利用蛋白相互作用改善大米蛋白的营养及功能性质

发布时间：2024-03-08 19:28

　　蛋白质之间的相互作用会极大地影响蛋白质的结构与性质。本文选取大米蛋白为研究对象,以改善大米蛋白的营养和功能性质为研究目的,探讨了大米蛋白和其他与食品领域息息相关的蛋白质的相互作用机制。预期蛋白-蛋白复合体系的设计除了强化大米蛋白的营养价值和提高健康益处外,还将改善大米蛋白多项原本不适合工业处理的性质。本文主要研究内容包括:大米谷蛋白与酪蛋白的相互作用机制、利用谷氨酰胺转氨酶制备酪蛋白-大米谷蛋白交联产物、利用大米蛋白-羊毛角蛋白相互作用制备薄膜、利用提取自不同亚种的大米谷蛋白相互作用制备水溶性纳米颗粒。结果表明:(1)形成了涉及大米谷蛋白疏水区域、由范德华力和氢键驱动的、表层致密的谷-酪蛋白复合物,与此同时,酪蛋白聚集体会解离成含有κ-酪蛋白和αs2-酪蛋白的～20 nm的聚集体,聚集由残留的磷酸钙纳米簇维持。(2)当谷氨酰胺转氨酶使用量为15 U/g蛋白时酪蛋白-大米谷蛋白交联程度最高,交联产物的胃、胰蛋白酶的抗性提高,储存模量、损耗模量、表观粘度降低。不经过谷氨酰胺转氨酶处理的混合物更适合膳食配方,而制备的交联产物更加适合特定位置的药物递送。(3)大米蛋白与羊毛角蛋白在从pH 9调...

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【学位级别】：硕士

【部分图文】：

图２．１?（Ａ）?ＳＤＳ－ＰＡＧＥ图，预染的广谱蛋白Ｍａｒｋｅｒ?（１１－１８０?ｋＤａ，泳道１），酪蛋白悬浮??液的沉淀和上清液（分别为泳道２＆３）和酪蛋白－大米谷蛋白混合物（泳道４＆５，大米谷蛋??

?第２章大米谷蛋白－酪蛋白的相互作用及分子组装???在讨论酪蛋白与大米谷蛋白之间的相互作用之前，我们需要研究ＰＢＳ缓冲??液中酪蛋白的组成。通过ＳＤＳ－ＰＡＧＥ分别分析沉淀物和上清液的酪蛋白组分。??沉淀的酪蛋白（泳道２）和上清液（泳道３）的谱带如图２．１?Ａ所示。上清液和??沉....

图２．２添加了大米谷蛋白（３．２°／

?第２章大米谷蛋白－酪蛋白的相互作用及分子组装???２．４．２酪蛋白－大米谷蛋白的表征??２．４．２．１微观形态??为了便于观察样品差异，选择了酪蛋白（图２．２?Ａ／Ｃ）和酪蛋白－大米谷蛋白??混合物（３．２％，?ｗ／ｗ）（图２．２Ｂ／Ｄ）通过ＳＥＭ进行微观形貌观察。单独的酪蛋?....

图２．３含ＲＧ和不含ＲＧ的酪蛋白粒径的强度（Ａ）和数量（Ｂ）分布，尺寸排阻色谱（Ｃ）??和重均分子量（Ｄ）??Ｆｉｇ．?２．３?Ｉｎｔｅｎｓｉｔｙ?（Ａ）?ａｎｄ?ｎｕｍｂｅｒ?（Ｂ）?ｄｉｓｔｒｉｂｕｔｉｏｎ?ｏｆ?ｐｒｏｔｅｉｎ?

?第２章大米谷蛋白－酪蛋白的相互作用及分子组装???￣

图２．５纳滤的酪蛋白－大米谷蛋白（３．２％，ｗ／ｗ）添加和不添加０．０】６ＭＥＤＴＡ的尺寸排阻??

?第２章大米谷蛋白－酪蛋白的相互作用及分子组装?????５０????？??Ｃ－ＮＦ?八?，?Ｒ??＊—Ｃ－ＮＦ＋ＥＤＴＡ?｜＾４０?－??８?１?ｒ＼?〇？３〇－?ｉ?＊＊??Ｉ?８）２０：?工??ｔｆ?Ｉ?ＣＤ??１?１?１１０；?Ｉ?１??＜?■?１?ｉ?ｉ?＜?〇［???０....

本文编号：3922284