茄叶霉菌和亚麻锈菌泌效应蛋白，来修饰和影响宿主的代谢反应，使宿主的甚至丧失免疫宿主体内生长、繁殖，从而达到促进侵染。效应蛋白主要通过与它互强病原菌的毒性。目前一般把效应蛋白划分为两大类（Koeck et al. 201于宿主细胞间隙的非原质体效应蛋白，其与胞外的靶标蛋白和受体结于细胞内的细胞质效应蛋白，能够与细胞内靶标互作。
图 1-3 功能蛋白结合靶标蛋白前后的结构对比图（Dyson and Wright 2005）Fig.1-3 Functional protein binding target protein before andafter the structure of the comparison chart（Dyson and Wright 2005）白质溶液二级构象的研究进展进行蛋白质三维结构测定前，需要得到蛋白质是否存在稳定的二级结构其他的几种方法进行检测，例如：圆二色谱（CD）、动态光散射(DLS)等（Du et al. 2015; Kelly et al. 2005; Rayleigh 1912; 刘春静 et al. 2011）。二色谱和动态光散射二色谱（CD）是最常见探究蛋白质构象的方法，在圆二色谱光谱中蛋 240 nm 一下，主要是肽键和芳香性氨基酸的侧链的吸收峰。其中 主要而 在 190nm 附近。而不同的二级结构也有其圆二色谱谱图的特点。C同盐浓度、pH、温度下，蛋白二级结构的变化（Kelly et al. 2005; Zou et a
本文编号：3322637
本文链接：https://www.wllwen.com/nykjlw/dzwbhlw/3322637.html
最近更新
教材专著
