核桃分离蛋白及其酶解产物复合多糖乳液稳定性研究

发布时间：2020-11-05 03:09

　　 核桃在我国产量巨大,核桃仁中蛋白质含量约为20%,目前对核桃蛋白的研究主要集中在功能性质和结构特性,对其进行酶法改性的研究较少。本文以核桃仁饼粕为原料,提取核桃分离蛋白,采用胰蛋白酶进行限制性酶解,探究核桃分离蛋白及不同水解度酶解产物的功能性质和结构特性;以核桃分离蛋白和限制性酶解产物为乳化剂制备乳液,探究物理因素对其稳定性的影响;以多糖大分子为乳化稳定剂,探究多糖浓度及离子强度对乳液稳定性的影响,主要研究内容和结果如下:(1)研究了核桃分离蛋白及水解度为1%、3%、7.1%的限制性酶解产物的功能性质,研究结果表明限制性酶解可以有效对核桃分离蛋白的功能性质进行改善。核桃分离蛋白在中性条件下(pH 7)的溶解度为43%,而水解度为7.1%的酶解产物在相同条件下的溶解度为74.8%,酶解使核桃分离蛋白的乳化性及乳化稳定性得到提升,起泡性及泡沫稳定性先增加后降低,随水解度的增大,酶解产物的持水性逐渐降低,而持油性逐渐升高,氨基酸测定结果表明酶解产物的脯氨酸含量:更高;(2)对核桃分离蛋白及限制性酶解产物的结构特性进行探究,结果表明酶解改变了核桃分离蛋白的结构。随着水解度的增加,核桃分离蛋白的分子量逐渐降低,游离巯基含量逐渐增大;酶解使核桃分离蛋白的疏水基团暴露,表面疏水性、内源荧光强度均呈现增大趋势;酶解后核桃分离蛋白的结构更为灵活,α-螺旋结构含量由17.45%增加至18.84%,而β-折叠结构含量由54.63%降低至51.43%;此外,扫描电镜结果显示,酶解破坏了核桃分离蛋白的片状疏松结构,酶解产物结构更加松散,表面伴有蜂窝状凹陷生成;(3)以核桃分离蛋白及其限制性酶解产物为乳化剂制备乳液,探究pH值、离子强度及温度对乳液稳定性的影响。研究结果表明pH值的变化并未对乳液稳定性造成显著影响;在相同的离子浓度范围内,水解度为3%的酶解产物乳液平均粒径变化较小,在中性条件(pH7～8)和温度90℃(pH7,0 mM NaC1)的条件下较为稳定;(4)研究了多糖类型和多糖浓度对核桃分离蛋白及限制性酶解产物乳液稳定性的影响,当多糖添加浓度为0.2%时乳液体系展现了更好的稳定性;对比了黄原胶和亚麻籽胶对乳液稳定性的影响,相对于亚麻籽胶的加入,黄原胶使乳液体系具备更好的稳定性;探究了离子强度(0～400mMNaCl)对核桃分离蛋白及酶解产物-多糖乳液体系稳定性的影响,结果表明,随着NaCl浓度的增加,乳液的平均粒径先增大后减小,核桃分离蛋白-多糖乳液体系的粘度值逐渐增大,但酶解产物-多糖乳液体系的粘度值逐渐变小,黄原胶乳液体系在较高的盐离子浓度下(100～400mMNaCl)仍可保持稳定。
【学位单位】：北京林业大学
【学位级别】：硕士
【学位年份】：2019
【中图分类】：TS201.2
【部分图文】：

