大豆β-伴球蛋白脱糖基化及其酶解后抗原活性变化

发布时间：2022-12-09 04:42

　　大豆蛋白的抗原性是影响其食用安全的重要因素。为了探讨大豆主要抗原蛋白β-伴球蛋白中的糖基化在其抗原反应中的地位和作用,本研究用N-糖苷酶PNGase F对β-伴球蛋白脱糖基化处理后,脱糖和未脱糖β-伴球蛋白在相同条件下用风味蛋白酶水解,用SDS-PAGE电泳和专用β-伴球蛋白酶联免疫试剂盒分别测定了脱糖和未脱糖β-伴球蛋白在酶解过程中的蛋白质组分和抗原性变化。结果表明,β-伴球蛋白分子中不仅含有N-糖肽键连接,也有O-糖肽键连接。脱糖后β-伴球蛋白抗原活性降低到原来的60.1%;脱糖和不脱糖两种β-伴球蛋白及其酶解产物电泳谱带和抗原性变化均有显著差异。酶解180 min时,β-伴球蛋白抗原活性下降为43.4%,脱糖β-伴球蛋白抗原活性仅剩25.0%。此结果揭示了糖链存在影响β-伴球蛋白抗原活性和酶解时的降解行为,为探讨有效消除大豆蛋白抗原性提供一定的理论基础。 

【文章页数】：5 页

【文章目录】：
1 材料与方法
    1.1 主要材料与试剂
    1.2 主要仪器与设备
    1.3 方法
        1.3.1 β-伴球蛋白的脱糖基化
        1.3.2 糖含量分析
        1.3.3 β-消去反应判断糖蛋白质O-连接
        1.3.4 脱糖和原始β-伴球蛋白的酶解
        1.3.5 SDS-PAGE分析
        1.3.6 酶解产物抗原活性测定
2 结果与讨论
    2.1 大豆β-伴球蛋白的脱糖效果分析
    2.2 脱糖前后β-伴球蛋白组分在酶解过程中的变化
    2.3 脱糖与未脱糖β-伴球蛋白酶解过程中的抗原性变化
3 结论


【参考文献】：
期刊论文
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本文编号：3714846