光谱法研究头孢尼西钠与牛血清白蛋白的相互作用

发布时间：2018-05-05 00:28

  本文选题：头孢尼西钠 + 荧光　； 参考：《安徽医科大学学报》2017年01期

【摘要】：目的运用荧光和紫外光谱法,在不同的温度下去探讨头孢尼西钠(CS)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。方法用Stern-Volmer、Lineweaver-Burk和双对数方程计算了速率常数(K_q)、猝灭常数(K_(sv))、静态荧光猝灭缔合常数(K_(LB))、结合位点数(n)和有效结合常数(K_b)。结果 CS能结合BSA。由于生成CS-BSA复合物,头孢尼西钠对BSA的猝灭是静态猝灭机制。热力学参数表明是一个自发过程,其作用力类型主要为静电作用力。BSA的亚螺旋域ⅡA是主要结合位置,离酪氨酸残基更近。有药物负协同作用。同步荧光光谱法表明CS能改变BSA的色氨酸和酪氨酸残基的微环境。结论 CS与BSA发生了静态相互作用,有一个结合位点,为CS的临床研究提供重要的参考依据。
[Abstract]:Objective to investigate the interaction between cefonesian sodium (CSA) and bovine serum albumin (BSA) at different temperatures by fluorescence and UV spectroscopy. Methods by using Stern-Volmerer Lineweaver-Burk and double logarithmic equations, the rate constant KQ, the quenching constant, the static fluorescence quenching association constant and the binding site number of K / S, K / S, K / S, K / S, K / S, K / S, K / S, K / S, K / S, K / S, K / S, K / S, K / S, K / S, K / S, K / S, K / S, K / S and K / S / Results CS could bind to BSA. Because of the formation of CS-BSA complex, the quenching of BSA by cefnesian sodium is a static quenching mechanism. The thermodynamic parameters show that it is a spontaneous process, and the type of force is mainly electrostatic force. The subhelical domain 鈪，

本文编号：1845379