生物信息学分析人MEPE蛋白的结构与功能

发布时间：2021-03-10 07:19

　　通过生物信息学方法分析了人MEPE蛋白的理化性质、亚细胞结构定位、跨膜区、信号肽、空间结构、蛋白相互作用网络及MEPE分子的进化保守性等。分析表明,人MEPE蛋白等电点为8.62,理论上属于碱性亲水蛋白,有信号肽区域,但无跨膜区,预测为分泌型蛋白分子;主要二级结构元件是无规卷曲;MEPE在哺乳动物中高度保守,能与多种蛋白发生相互作用。 

【文章来源】：化学教育(中英文). 2019,40(10)北大核心

【文章页数】：5 页

【部分图文】：

图１ＭＥＰＥ蛋白的亲－疏水性分析Ｆｉｇ．１Ｈｙｄｒｏｐｈｉｌｉｃ－ｈｙｄｒｏｐｈｏｂｉｃａｎａｌｙｓｉｓｏｆＭＥＰＥｐｒｏｔｅｉｎ

０．９６０；１－１６位氨基酸残基序列的平均信号肽分值为０．９３５，能够形成经典的信号肽区域，预测ＭＥＰＥ为分泌型蛋白。在第１６、１７位氨基酸残基间Ｃ值最大，Ｓ值陡峭，Ｙ值最高峰，预测为信号肽剪切位点。使用ＴＭ－ＨＭＭＳｅｒｖｅｒｖ．２．０软件对ＭＥＰＥ蛋白跨膜区进行预测，结果为ＭＥＰＥ蛋白序列不存在跨膜区域，见图３，提示ＭＥＰＥ可能为非跨膜蛋白。Ｆｉｇ．２ＳｉｇｎａｌｐｅｐｔｉｄｅｓａｎａｌｙｓｉｓｏｆＭＥＰＥ图２ＭＥＰＥ蛋白信号肽分析Ｆｉｇ．３ＴｒａｎｓｍｅｍｂｒａｎｅｒｅｇｉｏｎａｎａｌｙｓｉｓｏｆＭＥＰＥ图３ＭＥＰＥ跨膜区域分析２．５ＭＥＰＥ蛋白的二级结构分析通过蛋白二级结构预测软件ＳＯＰＭＡ分析ＭＥＰＥ的二级结构得出，多肽链中α－螺旋结构占１６％，无规卷曲占７１．２４％，延伸链占８．１９％，β－转角占４．５７％。结果显示，无规卷曲占主导，近年来发现一些蛋白质的功能部位常存在于这种构象中（图４）。ＮＣＢＩ的ＣｏｎｓｅｒｖｅｄＤｏｍａｉｎ数据库分析ＭＥＰＥ蛋白的保守结构域，见图５，表明ＭＥＰＥ属于骨调蛋白超家族（Ｏｓｔｅｏｒｅｇｕｌｉｎｓｕｐｅｒｆａｍｉｌｙ）。２．６蛋白质相互作用分析通过蛋白质相互作用关系检索工具ＳＴＲＩＮＧ数据库预测与ＭＥＰＥ有相关性的蛋白，构建蛋白相互作用网络，见图６。相关蛋白包括成纤维细胞生长因子２３（ｆｉｂｒｏｂｌａｓｔｇｒｏｗｔｈｆａｃｔｏｒ２３，ＦＧＦ２３），同源Ｘ染色体连锁的磷酸盐调节内肽酶（ｐｈ

测ＭＥＰＥ为分泌型蛋白。在第１６、１７位氨基酸残基间Ｃ值最大，Ｓ值陡峭，Ｙ值最高峰，预测为信号肽剪切位点。使用ＴＭ－ＨＭＭＳｅｒｖｅｒｖ．２．０软件对ＭＥＰＥ蛋白跨膜区进行预测，结果为ＭＥＰＥ蛋白序列不存在跨膜区域，见图３，提示ＭＥＰＥ可能为非跨膜蛋白。Ｆｉｇ．２ＳｉｇｎａｌｐｅｐｔｉｄｅｓａｎａｌｙｓｉｓｏｆＭＥＰＥ图２ＭＥＰＥ蛋白信号肽分析Ｆｉｇ．３ＴｒａｎｓｍｅｍｂｒａｎｅｒｅｇｉｏｎａｎａｌｙｓｉｓｏｆＭＥＰＥ图３ＭＥＰＥ跨膜区域分析２．５ＭＥＰＥ蛋白的二级结构分析通过蛋白二级结构预测软件ＳＯＰＭＡ分析ＭＥＰＥ的二级结构得出，多肽链中α－螺旋结构占１６％，无规卷曲占７１．２４％，延伸链占８．１９％，β－转角占４．５７％。结果显示，无规卷曲占主导，近年来发现一些蛋白质的功能部位常存在于这种构象中（图４）。ＮＣＢＩ的ＣｏｎｓｅｒｖｅｄＤｏｍａｉｎ数据库分析ＭＥＰＥ蛋白的保守结构域，见图５，表明ＭＥＰＥ属于骨调蛋白超家族（Ｏｓｔｅｏｒｅｇｕｌｉｎｓｕｐｅｒｆａｍｉｌｙ）。２．６蛋白质相互作用分析通过蛋白质相互作用关系检索工具ＳＴＲＩＮＧ数据库预测与ＭＥＰＥ有相关性的蛋白，构建蛋白相互作用网络，见图６。相关蛋白包括成纤维细胞生长因子２３（ｆｉｂｒｏｂｌａｓｔｇｒｏｗｔｈｆａｃｔｏｒ２３，ＦＧＦ２３），同源Ｘ染色体连锁的磷酸盐调节内肽酶（ｐｈｏｓｐｈａｔｅｒｅｇｕｌａｔｉｎｇｅｎｄｏｐｅｐｔｉｄａｓｅｈｏｍｏｌｏｇ，Ｘ－ｌｉｎｋｅｄ，ＰＨＥＸ

【参考文献】：
期刊论文
[1]miRNA-758对宫颈癌的调控机制及其临床价值研究[J]. 高争,王晓红,孟宪华,赵颖辉,陶梅,申淑玲.  医学理论与实践. 2016(13)
[2]转录因子c-Jun调控成骨细胞Mepe基因表达的研究[J]. 张娟娟,刘宗霞,孙岩.  中国病理生理杂志. 2015(06)

硕士论文
[1]敲除小鼠乳腺癌细胞整合素基因抑制其侵袭转移能力的作用研究[D]. 张彦.南方医科大学 2017



本文编号：3074285