Ｆｉｇｕｒｅ?２．１?Ｅｆｆｅｃｔ?ｏｆ?Ｅ／Ｓ?ｏｎ?ｔｈｅ?ｈｙｄｒｏｌｙｓｉｓ?ｄｅｇｒｅｅ?ｏｆ?ｗａｌｎｕｔ?ｐｒｏｔｅｉｎ?ｉｓｏｌａｔｅ??研究了不同比例胰蛋白酶与底物比（Ｅ／Ｓ）在３?ｈ内对核桃分离蛋白水解度的影??响，图２．１为核桃分离蛋白水解度（ＤＨ％）在不同Ｅ／Ｓ比例下随水解时间的变化趋??势。基于前人发表的相关文献，将Ｅ／Ｓ的范围选定为１：５（Ｍ：５００?（ＹＵｓｔ，Ｐｅｄｒ〇Ｃｈｅ，ｅｔａｌ．，??２０１０）。由图可知，虽然酶与底物比有所差异，但核桃分离蛋白在初始阶段的水解度??均快速增大，随后水解速率变化趋于稳定，水解曲线的形状与前人文献报道相一致??（Ｃｈａｌａｍａｉａｈ，Ｒａｏ，ｅｔａｌ．，２０１０）。在最高的Ｅ／Ｓ比例（１：５０）条件下，核桃分离蛋白水??解度在水解最初的１０?ｍｉｎ内由０升至６．９％，水解时间为６０?ｍｉｌｌ时水解度为９．５％，??在１８０?ｍｍ的反应时间段内缓慢增加至１０．５％。当Ｅ／Ｓ为１：?１００时，水解度的初始增??加较Ｅ／Ｓ为１：５０时较为缓慢，水解时间为６０?ｍｉｎ时水解度达７．９％，随后呈缓慢上升??趋势

核桃分离蛋白及其酶解产物复合多糖乳液稳定性研究???验结果，选择Ｅ／Ｓ为１：５００的比例对核桃蛋白进行水解，可获得所需水解度较低??制性酶解产物。在确定加酶Ｍ后，酶解得到水解度分别为１％、３％、７．１％的核桃??蛋白限制性酶解产物，进行后续试验测定。??Ｋａｒａｙａｍｉｉｄｏｕ等（２００７）研究了胰蛋白酶水解向日葵分离蛋白后酶解产物的功能??，与未水解的蛋白相比较１酶解产物展现出更好的乳化性和起泡性：Ｇｕａｎ等人??００７）使用胰蛋白酶水解燕麦麸皮蛋白，得到水解度为４？８％的酶解产物，研究表??制性水解可增强燕麦麸皮蛋白的溶解度、持水性、乳化性和起泡性。??．３溶解性测定??—■—分离蛋白一■▲一ＤＨ?１％?—－ＤＨ３。／。７．１?％??

图２．４核桃分离蛋白及其酶解产物起泡性和泡沫稳定性测定??Ｆｉｇｕｒｅ?２．４?Ｆｏａｍ?ｃａｐａｃｉｔｙ?ａｎｄ?ｆｏａｍ?ｓｔａｂｉｌｉｔｙ?ｏｆ?ｗａｌｎｕｔ?ｐｒｏｔｅｉｎ?ｉｓｏｌａｔｅ?ａｎｄ?ｉｔｓ?ｈｙｄｒｏｌｙｓａｔｅｓ??图２．４为核桃分离蛋白及其酶解产物起泡性和泡沫稳定性的变化。未经水解时，??核桃分离蛋白的起泡性为１１６％，但经酶解后，所有酶解样品的起泡性均高于核桃分??离蛋白，水解度为３％的酶解产物起泡性最高为１７１％，这可能是水解暴露了蛋白质??内部更多的疏水基团导致的。Ｉｄｒｅｅｓ等（２０１５）使用木瓜蛋白酶对鹰嘴豆分离蛋白进??行限制性酶解，所得酶解产物较鹰嘴豆分离蛋白有着更高的起泡性。起泡性与可溶性??蛋白的浓度密切相关，可溶性蛋白可以降低气泡与周围液体之间的表面张力，由于蛋??白质之间的相互作用形成了多层蛋白质薄膜，使气－液界面的柔韧性有所增加??（Ａｄｅｂｏｗａｌｅ，?Ｌａｗａｌ，?２００３）?〇??在起泡过程中，蛋白质若能够快速吸附在空气－水界面，并在界面处发生快速构??象变化、进行重新排列
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本文编号：2871032