基于蛋白质组学解析热加工羊乳中乳蛋白变化及对酸乳品质的影响研究

发布时间：2020-09-09 22:14

　　 乳蛋白决定奶类品质,而热加工会影响乳蛋白的稳定性。因此,研究热处理对乳蛋白的影响势在必行,且蛋白质组学是目前为止研究蛋白质较为前沿的技术。本课题采用非标记定量法,观察均质与热处理过程中,乳蛋白的变化情况,通过SDS-PAGE与HPLC,研究乳蛋白的热变性程度,并通过测定酸乳的pH、持水性、粘度与弹性模量,初步分析热处理对酸羊乳品质的影响。本研究在对照组(control group,CG)和均质组(homogenized group,HG)中,分别定量到310和315个蛋白质,且两组之间存在16个显著性差异蛋白。与CG相比,HG中的羊乳蛋白颗粒较小,分布更均匀,且HG的二级结构排列更为有序。此外,蛋白质组学证实,CG中黄嘌呤脱氢酶(xanthine dehydrogenase,XDH,W5PMT0)和天冬酰胺酶(asparaginase-like 1,ASRGL1)的丰度高于HG(P0.05),而果糖二磷酸醛缩酶(fructose-bisphosphate aldolase,ALDO,W5NQP9)、κ-酪蛋白(κ-casein,κ-CN,A0A0U5A2G6)和β-酪蛋白(β-casein,β-CN,B2YKY6)则刚好相反。继而,发现均质与乳糖酵解/糖异生代谢途径有关。乳蛋白对热加工非常敏感。本研究在所有样品即CG和加热组(HG1、HG2、HG3和HG4)中共鉴定出843个蛋白质,其中625个蛋白质被定量。在CG、HG1、HG2、HG3和HG4分别定量到527、543、537、533和539个蛋白质,且五组样品共有蛋白质438个。热聚类图表明高温/短时(high temperature/short time,HTST)杀菌与超巴氏灭菌(ultra-pasteurization,UP)和超高温瞬时杀菌(ultra-high temperature,UHT)对乳蛋白的影响较为相似,而低温/长时间(low temperature/long time,LTLT)则明显不同。此外,热处理可提高蛋白质的消化与吸收,并有利于抗动脉粥样硬化治疗。通过SDS-PAGE与HPLC分析CG与加热组(HG1、HG2、HG2’、HG3、HG3’和HG4)间乳蛋白的热变性程度,结果发现,120±5°C/10 s对乳蛋白的影响较大。5组热处理样品(CG、HG1、HG2、HG3和HG4)中的α-乳白蛋白(α-lactalbumin,α-La)与β-乳球蛋白(β-lactoglobulin,β-Lg)以及α-酪蛋白(α-casein,α-CN)与β-CN对热的反应完全一致,但κ-CN略有不同。经HPLC发现:羊乳乳蛋白的变性程度随加热温度与时间的增加呈显著性增加(P0.05)。通过测定酸乳的pH、黏度、储能模量G'(弹性模量)、损耗模量G''(粘性模量)和持水性来评价酸乳品质。结果表明,在发酵的7 h过程中,7组羊酸乳的pH均由最初的pH(6.3)一直下降至pH(4.4);所有样品的G'和G''均呈现递增趋势,且7组样品的G'均高于G'',即本试验样品具备较好的凝胶态,且HG2与HG3表现出较好的粘弹性。7组酸奶的黏度均出现非线性下降现象,即样品出现了剪切化稀化现象,HG2与HG3的黏度较大且较稳定。HG1与HG3同其余5组存在显著性差异(P0.05)。由此推断,85±5°C/15 s和120±5°C/4 s为适合酸奶发酵的杀菌条件。
【学位单位】：齐鲁工业大学
【学位级别】：硕士
【学位年份】：2019
【中图分类】：TS252.54

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