丙型肝炎病毒E2蛋白的生物信息学分析

发布时间：2021-08-05 09:25

　　目的探讨研究丙型肝炎病毒E2蛋白的生物学特征。方法从NCBI数据库中获取丙型肝炎病毒E2蛋白氨基酸序列,利用在线分析软件分析其生物学特征,包括分子式、半衰期、疏水性、跨膜区、信号肽,磷酸化位点、二级结构特征等,通过综合分析丙型肝炎病毒E2蛋白的各类性质,得到最佳抗原表位区域,并对丙型肝炎病毒E2蛋白氨基酸序列预测结果进行了比对分析。结果丙肝病毒E2蛋白由344个氨基酸组成,分子式为C₁₆₉₆H₂₅₄₃N₄₆₃O₄₉₀S₂₁,不稳定系数为35.6,理论等电点为7.2,总体平均亲水性为-0.131,为稳定性亲水蛋白质,E2蛋白二级结构中主要成分为无规则卷曲（占比43.6%）。该蛋白无信号肽且无跨膜区,约存在50个磷酸化位点,最佳抗原区域位于95-100氨基酸位置。结论生物信息学方法预测丙型肝炎病毒E2蛋白属于稳定性亲水蛋白,含有抗原表位区域,可为丙型肝炎表位疫苗的研制提供参考依据。 

【文章来源】：中国病原生物学杂志. 2019,14(05)北大核心CSCD

【文章页数】：4 页

【部分图文】：

图１ＨＣＶＥ２蛋白氨基酸构成Ｆｉｇ．１ＡｍｉｎｏａｃｉｄｃｏｍｐｏｓｉｔｉｏｎｏｆＥ２ｐｒｏｔｅｉｎｉｎＨＣＶ２Ｅ２蛋白的亲／疏水性

ｏｓｉｔｉｏｎｏｆＥ２ｐｒｏｔｅｉｎｉｎＨＣＶ２Ｅ２蛋白的亲／疏水性Ｅ２蛋白的总平均亲水性系数为－０．１３１，可能是较稳定的亲水蛋白质。亲水表面的形成可能是因为蛋白质在空间内存在折叠。组成该蛋白质氨基酸的侧链大部或全部由氧原子或氮原子组成，易与水分子形成氢键。潜在跨膜区位于高疏水值区域，即在２７０－２８０位置附近可能存在潜在跨膜区（图２）。注：阈值线以上部分的氨基酸残基表现为疏水性，阈值线以下部分的氨基酸残基表现为亲水性。图２ＨＣＶＥ２蛋白亲／疏水性分析Ｎｏｔｅ：Ｔｈｅｕｐｐｅｒｐａｒｔｏｆａｍｉｎｏａｃｉｄｒｅｓｉｄｕｅｓｏｆｔｈｅｔｈｒｅｓｈｏｌｄｌｉｎｅａｒｅｈｙｄｒｏｐｈｏｂｉｃ，ａｎｄｔｈｅａｍｉｎｏａｃｉｄｒｅｓｉｄｕｅｓｉｎｔｈｅｌｏｗｅｒｐａｒｔｏｆｔｈｅｔｈｒｅｓｈｏｌｄｌｉｎｅａｒｅｈｙｄｒｏｐｈｉｌｉｃ．Ｆｉｇ．２Ｐｒｏ／ｈｙｄｒｏｐｈｏｂｉｃｃｈａｒａｃｔｅｒｉｓｔｉｃｓｏｆＥ２ｐｒｏｔｅｉｎｉｎＨＣＶ３Ｅ２蛋白的空间结构及信号肽分析Ｅ２蛋白的二级结构见图３，其中有９６处氨基酸为α螺旋（蓝色部分），占二级结构总数的２７．９１％，有２１处氨基酸为β转角（绿色部分），占二级结构总数的６．１％；伸展结构７７个氨基酸残基，占２２．４％；１５０个氨基酸为无规则卷曲，占二级结构总数的４３．６％（紫·２１５·中国病原生物学杂志ＪｏｕｒｎａｌｏｆＰａｔｈｏｇｅｎＢｉｏｌｏｇｙ２０１９年５月第１４卷第５期Ｍａｙ．２０１９，Ｖｏｌ．１４，Ｎｏ．

色部分）。图３ＨＣＶＥ２蛋白的二级结构Ｆｉｇ．３ＳｅｃｏｎｄａｒｙｓｔｒｕｃｔｕｒｅｏｆＥ２ｐｒｏｔｅｉｎｉｎＨＣＶ信号肽预测见图４。预测阈值为０．５，Ｓ、Ｙ、Ｃ分值最大值分别为０．２９、０．２６和０．３３５。Ｓ分值与阈值线无交点，据此推测Ｅ２蛋白质不存在信号肽。图４ＨＣＶＥ２蛋白信号肽预测Ｆｉｇ．４ＳｉｇｎａｌｐｅｐｔｉｄｅａｎａｌｙｓｉｓｒｅｓｕｌｔｓｏｆＥ２ｐｒｏｔｅｉｎ４Ｅ２蛋白跨膜区与磷酸化位点分析跨膜区部分的氨基酸大部分为疏水氨基酸，跨膜区指蛋白质序列中跨越细胞膜的区域。采用ｘｘ软件预测分析Ｅ２蛋白无跨膜区域（图５）。磷酸化是蛋白质翻译后的修饰形式之一，真核生物中，蛋白质磷酸化的主要位点是苏氨酸、丝氨酸、酪氨酸。预测ＨＣＶＥ２蛋白存在２６个苏氨酸磷酸化位点，２０个丝氨酸磷酸化位点，４个酪氨酸磷酸化位点（６）。３种氨基酸残基上带有不带电荷的羟基，磷酸化发生作用后Ｅ２蛋白带有电荷，从而使蛋白质结构发生改变，还可能会引起蛋白质活性的改变。注：蓝色表示细胞膜内，绿色表示细胞膜外，红色部分表示跨膜区。图５ＨＣＶＥ２蛋白的跨膜区预测Ｎｏｔｅ：Ｂｌｕｅｌｉｎｅｉｎｔｈｅｆｉｇｕｒｅｉｎｄｉｃａｔｅｓｉｎｔｒａｃｅｌｌｕｌａｒｍｅｍｂｒａｎｅ，ｇｒｅｅｎｉｎｄｉｃａｔｅｓｅｘｔｒａｃｅｌｌｕｌａｒｍｅｍｂｒａｎｅ，ａｎｄｒｅｄｉｎｄｉｃａｔｅｓｔｒａｎｓｍｅｍ－ｂｒａｎｅｒｅｇｉｏｎ．Ｆｉｇ．５Ｔｒａｎｓｍｅｍｂｒａｎｅｐｒｅｄｉｃｔｉｏｎｒｅｓｕｌ

【参考文献】：
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本文编号：3323502