热超声处理对绿豆分离蛋白结构和界面活性及乳化功能的影响
发布时间：2021-06-13 06:57
绿豆是我国的传统食材,深受人民喜爱。绿豆蛋白作为绿豆淀粉提取的副产物,营养价值丰富,具有改善脂质代谢、预防非酒精性脂肪肝等多种生物学功能,是一种可用于替代动物蛋白的优良植物源蛋白质。绿豆蛋白中结构致密的超大聚集体对其在食品体系中的功能性质有显著影响,而超声处理可以有效影响蛋白质的聚集行为。有研究显示热超声（thermosonication）对改变植物蛋白结构有较高功效,但机理目前仍不明确。本课题以明晰热超声对绿豆分离蛋白（MPI）聚集行为的影响机理为目的,探究不同处理条件对MPI结构性质、溶液中分散性、表面活性以及乳化性质的影响,最终应用在冰激凌模型体系中并阐明机理。主要研究内容和结果如下:首先以MPI为研究对象,研究了在不同温度下（30°C、50°C和70°C）超声（20 kHz,30%振幅）处理不同时间（5 min、10 min、20 min和30 min）对MPI（10%,w/v）结构性质的影响,测定了MPI的二级结构、三级结构以及聚集和交联行为。结果表明,30°C超声处理对MPI二级及三级结构无影响。50°C超声处理后MPI结构部分展开,表面疏水性提高,暴露出更多的非极性基团。...
【文章来源】：江南大学江苏省 211工程院校 教育部直属院校
【文章页数】：69 页
【学位级别】：硕士
【部分图文】：
加热和超声协同加热在不同温度下处理不同时间后MPI的非还原和还原电泳图（对照为未处理MPI）
柿?为74kDa的11S亚基[103]含量却逐渐减小，这可能是热超声处理过程中剧烈的物理和化学环境所致。值得注意的是，50°C超声处理后蛋白电泳图谱的强度变弱，这表明超声处理可以有效破坏蛋白质在提取过程中形成的聚集体。3.1.6热超声处理对MPI相对分子质量分布的影响为了进一步探究热超声处理对MPI的影响，运用排阻凝胶色谱法表征MPI的流体动力学相对分子质量分布。在测定前，为保护色谱柱，将待测MPI溶液经0.22μm滤膜过滤以除去不溶性聚集物，因而所得数据反映的是MPI可溶性颗粒及可溶性聚集体的相对分子质量分布，结果如图3-6所示。图3-6加热（A）和热超声（B）在不同温度下处理不同时间后MPI的凝胶排阻色谱图（对照为未处理MPI）Fig.3-6Molecularmassdistribution,determinedbygelpermeationchromatography,ofMPItreatedby(A)heatingor(B)thermosonicationatdifferentprocessingtimesandcontrolledtemperatures(control:untreatedMPI).对于在30°C或50°C下加热的样品，所得色谱曲线在11.1min处显示为单一洗脱，与未处理MPI的色谱曲线相一致。70°C加热处理后，该主峰显著衰减，相对应的是在6.7min处出现新的色谱峰，峰面积随着加热时间的增加不断增大，表明可溶性聚集体含量不断提高。加热条件下的结果表明70°C能够显著促进可溶性聚集体的形成。对于热超声处理，MPI在30°C或50°C下超声处理后，尽管在6.7min处产生了少量较大的聚集体，但在11.1min处的可溶性颗粒仍然保持不变。MPI在70°C下超声后，11.1min处的色谱峰突然消失，取而代之的是6.7min处大聚集体的色谱峰。显然，70°C超声处理有效破坏了MPI中的可溶性颗粒，同时由于高温诱导了MPI结构的部分展开，促进了MPI可溶性聚集体的形成。郭凤仙[104]曾报道热处理条件可以显著影响大
3结果与讨论2950°C超声处理后MPI溶液在经浊度值均有一定程度的增大，而70°C超声处理后MPI溶液在经90°C加热30min后浊度值却有不同幅度的降低。图3-11加热（A）和热超声（B）在不同温度下处理不同时间后MPI溶液的图片Fig.3-11PictureofMPIsolutiontreatedby(A)heatingor(B)thermosonicationatdifferentprocessingtimesandcontrolledtemperatures.3.2.4机理推测综合考虑以上结果，推测热超声处理对MPI聚集的影响机制如图3-12所示。图3-12不同温度下热超声处理影响MPI聚集行为的推测机理图Fig.3-12SpeculatedmechanismdiagramofMPItreatedbythermosonicationatcontrolledtemperatures.30°C下超声处理可以破坏蛋白质中天然存在以及提取过程中形成的聚集体，有效降低蛋白质聚集体的粒径和蛋白质溶液的浊度，但蛋白质结构保持完好；50°C下超声处理进一步破坏了溶液中存在的聚集体，蛋白质粒径和蛋白质溶液浊度在此条件下取得最
