热休克蛋白70与P53相互作用在酵母双杂交系统中的检测及其对P53在细胞内定位的影响

发布时间：2024-06-02 17:35

　　热休克蛋白(Heat-shock proteins, HSPs)作为一类“分子伴侣”，在生理状态下，与多种蛋白质在细胞中结合来参与蛋白质的折叠、装配及转运；在应激情况下，参与组织细胞抗损伤及自身保护，是细胞生存所必需的一类蛋白质。近来研究发现，HSPs也参与肿瘤的发生发展过程。在越来越多的肿瘤组织中发现有HSPs的高表达。HSP70反义RNA处理的肿瘤细胞生长停滞，甚至凋亡。正常细胞中HSP70的表达受细胞周期调控，而肿瘤细胞中突变和异常蛋白质刺激HSP70的合成，使其呈现持续的高诱导表达，参与肿瘤的发生发展过程。 在肿瘤发生、发展的复杂过程中，癌基因和抑癌基因之间的协同或拮抗作用在细胞增殖及转化中发挥着重要作用。人类大于50％的肿瘤存在P53基因的突变。热休克蛋白能与多种癌基因产物(如Raf、v-Src、Rb、P53等)结合形成异源蛋白复合体，介导癌基因构象成熟及转运，从而参与细胞转化过程。大量文献报道，HSP70家族与突变或野生型p53相互作用在调控p53功能方面起着重要作用。在乳腺癌、口腔癌组织中已证实存在 P53－HSP70复合物。 肝癌是我国常见的、严重危害人...

【文章页数】：56 页

【学位级别】：硕士

【文章目录】：
中文摘要
英文摘要
文献回顾
    1 研究蛋白质相互作用的方法
    2 热休克蛋白与P53的相互作用
实验材料与方法
    1 实验材料
    2 实验方法
实验结果
    1 克隆构建
    2 酵母双杂交
    3 转染
讨论
参考文献
致谢



本文编号：3987575