活性蓝4与牛血清白蛋白的相互作用研究

发布时间：2021-11-05 11:17

　　为了明确活性蓝4（RB-4）的亲和作用,通过紫外吸收光谱、荧光光谱以及分子对接方法,研究了RB-4与牛血清白蛋白（BSA）之间相互作用的分子机制。研究结果表明:RB-4与BSA的相互作用使BSA内部疏水性基团暴露。RB-4与BSA通过静态淬灭机制反应,结合位点数约为2。结合过程的热力学参数△G<0,且△H>0,△S>0,表明结合过程是自发放热过程且主要作用力为疏水作用力。RB-4与BSA之间的结合导致BSA的三级结构被破坏,从而使酪氨酸残基和色氨酸残基周围微环境的疏水性增强。BSA与RB-4之间的主要氨基酸作用位点为Phe-567、Ala-568、Ala-510、Val-575、Pro-572、Phe-508和Phe-506,同时还存在一定的静电作用和氢键作用。 

【文章来源】：河南科技大学学报(自然科学版). 2020,41(06)北大核心

【文章页数】：8 页

【部分图文】：

RB-4与BSA相互作用的同步荧光光谱

三维荧光光谱能准确、可靠地检验蛋白质的结构和微环境变化。图4为RB-4与BSA相互作用的三维荧光光谱。由图4可知:在两个体系中存在特征为△λem=△λex的瑞利散射,即图4中所示的“山脊”峰(峰A)[22]。另外,对于BSA(见图4a),在△λem=345 nm处存在峰B,这是由BSA中氨基酸的π-π*跃迁所造成的。而对于RB-4与BSA结合的反应体系(见图4b),峰B的荧光强度显著降低,且λem发生轻微蓝移(λem=343 nm),表明在酪氨酸残基和色氨酸残基周围微环境中的疏水性增强,这与同步荧光光谱的结果一致。2.7 分子对接

图5为RB-4与BSA的分子对接模型。图5a显示了RB-4与BSA分子对接的整体结果,在此构象下,结合自由能最低。RB-4与BSA对接时,周边存在11个氨基酸残基,包括离子型氨基酸残基:Glu-564和His-509;疏水型残基:Phe-567、Ala-568、Ala-510、Val-575、Pro-572、Phe-508和Phe-506;亲水型残基:Gly-571和Thr-507。其中,Phe-508、Ala-510、Glu-564与RB-4形成5个氢键(见图5b)。分子对接结果表明:BSA与RB-4之间的主要作用力为疏水作用,同时还存在一定的静电作用与氢键作用,该结果与光谱试验结果一致。3 结论

【参考文献】：
期刊论文
[1]光谱法和分子对接研究红斑红曲胺与牛血清白蛋白相互作用[J]. 黄朝波,徐晗,杨明冠,李贞景,杨华,王昌禄,周庆礼.  光谱学与光谱分析. 2019(10)
[2]光谱法结合分子动力学模拟研究臭氧对肌红蛋白结构的作用机制[J]. 吕飞,张静,陈鑫璐,刘建华,丁玉庭.  光谱学与光谱分析. 2019(10)
[3]表没食子儿茶素没食子酸酯和米糠蛋白的相互作用[J]. 苗向硕,吴伟,吴晓娟.  中国粮油学报. 2019(12)
[4]荧光光谱法和分子对接模拟技术研究白藜芦醇与胃蛋白酶的相互作用[J]. 任国艳,孙贺,樊金玲,牛晓莉,郭金英,吴影,崔国庭.  光谱学与光谱分析. 2019(04)
[5]汽巴蓝F3GA染料亲和色谱介质的制备及其对黑芸豆凝集素的特异性吸附[J]. 赵金龙,李延红,孙汉巨,方利,孙先保,唐明明,张扬,武香玉,何述栋.  食品科学. 2018(23)
[6]光谱法研究卡比多巴与牛血清蛋白相互作用[J]. 韩永光,梁保林,寿先苗,李晓飞.  国际药学研究杂志. 2018(06)
[7]光谱法和分子对接方法研究罗利环素与人血清白蛋白的相互作用（英文）[J]. 方庆,董澄宇,王宇,刘颖.  光谱学与光谱分析. 2018(03)
[8]蛋白A介质抗体吸附性能及耐碱性的量热学[J]. 盛志,史清洪,白姝.  化学工业与工程. 2017(04)
[9]La3+和Dy3+壳聚糖配合物与牛血清白蛋白相互作用[J]. 吴锦绣,李梅,柳召刚,胡艳宏,王觅堂.  过程工程学报. 2016(02)
[10]荧光光谱法研究橙皮苷与牛血清白蛋白相互作用特征[J]. 张国文,王安萍,蒋婷,阙青民.  分析试验室. 2008(01)



本文编号：3477696