【参考文献】：
期刊论文
[1]绿豆蛋白与多肽理化性质及其生物活性研究进展[J]. 杜梦霞,李璇,谢建华,谢明勇. 食品工业科技. 2016(21)
[2]绿豆蛋白营养及功能特性分析[J]. 曾志红,王强,林伟静,王燕,周素梅. 中国粮油学报. 2012(06)
[3]影响冰淇淋膨胀率主要的质构因素[J]. 钱镭,付尧,霍贵成. 食品工业科技. 2007(10)
博士论文
[1]乳清蛋白与多酚在中性pH条件下的相互作用对蛋白功能性质的影响研究[D]. 曹艳芸.江南大学 2017
[2]脂肪球的低温失稳机制及其对冰淇淋质构形成的影响[D]. 程金菊.哈尔滨工业大学 2017
[3]大豆蛋白皮克林稳定剂的构建、表征及应用[D]. 刘付.华南理工大学 2015
[4]利用高场强超声波增强大豆蛋白凝胶性及凝胶缓释效果[D]. 胡昊.华中农业大学 2014
[5]大豆蛋白热聚集行为及界面、乳化性质研究[D]. 王金梅.华南理工大学 2012
[6]pH偏移处理诱导熔球态大豆蛋白的结构变化及功能性质的改善[D]. 蒋将.江南大学 2011
[7]大豆蛋白热聚集行为及其机理研究[D]. 袁德保.华南理工大学 2010
硕士论文
[1]蛋白质聚集体在油—水界面的微观流变学研究[D]. 叶晶.湖北工业大学 2019
[2]大豆分离蛋白可溶性热聚集行为及其超声调控研究[D]. 安然.东北农业大学 2019
[3]充气乳液的结晶行为对其稳定性及体外消化性的影响[D]. 靖卫勤.江南大学 2019
[4]热处理强度对大豆蛋白凝胶性质的影响及机制初探[D]. 杨岚.江南大学 2018
[5]绿豆蛋白酶解物的制备及其对NCTC1469细胞氧化损伤的保护作用[D]. 杜梦霞.南昌大学 2018
[6]大豆分离蛋白热聚集颗粒稳定Pickering乳液的冻融稳定性[D]. 朱雪峰.华南理工大学 2017
[7]大豆球蛋白Pickering颗粒的制备及特性[D]. 丁群文.华南理工大学 2015
[8]热处理对大豆分离蛋白结构及功能特性的影响[D]. 郭凤仙.江南大学 2009
[9]以乳清蛋白为基质的脂肪替代品的研究[D]. 李玉美.江南大学 2006
本文编号：3227234
【文章来源】：江南大学江苏省 211工程院校 教育部直属院校
【文章页数】：69 页
【学位级别】：硕士
【部分图文】：
加热和超声协同加热在不同温度下处理不同时间后MPI的非还原和还原电泳图（对照为未处理MPI）
柿?为74kDa的11S亚基[103]含量却逐渐减小，这可能是热超声处理过程中剧烈的物理和化学环境所致。值得注意的是，50°C超声处理后蛋白电泳图谱的强度变弱，这表明超声处理可以有效破坏蛋白质在提取过程中形成的聚集体。3.1.6热超声处理对MPI相对分子质量分布的影响为了进一步探究热超声处理对MPI的影响，运用排阻凝胶色谱法表征MPI的流体动力学相对分子质量分布。在测定前，为保护色谱柱，将待测MPI溶液经0.22μm滤膜过滤以除去不溶性聚集物，因而所得数据反映的是MPI可溶性颗粒及可溶性聚集体的相对分子质量分布，结果如图3-6所示。图3-6加热（A）和热超声（B）在不同温度下处理不同时间后MPI的凝胶排阻色谱图（对照为未处理MPI）Fig.3-6Molecularmassdistribution,determinedbygelpermeationchromatography,ofMPItreatedby(A)heatingor(B)thermosonicationatdifferentprocessingtimesandcontrolledtemperatures(control:untreatedMPI).对于在30°C或50°C下加热的样品，所得色谱曲线在11.1min处显示为单一洗脱，与未处理MPI的色谱曲线相一致。