澳洲宝石鲈热休克蛋白90-β基因（HSP90-β）的cDNA克隆与表达

发布时间：2023-11-14 17:49

　　热休克蛋白(heat shock proteins,HSPs)在鱼类的应激与免疫反应中起着重要的作用,HSP90-β是该家族的重要成员。为了探讨澳洲宝石鲈(Scortum barcoo) HSP90-β在免疫应答中的作用,本研究首次克隆得到了澳洲宝石鲈HSP90-β的全长cDNA序列。该序列长2 708 bp,其中5’UTR长86 bp,3’UTR长444 bp,ORF长2178 bp,编码725个氨基酸,相对分子质量约为83 200,具有5个HSP90家族的特征序列,没有信号肽序列和跨膜结构域,与其他鱼类HSP90-β氨基酸的序列一致性皆超过90%。正常情况下,澳洲宝石鲈HSP90-βmRNA主要在肝脏表达。而感染无乳链球菌(Streptococcus agalactiae)后,其在肝组织中的表达呈先降低后增加的趋势,在脾脏、头肾和脑组织则呈先上升后下降的趋势。这些结果表明澳洲宝石鲈HSP90-β可能参与了无乳链球菌感染引发的免疫反应。

【文章页数】：12 页

【文章目录】：
1 材料与方法
    1.1 实验鱼
    1.2 澳洲宝石鲈HSP90-β的克隆
    1.3 序列分析及分子系统树的构建
    1.4 组织分布
    1.5 无乳链球菌感染实验
    1.6 数据处理及作图方法
2 结果
    2.1 澳洲宝石鲈HSP90-β序列分析
    2.2 同源性及进化树分析
    2.3 澳洲宝石鲈HSP90-β在不同组织中的表达状况
    2.4 感染无乳链球菌后澳洲宝石鲈HSP90-βmRNA在不同组织中的表达状况
3 讨论
    3.1 澳洲宝石鲈HSP90-β氨基酸序列分析
    3.2 澳洲宝石鲈HSP90-βmRNA组织表达分析
    3.3 感染无乳链球菌后澳洲宝石鲈HSP90-β组织表达分析



本文编号：3863910