轴丝动力蛋白复合体工作循环的化学动力学模型

发布时间：2022-01-24 08:35

　　ADP的浓度对鞭毛拍击的频率和弯曲的程度有着显著的影响,这一机制尚不明确。本文以轴丝动力蛋白分子水解ATP特性为基础,建立了一个轴丝动力蛋白复合体工作循环的化学动力学模型,该模型既考虑了动力蛋白双头之间的相互协作对化学反应速率的影响,也考虑了ADP与ATP在动力蛋白机械化学循环过程中的竞争关系。模型的数值计算显示,动力蛋白处于各种状态的几率随时间振动,振动的频率及ADP的浓度对鞭毛振动频率的影响,与实验中鞭毛拍击的频率基本相同。上述研究结果表明,轴丝动力蛋白双头协作引起的化学振荡可能是鞭毛拍击的动力学基础。 

【文章来源】：内蒙古大学学报(自然科学版). 2020,51(05)北大核心

【文章页数】：7 页

【部分图文】：

动力蛋白的四态循环模型

四态模型可以被简化为二态模型,如图2所示。该模型把四态模型中的后三个过程合为一个状态,分为结合态和分离态。文献[11]充分考虑了轴丝动力蛋白复合体双头之间的相互作用,将动力蛋白复合体的双头看作不可分割的整体,给出了双头动力蛋白复合体的10种状态,并建立了相应的化学动力学方程组。该研究的结果表明,处于两个头部都包含底物且都与微管脱离状态的动力蛋白的比例与鞭毛拍击的频率成正比。但没有得出各类状态的比例随时间变化的过程。受文献[11]和其它研究成果的启发[16],Goldstein等[12]考虑了双头之间的协作对化学反应速率的影响,提出了轴丝动力蛋白化学循环的双头二态模型。计算结果显示,在给定产物和底物浓度的条件下,动力蛋白处于各类状态的比例随时间周期性地变化。然而该模型中动力蛋白只有二种状态,不能体现产物ADP在机械化学循环中所起的作用及其对动力蛋白振动特性的影响。而在鞭毛拍击和轴丝动力蛋白的单分子实验中一再证明,ADP的浓度对振动的频率和鞭毛弯曲的程度具有决定性的作用。

本文在上述研究工作成果的基础上,提出一个新的轴丝动力蛋白的工作循环模型。该模型既考虑了动力蛋白双头之间的相互协作对化学反应速率的影响,也考虑了ATP和ADP在动力蛋白机械化学循环过程中所起的作用,如图3所示。图3中Xi表示动力蛋白二聚体的状态,ki表示速率常数。ATP结合到动力蛋白头部用X1→X2和X2→X3表示,ATP水解及产物释放表示为X3→X2和X2→X1,而X4?X1和X4?X5表示ADP释放及其逆过程。我们的模型还包括动力蛋白不结合ATP的情况下,与微管的相互作用,这种作用由图3中的X0?X1表示。其中X0→X1的态转变可能来自动力蛋白与微管的静电引力等物理作用,而其逆过程X1→X0,可能来自轴丝中微管间的相对滑动对动力蛋白产生的拉曳力。

【参考文献】：
期刊论文
[1]基于三磷酸腺苷调节的分子马达单向能量跃迁模型[J]. 李晨璞,韩英荣,展永,谢革英,胡金江,张礼刚,贾利云.  物理学报. 2013(19)



本文编号：3606251