草鱼HSP70基因生物信息学分析

发布时间：2021-03-31 22:18

　　本研究采用生物信息学方法,对草鱼HSP70基因编码蛋白质的理化特性和结构进行了分析和预测。结果表明,草鱼HSP70基因编码573个氨基酸,组成的蛋白质为不稳定的水溶性蛋白。二级结构为混合型,三级结构是由α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲构成。 

【文章来源】：现代畜牧兽医. 2020,(06)

【文章页数】：3 页

【部分图文】：

草鱼HSP70基因编码蛋白质的疏水性预测

蛋白质主链的折叠产生氢键维系的有规则的构象，把它称之为二级结构。草鱼HSP70基因编码蛋白质的二级结构预测结果如图2所示。由图2可知，二级结构元件中，α-螺旋（Hh）所占比例较高，为45.82%；β-折叠（Ee）占14.81%,无规则卷曲（Cc）占39.37%。其中Hh所占比大于45%,Ee所占比小于20%。因此，可推测出草鱼HSP70基因编码蛋白质二级结构为混合型。其三级结构见图3，表明该蛋白质有较多的β-折叠。3 讨论

大量研究表明，HSP70还可防止松弛的前体蛋白聚集，促进细胞增殖，参与细胞骨架的构成与修复，并在酶活性的调节中发挥重要作用[4]。HSP70在炎症发生中起着重要的负性调节作用，例如细胞内HSP70能降低细胞外主要的致炎物LPS刺激所致的促炎细胞因子和炎性介质的合成与释放[5]。目前，国内外对于人、猪、牛和鼠等动物HSP70基因的研究已有报道[6-9]。但对HSP70基因编码蛋白质的生物信息学研究仅限于猪[10]。本研究分析预测了草鱼HSP70基因编码蛋白质的理化特性、疏水性、二级结构、三级结构。从预测结果看，HSP70基因编码产物是由573个氨基酸折叠而成的不稳定疏水可溶蛋白质，草鱼HSP70蛋白质理论等电点为5.78，可得出草鱼HSP70蛋白为酸性蛋白。HSP70基因编码蛋白质二级结构由α-螺旋、β-折叠和无规则卷曲组成。而蛋白质的α-螺旋和β-折叠的化学键能较高，能较牢固地维持蛋白质的高级结构，因此，二级结构对抗原表位有很大影响，通常作为蛋白功能分析的重要指标[11]。研究HSP70的作用机理，对于动物的生产、生活有着非常深远的现实意义[12]。环境温度过高时，动物机体为保护自身的细胞不受损伤会产生大量的HSP70，而且在一定范围内，随应激时间的延长，HSP70的表达量会显著升高[13]。高温抑制细胞活力,引起氧化损伤,并增加HSPs表达,而HSPs在草鱼肝细胞的热应激中有重要作用[14]。

【参考文献】：
期刊论文
[1]蛋白质的二级结构预测研究进展[J]. 唐媛,李春花,张瑗,尚进,邹凌云,李立奇.  现代生物医学进展. 2013(26)
[2]热应激蛋白70(HSP70)研究进展[J]. 龚远英,鲍恩东.  畜牧与兽医. 2002(08)
[3]热暴露对果蝇寿命及热应激蛋白（Hsp70）含量的影响[J]. 郭俊生,赵法,王枫,陈洪章.  解放军预防医学杂志. 1998(04)

博士论文
[1]几种重要外源因子对草鱼肝细胞活力、抗氧化、凋亡和热应激蛋白表达的影响[D]. 崔彦婷.南京农业大学 2014



本文编号：3112167