70°C加热处理后，该主峰显著衰减，相对应的是在6.7min处出现新的色谱峰，峰面积随着加热时间的增加不断增大，表明可溶性聚集体含量不断提高。加热条件下的结果表明70°C能够显著促进可溶性聚集体的形成。对于热超声处理，MPI在30°C或50°C下超声处理后，尽管在6.7min处产生了少量较大的聚集体，但在11.1min处的可溶性颗粒仍然保持不变。MPI在70°C下超声后，11.1min处的色谱峰突然消失，取而代之的是6.7min处大聚集体的色谱峰。显然，70°C超声处理有效破坏了MPI中的可溶性颗粒，同时由于高温诱导了MPI结构的部分展开，促进了MPI可溶性聚集体的形成。郭凤仙[104]曾报道热处理条件可以显著影响大
3结果与讨论2950°C超声处理后MPI溶液在经浊度值均有一定程度的增大，而70°C超声处理后MPI溶液在经90°C加热30min后浊度值却有不同幅度的降低。图3-11加热（A）和热超声（B）在不同温度下处理不同时间后MPI溶液的图片Fig.3-11PictureofMPIsolutiontreatedby(A)heatingor(B)thermosonicationatdifferentprocessingtimesandcontrolledtemperatures.3.2.4机理推测综合考虑以上结果，推测热超声处理对MPI聚集的影响机制如图3-12所示。图3-12不同温度下热超声处理影响MPI聚集行为的推测机理图Fig.3-12SpeculatedmechanismdiagramofMPItreatedbythermosonicationatcontrolledtemperatures.30°C下超声处理可以破坏蛋白质中天然存在以及提取过程中形成的聚集体，有效降低蛋白质聚集体的粒径和蛋白质溶液的浊度，但蛋白质结构保持完好；50°C下超声处理进一步破坏了溶液中存在的聚集体，蛋白质粒径和蛋白质溶液浊度在此条件下取得最
【参考文献】：
期刊论文
[1]绿豆蛋白与多肽理化性质及其生物活性研究进展[J]. 杜梦霞,李璇,谢建华,谢明勇. 食品工业科技. 2016(21)
[2]绿豆蛋白营养及功能特性分析[J]. 曾志红,王强,林伟静,王燕,周素梅. 中国粮油学报. 2012(06)
[3]影响冰淇淋膨胀率主要的质构因素[J]. 钱镭,付尧,霍贵成. 食品工业科技. 2007(10)
博士论文
[1]乳清蛋白与多酚在中性pH条件下的相互作用对蛋白功能性质的影响研究[D]. 曹艳芸.江南大学 2017
[2]脂肪球的低温失稳机制及其对冰淇淋质构形成的影响[D]. 程金菊.哈尔滨工业大学 2017
[3]大豆蛋白皮克林稳定剂的构建、表征及应用[D]. 刘付.华南理工大学 2015
[4]利用高场强超声波增强大豆蛋白凝胶性及凝胶缓释效果[D]. 胡昊.华中农业大学 2014
[5]大豆蛋白热聚集行为及界面、乳化性质研究[D]. 王金梅.华南理工大学 2012
[6]pH偏移处理诱导熔球态大豆蛋白的结构变化及功能性质的改善[D]. 蒋将.江南大学 2011
[7]大豆蛋白热聚集行为及其机理研究[D]. 袁德保.华南理工大学 2010
硕士论文
[1]蛋白质聚集体在油—水界面的微观流变学研究[D]. 叶晶.湖北工业大学 2019
[2]大豆分离蛋白可溶性热聚集行为及其超声调控研究[D]. 安然.东北农业大学 2019
[3]充气乳液的结晶行为对其稳定性及体外消化性的影响[D]. 靖卫勤.江南大学 2019
[4]热处理强度对大豆蛋白凝胶性质的影响及机制初探[D]. 杨岚.江南大学 2018
[5]绿豆蛋白酶解物的制备及其对NCTC1469细胞氧化损伤的保护作用[D]. 杜梦霞.南昌大学 2018
[6]大豆分离蛋白热聚集颗粒稳定Pickering乳液的冻融稳定性[D]. 朱雪峰.华南理工大学 2017
[7]大豆球蛋白Pickering颗粒的制备及特性[D]. 丁群文.华南理工大学 2015
[8]热处理对大豆分离蛋白结构及功能特性的影响[D]. 郭凤仙.江南大学 2009
[9]以乳清蛋白为基质的脂肪替代品的研究[D]. 李玉美.江南大学 2006
本文编号：3227234
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