水稻抗病蛋白Pia RATX1结构域识别稻瘟病菌效应蛋白的结构基础

发布时间：2024-03-31 03:05

　　水稻是重要的粮食作物之一,全球超过50%人口的主食。但其产量和品质长年受病害的影响,其中稻瘟病菌(Magnaporthe oryzae)引起的稻瘟病是水稻的重要病害之一。选择适宜的抗病品种是控制植物病害最经济有效的方法。因此,深入了解水稻受体识别稻瘟病菌的分子机制,对水稻抗病品种进行遗传改良和合理布局具有重要意义。前人的研究发现,植物病原真菌中存在一类序列不相关、结构保守的效应因子,被命名为Magnaporthe oryzae AVRs 和 ToxB-like(MAX)effector。稻瘟病菌 MAX-effector 中,AVR-PikD、AVR1-CO39和AVR-Pia能被水稻抗病蛋白Pikp-1和RGA5非保守的金属离子结合结构域(HMA或RATX1)直接识别,激发寄主产生ETI免疫反应。目前已解析Pikp-HMA/AVR-PikD复合物晶体结构,证明HMA-effector的结合在Pikp调节抗病反应中具有重要作用。为了进一步了解受体蛋白Pia金属离子结合结构域(RGA5RATx1)识别其它MAX-effector的结构基础,本研究围绕RGA5A_S、A...

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【部分图文】：

图１－１植物细胞膜表面识别受体ＰＲＲｓ??富含亮氨酸重复序列基序受体激酶（ＬＲＲ－ＲＫ）和受体蛋白（ＬＲＲ－ＲＰ）

括富含亮氨酸重复序列型受体激酶（Ｌｅｕｃｉｎｅ－ｒｉｃｈ?ｒｅｐｅａｔ?ｒｅｃｅｐｔｏｒ?ｋｉｎａｓｅｓ，??ＬＲＲ－ＲＫ）和富含亮氨酸重复序歹型受体蛋白（Ｌｅｕｃｉｎｅ?ｒｉｃｈ－ｒｅｐｅａｔ?ｒｅｃｅｐｔｏｒ?ｐｒｏｔｅｉｎｓ，ＬＲＲ－ＲＰ）。??二者区别在于，前者由胞外区（....

图１－２植物细胞膜免疫识别受体ＰＲＲｓ与病原物ｌ＞ＡＭＰｓ互作横式??Ａ．拟南芥ＦＬＳ２和ＢＡＫＩ激酶与细菌鞭毛蛋白Ｉｌｇ２２互作模型（ＢｏｌｌｃｒａｉｉｄＦｃｌｉｘ，２（）Ｕ９）

中Ｍ农业大学博士学位论文?第？章绪论??一??§?＆?￣?Ｂ，??ｂ?〇５〇ＥＢ＜Ｐ?ＯＣＥＢｉＰ?＼Ｓｉ?ＬｙｓＭ?ｄｏｍａｉｎ??８＾４３?０?￣??＾?＿ｊ＾?ｊｒ?ｒ?＾?〇?—??３?ＱＰＩ?ａｎｃｈｏｒ??０?０?ｉ??〇？ＣＥＲＫ１?Ｏ＾ＣＥＲＫｔ?Ａｃｅｔｙｌａｔ....

图１－３五类植物ＮＬＲ蛋白的结构和分布示意图（ＤａｎｇｌａｉｕｌＪｏｎｅｓ，２００１）??Ａ．典型的植物细胞Ｒ蛋白结构

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图１－４受体蛋白ＴＩＲ／ＣＣ结构示意图??Ｔ１Ｒ结构域晶体结构，Ｌ６（Ａ）、ＲＲＳ１（Ｂ）、ＲＰＳ４（Ｃ）

中国农业大学Ｗ士学位论文?第？章绪论??增强二聚体的形成（Ｍａｅｋａｗａｅ／ａ／．，２０１１）。马铃薯Ｒｘ－ＣＣ结构域与大麦ＭＡＬ－ＣＣ序列同源性??高，但单独的Ｒｘ－ＣＣ不能自发产生细胞坏死；三维结构分析发现，Ｒｘ－ＣＣ由４个ｏｔ－ｈｅｌｉｃｅｓ组??成螺旋簇，且无二聚化现象（....

本文编号：3943350