灯盏花素与牛血清白蛋白相互作用的光谱学研究

发布时间：2021-08-18 20:45

　　目的:研究灯盏花素与牛血清白蛋白相互作用的荧光猝灭类型、结合位点、结合常数和作用力类型。方法:采用紫外-可见分光光度法和荧光光谱法研究两者的相互作用,并通过计算得到相关参数。结果:通过紫外-可见分光光度法发现,在灯盏花素的作用下,牛血清白蛋白的最大吸收峰发生了轻微蓝移,蛋白质疏水性增强;通过荧光光谱法发现,灯盏花素与牛血清白蛋白作用的猝灭类型为静态-动态联合猝灭,其中静态猝灭起主导作用。通过计算热力学参数,得到两者的相互作用力主要为静电引力。结论:阐明了灯盏花素和牛血清白蛋白相互作用的机制,建立了灯盏花素和牛血清白蛋白的结合模型。 

【文章来源】：山西中医药大学学报. 2020,21(03)

【文章页数】：4 页

【部分图文】：

BR-BSA体系的紫外吸收光谱（T=293 K)

同步荧光光谱可进一步了解Tyr残基和Trp残基周围的微环境变化和疏水性的变化情况。Δλ=15 nm的同步荧光光谱只表示酪氨酸残基的光谱特性，而Δλ=60 nm的同步荧光光谱仅表现色氨酸残基的荧光光谱特性。BR-BSA体系的同步荧光光谱见图3、图4，由图可知，当Δλ=15 nm时，随着BR浓度的增大，体系的荧光峰强度逐渐减弱，且最大发射波长λmax发生了轻微的蓝移，λmax由289.4 nm移至288.8 nm。当Δλ=60 nm时，体系的荧光峰强度出现了下降，最大发射波长λmax未发生移动。本实验结果与高平章等[10]研究BR与BSA相互作用的实验结果一致，进一步证明BR与BSA相互作用过程中Tyr残基和Trp残基所处微环境及微环境的疏水性改变很小，其肽链伸展程度变化甚微，即BR的加入并没有使BSA中的Tyr残基和Trp残基的构象发生明显变化。图3 BR-BSA体系的同步荧光光谱（Δλ=15 nm,T=293 K)

BR-BSA体系的同步荧光光谱（Δλ=15 nm,T=293 K)

【参考文献】：
期刊论文
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本文编号：3350598